生物化學(xué)第三章 酶

生物化學(xué)第三章酶第1頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一酶學(xué)研究簡(jiǎn)史：公元前兩千多年，我國(guó)已有釀酒記載。1878年，Kuhne首次提出Enzyme一詞。1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶。1982年，Cech首次發(fā)現(xiàn)rRNA前體也具有酶的催化活性，提出“核酶ribozyme”

的概念。第2頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一酶的概念：

酶(enzyme)是一類(lèi)由活細(xì)胞產(chǎn)生的，以蛋白質(zhì)為主要成分的生物催化劑。它主要包括酶、核酶兩大類(lèi)。

核酶(ribozyme)具催化活性的RNA。

第3頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一第一節(jié)

酶分子的結(jié)構(gòu)與催化功能第4頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一一、酶的分子組成蛋白質(zhì)部分：酶蛋白（apozyme）輔助因子（cofactor）

金屬離子小分子有機(jī)化合物全酶（holoenzyme）結(jié)合酶(conjugatedenzyme):

蛋白質(zhì)+非蛋白質(zhì)部分單純酶(simpleenzyme)：僅由肽鏈構(gòu)成只有全酶才有催化活性第5頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一*各部分在催化反應(yīng)中的作用：酶蛋白決定反應(yīng)的特異性輔助因子決定反應(yīng)的類(lèi)型小分子有機(jī)化合物

在反應(yīng)中起運(yùn)載體的作用,傳遞電子、質(zhì)子或其它基團(tuán)。金屬離子穩(wěn)定酶的構(gòu)象；參與催化反應(yīng),傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；其他；第6頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一輔助因子分類(lèi)：

按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度可分為：輔酶

(coenzyme)：與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。

輔基

(prostheticgroup)：與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去

。如一些金屬離子。第7頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一小分子有機(jī)物常為水溶性維生素類(lèi)物質(zhì)轉(zhuǎn)移基團(tuán)輔基或輔酶名稱(chēng)維生素氫原子NAD+、NADP+維生素PP氫原子FAD、FMN維生素B2醛基TPP維生素B1?；o酶A（CoA）泛酸酰基硫辛酸硫辛酸烷基鈷胺素輔酶類(lèi)維生素B12二氧化碳生物素生物素氨基磷酸吡哆醛維生素B6一碳單位四氫葉酸葉酸第8頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一二、酶的活性中心

——

酶分子中能與底物特異地結(jié)合并催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的區(qū)域。

酶的活性中心

（activecenter）胰凝乳蛋白酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)和空間結(jié)構(gòu)第9頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一*必需基團(tuán)（essentialgroup）

：活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)：活性中心外的必需基團(tuán)：

結(jié)合基團(tuán)（bindinggroup）與底物相結(jié)合

催化基團(tuán)（catalyticgroup）催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物為維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需?！c酶活性密切相關(guān)的基團(tuán)。第10頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心酶的活性中心及必需基團(tuán)第11頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一一些酶活性中心的氨基酸殘基

酶殘基總數(shù)活性中心殘基牛胰核糖核酸酶124His12,His119,Lys41溶菌酶129Asp52,Glu35牛胰蛋白酶238His46,Asp90,Ser183木瓜蛋白酶212Cys25,His159

彈性蛋白酶240His45,Asp93,Ser188枯草桿菌蛋白酶275His46,Ser221碳酸酐酶258His93-Zn-His95His117

第12頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一第二節(jié)

酶促反應(yīng)的特性與催化機(jī)制第13頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一一、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)酶與一般催化劑的共同點(diǎn)：在反應(yīng)前后沒(méi)有質(zhì)和量的變化；只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)；只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。第14頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一（一）酶作用的特點(diǎn)：酶促反應(yīng)具有極高的效率；酶促反應(yīng)具有高度的特異性；酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性；酶的不穩(wěn)定性及酶促反應(yīng)要求嚴(yán)格的環(huán)境條件；酶促反應(yīng)無(wú)副反應(yīng)。第15頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一一種酶僅作用于一種或一類(lèi)化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并產(chǎn)生一定的產(chǎn)物。絕對(duì)特異性：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物相對(duì)特異性：作用于一類(lèi)化合物或一種化學(xué)鍵立體結(jié)構(gòu)特異性：作用于立體異構(gòu)體中的一種旋光異構(gòu)體：左旋、右旋幾何異構(gòu)體：順式、反式酶的特異性：第16頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一絕對(duì)特異性酶只作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專(zhuān)一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物

。如：第17頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一相對(duì)特異性酶作用于一類(lèi)化合物或一種化學(xué)鍵。如：第18頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一立體結(jié)構(gòu)特異性酶僅作用于立體異構(gòu)體中的一種。第19頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一1.中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)

S表示底物，E表示酶，ES是中間產(chǎn)物，P是產(chǎn)物。酶底物復(fù)合物二、酶促反應(yīng)的機(jī)制E+SE+PES第20頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一——降低反應(yīng)的活化能(activationenergy)

活化能:底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。第21頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一2.“鎖匙”假說(shuō)(lockandkeytheory)：

認(rèn)為酶與底物在結(jié)構(gòu)上有嚴(yán)格的互補(bǔ)關(guān)系，僅能解釋絕對(duì)特異性。3.誘導(dǎo)契合假說(shuō)（induced-fithypothesis）：在酶與底物相互接近時(shí)，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。

第22頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一酶的誘導(dǎo)契合假說(shuō)第23頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一誘導(dǎo)契合假說(shuō)第24頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一（二）酶促反應(yīng)的機(jī)制1.鄰近效應(yīng)與定向排列2.多元催化3.表面效應(yīng)(surfaceeffect)第25頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一第三節(jié)酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)第26頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一概念：研究各種因素對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響，并加以定量的闡述。影響因素包括有：酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等?！芯恳环N因素的影響時(shí)，其余各因素均恒定。第27頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)酶促反應(yīng)速度用單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來(lái)表示反應(yīng)速度取其初速度，即底物的消耗量很?。ㄒ话阍?﹪以?xún)?nèi)）時(shí)的反應(yīng)速度研究前提第28頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一一、底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)。酶促反應(yīng)速度一般在規(guī)定的反應(yīng)條件下，用單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來(lái)表示。反應(yīng)速度取其初速度，即底物的消耗量在5﹪以?xún)?nèi)的反應(yīng)速度。底物濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于酶濃度。研究前提：

在其他因素不變的情況下，底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響呈矩形雙曲線關(guān)系。第29頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一一、底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響

矩形雙曲線第30頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)：反應(yīng)速度與底物濃度成正比關(guān)系；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。[S]vVmax第31頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一隨著底物濃度的增高：反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級(jí)反應(yīng)。[S]vVmax第32頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度：反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng)[S]vVmax第33頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一（一）米－曼氏方程式中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)E+S

k1k2k3ESE+P第34頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一（一）米－曼氏方程式中間產(chǎn)物

酶促反應(yīng)模式——中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)E+S

k1k2k3ESE+P第35頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一※1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡(jiǎn)稱(chēng)米氏方程式。[S]:底物濃度

v:不同[S]時(shí)的反應(yīng)速度

Vmax:最大反應(yīng)速度

Ｋm:米氏常數(shù)v──Vmax[S]Km+[S]＝第36頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個(gè)假設(shè)：①反應(yīng)剛剛開(kāi)始，產(chǎn)物的生成量極少，逆反應(yīng)可不予考慮。②［S］超過(guò)［E］，［S］的變化可忽略不計(jì)。第37頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一（一）米－曼氏方程式的推導(dǎo)推導(dǎo)基于兩個(gè)假設(shè)：E與S形成ES復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)而ES分解為E及P的反應(yīng)為慢反應(yīng)，反應(yīng)速度取決于慢反應(yīng)即

v＝k3[ES](1)S的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于E的總濃度，因此在反應(yīng)的初始階段，S的濃度可認(rèn)為不變即[S]＝[St]

酶促反應(yīng)模式：E+SESE+Pk1k2k3第38頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一當(dāng)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí):Km值的推導(dǎo)：Km＝[S]∴Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度，單位是mol/L2＝Km+[S]

Vmax

Vmax[S]Vmaxv[S]KmVmax/2

第39頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一（二）Km與Vmax的意義

Km值：①Km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。

②意義：

a)

Km是酶的特征性常數(shù)之一；

b)

Km可近似表示酶對(duì)底物的親和力；

c)

同一酶對(duì)于不同底物有不同的Km值。

第40頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一當(dāng)v=Vmax/2時(shí)Km＝[S]1.Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度，單位是mol/L。2＝Km+[S]

Vmax

Vmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2（二）Km與Vmax的意義第41頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一

Vmax：①定義：Vmax是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。②意義：Vmax=k3[E]如果酶的總濃度已知，可從Ｖmax計(jì)算酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即動(dòng)力學(xué)常數(shù)k3。第42頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一定義—當(dāng)酶被底物充分飽和時(shí)，單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。意義—可用來(lái)比較每單位酶的催化能力

酶的轉(zhuǎn)換數(shù)：第43頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一（三）Ｋ值與v值的測(cè)定1.雙倒數(shù)作圖法Vmax[S]Km+[S]v=（林－貝氏方程）+1/v=KmVmax1/Vmax1/[S]兩邊同取倒數(shù)-1/Km1/Vmax1/[S]1/v第44頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一二、酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。關(guān)系式為：v=k3[E]可通過(guò)測(cè)定酶促反應(yīng)速度的大小來(lái)算出酶濃度，在一定條件下即酶活性測(cè)定

。1)酶的活性是指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力，其衡量的標(biāo)準(zhǔn)是酶促反應(yīng)速度。

第45頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一雙重影響：

溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；

溫度升高，酶的變性也增加，從而反應(yīng)速度降低。三、溫度對(duì)反應(yīng)速度的影響

最適溫度（optimumtemperature）：酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度*低溫的應(yīng)用第46頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一四、pH對(duì)反應(yīng)速度的影響最適pH：酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH胃蛋白酶淀粉酶膽堿酯酶第47頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一五、抑制劑對(duì)反應(yīng)速度的影響

酶的抑制劑(inhibitor)：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱(chēng)為酶的抑制劑。

※區(qū)別于酶的變性劑：抑制劑對(duì)酶有一定選擇性變性劑對(duì)酶沒(méi)有選擇性第48頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一抑制作用的類(lèi)型：不可逆性抑制（irreversibleinhibition）可逆性抑制（reversibleinhibition）：競(jìng)爭(zhēng)性抑制；非競(jìng)爭(zhēng)性抑制；反競(jìng)爭(zhēng)性抑制；第49頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一(一)不可逆性抑制作用概念：抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶活性中心上的必需基團(tuán)相結(jié)合,使酶失活；抑制劑不能用透析、超濾等方法予以除去。舉例：有機(jī)磷化合物羥基酶解毒------解磷定(PAM)

第50頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一（二）可逆性抑制作用*概念：抑制劑通常以非共價(jià)鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合,使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。競(jìng)爭(zhēng)性抑制

(competitiveinhibition)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制

(non-competitiveinhibition)反競(jìng)爭(zhēng)性抑制

(uncompetitiveinhibition)*類(lèi)型：第51頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一１、競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用*定義：抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心，從而阻礙酶底物復(fù)合物的形成，使酶的活性降低+IEIE+SE+PES*反應(yīng)模式：第52頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一+++EESIESEIEP第53頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一競(jìng)爭(zhēng)性抑制第54頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一*特點(diǎn)：抑制程度取決于抑制劑與酶的相對(duì)親和力及底物濃度；I與S結(jié)構(gòu)類(lèi)似,競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心；動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax不變，表觀Km增大。抑制劑↑無(wú)抑制劑1/v1/S第55頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一磺胺類(lèi)藥物的抑菌機(jī)制：與對(duì)氨基苯甲酸競(jìng)爭(zhēng)二氫葉酸合成酶COOHH2N二氫蝶呤啶＋對(duì)氨基苯甲酸＋谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸SO2NHRH2N磺胺類(lèi)藥物*舉例：第56頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一

2、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制*反應(yīng)模式：E+SESE+P++IIEI+SEIS+

S－S+

S－S+ESIEIEESEP第57頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一非競(jìng)爭(zhēng)性抑制第58頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一*特點(diǎn)：抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合，底物與抑制劑之間無(wú)競(jìng)爭(zhēng)關(guān)系；

抑制程度取決于抑制劑的濃度；動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀Km不變。抑制劑↑1/

v1/S無(wú)抑制劑第59頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一３、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制*反應(yīng)模式：

E+SE+PES+IESI++ESESESIEP第60頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一反競(jìng)爭(zhēng)性抑制第61頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一*特點(diǎn)：抑制劑只與酶－底物復(fù)合物結(jié)合；抑制程度取決與抑制劑的濃度及底物的濃度；動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀Km降低。抑制劑↑1/v1/S無(wú)抑制劑第62頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一各種可逆性抑制作用的比較

作用特征競(jìng)爭(zhēng)性抑制非競(jìng)爭(zhēng)性抑制反競(jìng)爭(zhēng)性抑制與I結(jié)合的組分EE、ESES表觀Km增大不變減小Vmax不變降低降低第63頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一六、激活劑對(duì)反應(yīng)速度的影響激活劑(activator)：使酶由無(wú)活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。必需激活劑(essentialactivator)非必需激活劑(non-essentialactivator)第64頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一酶活力大小的衡量尺度是酶的活性單位酶活性的國(guó)際單位(IU)：

在特定的條件下，每分鐘催化1μmol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量為一個(gè)國(guó)際單位。酶活性的催量單位(katal)：１催量是指在特定條件下，每秒鐘使１mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。kat與IU的換算：1IU=16.67×10-9kat七、酶活性的測(cè)定與酶的活性單位第65頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一第四節(jié)酶的調(diào)節(jié)第66頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一酶活性的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）酶含量的調(diào)節(jié)（緩慢調(diào)節(jié)）調(diào)節(jié)方式：調(diào)節(jié)對(duì)象：關(guān)鍵酶第67頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一一、酶活性的調(diào)節(jié)（一）酶原與酶原的激活酶原(zymogen)：有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)只是酶的無(wú)活性前體，此前體物質(zhì)稱(chēng)為酶原。酶原的激活：在一定條件下，酶原向有活性的酶轉(zhuǎn)化的過(guò)程。第68頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一酶原激活的機(jī)制：酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變形成或暴露出酶的活性中心一個(gè)或幾個(gè)特定的肽鍵斷裂，水解掉一個(gè)或幾個(gè)短肽在特定條件下第69頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一-S-S-X纈天天天天賴(lài)異甘纈組46絲183靜電吸引力或氫鍵腸激酶或胰蛋白酶胰蛋白酶原-S-S-X纈天天天天賴(lài)異纈絲胰蛋白酶SSSS組活性中心游離的六肽胰蛋白酶原的激活過(guò)程第70頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一酶原激活的生理意義:避免細(xì)胞產(chǎn)生的酶對(duì)細(xì)胞進(jìn)行自身消化，并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)行。第71頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一（二）酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)變構(gòu)效應(yīng)劑(allostericeffector)變構(gòu)激活劑變構(gòu)抑制劑變構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation):一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性,此種調(diào)節(jié)方式稱(chēng)變構(gòu)調(diào)節(jié)。

變構(gòu)酶(allostericenzyme)變構(gòu)部位(allostericsite)第72頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一變構(gòu)調(diào)節(jié)舉例

第73頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一變構(gòu)調(diào)節(jié)第74頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一變構(gòu)酶常為多個(gè)亞基構(gòu)成的寡聚體，具有協(xié)同效應(yīng)：

變構(gòu)激活變構(gòu)抑制變構(gòu)酶的Ｓ形曲線[S]v無(wú)變構(gòu)效應(yīng)劑第75頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一（三）酶的共價(jià)修飾調(diào)節(jié)共價(jià)修飾（covalentmodification）

：

某些酶蛋白肽鏈上的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價(jià)結(jié)合，從而改變酶的活性，此過(guò)程稱(chēng)為共價(jià)修飾。常見(jiàn)類(lèi)型：磷酸化與脫磷酸化（最常見(jiàn)）

乙?；兔撘阴；谆兔摷谆佘栈兔撓佘栈璖H與－S－S互變第76頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一酶的磷酸化與脫磷酸化第77頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一二、酶含量的調(diào)節(jié)（一）酶合成的誘導(dǎo)和阻遏

誘導(dǎo)作用(induction)阻遏作用(repression)（二）酶降解的調(diào)控第78頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一三、同工酶(isoenzyme)*定義：催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。*舉例：乳酸脫氫酶(LDH1～

LDH5)

第79頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一乳酸脫氫酶（LDH）同工酶:

LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5(H4)(H3M)(H2M2)(HM3)(M4)M

H乳酸脫氫酶（LDH）第80頁(yè)，共88頁(yè)，2023年，2月20日，星期一人體心,肝和骨骼肌LDH同工酶譜組織器官

LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5

（占總LDH活性的百分比）

心

35~7028~452~160~60~5肝0~82~103~336~2730~8

骨骼肌1~104~188~389~3640~97正常血清

27.1±2.834.7±4.320.9±2.411.7±3.357±2.9第81頁(yè)，共88頁(yè)，202