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第1頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日本章內(nèi)容第一節(jié)氨基酸第二節(jié)蛋白質(zhì)和肽第三節(jié)蛋白質(zhì)的變性第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)第五節(jié)蛋白質(zhì)在加工儲藏中的變化第六節(jié)常見食品蛋白質(zhì)與新的蛋白質(zhì)資源第2頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日組成蛋白質(zhì)的元素主要有C、H、O、N、S、P
有些蛋白質(zhì)還含有微量金屬元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo,個別蛋白質(zhì)還含有I。第3頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日分類分子形狀:纖維蛋白質(zhì)、球蛋白質(zhì)分子組成:簡單蛋白質(zhì):僅有肽鏈組成結(jié)合蛋白質(zhì):肽鏈+非肽鏈(輔基、配基等)衍生蛋白質(zhì):蛋白質(zhì)水解后的產(chǎn)物溶解度:清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白來源:動物蛋白:禽,牛、乳植物蛋白:大豆、谷物微生物蛋白:酵母(最豐富)第4頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的重要性(1)蛋白質(zhì)是生命細(xì)胞的主要成分
蛋白質(zhì)占干重人體中(中年人)人體45%水55%細(xì)菌50%~80%蛋白質(zhì)19%真菌14%~52%脂肪19%酵母菌14%~50%糖類<1%白地菌50%無機(jī)鹽7%第5頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日(2)蛋白質(zhì)在生命活動中具有重要作用(3)對食品的結(jié)構(gòu)、形態(tài)及色、香、味起重要作用酶的催化作用調(diào)節(jié)作用(多肽類激素)
運(yùn)輸功能運(yùn)動功能免疫保護(hù)作用(干擾素)
接受、傳遞信息的受體第6頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的主要結(jié)構(gòu)層次第7頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸——構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本單元氨基酸—含有氨基和羧基的一類有機(jī)化合物的通稱。第一節(jié)氨基酸CCOOHHRNH2第8頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸----蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子蛋白質(zhì)的水解—形成氨基酸酸水解:6NHCl,煮沸回流20小時左右,或加壓于120°C水解12小時.
優(yōu)點(diǎn):水解徹底,水解的最終產(chǎn)物是L-氨基酸,沒有旋光異構(gòu)體生成.
缺點(diǎn):色氨酸全部破壞,絲,蘇,酪氨酸部分破壞.有腐黑質(zhì)生成堿水解:6MNaOH或4MBa(OH)2煮沸6小時.
優(yōu)點(diǎn):色氨酸不被破壞,水解液清亮透明.
缺點(diǎn):水解產(chǎn)生的氨基酸發(fā)生旋光異構(gòu)作用酶水解:蛋白質(zhì)可以由蛋白酶水解,不同的蛋白酶專一性不同。優(yōu)點(diǎn):條件溫和,氨基酸不破壞,無旋光異構(gòu)體產(chǎn)生.
缺點(diǎn):各蛋白酶有不同的專一性,用單一的酶作用水解不徹底.第9頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日第一節(jié)氨基酸
第10頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日(二)α-氨基酸的一般結(jié)構(gòu)第11頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸不同,它的R基團(tuán)就不同第12頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸的通式及α-碳
第13頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸——構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本單元蛋白質(zhì)水解得到約20種氨基酸,且均屬
L-氨基酸(甘氨酸除外)。必需氨基酸:人體必不可少,而機(jī)體內(nèi)又不能合成的,必須從食物中補(bǔ)充的氨基酸。第一節(jié)氨基酸人體必需氨基酸有Phe,Val,Leu,
Ile,Thr,Lys,Trp,Met八種,此外,His對于嬰兒的營養(yǎng)也是必需的。第14頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日八種必需氨基酸順口溜之一:流蘇鞋,亮一亮,顯本色,真不賴!
流(Met)蘇(Thr)鞋(Val),亮(Leu)一亮(Ile),顯本(Phe)色(Trp),真不賴(Lys)第15頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日八種必需氨基酸順口溜之二:“借一兩本單色書來”
八種必需氨基酸順口溜之二:
“苯纈亮異、蘇賴色蛋”
第16頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日按R基團(tuán)的極性分類:(4種)非極性氨基酸——疏水性側(cè)鏈Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro極性不帶電荷氨基酸—側(cè)鏈含極性基團(tuán)(不解離)Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly堿性(帶正電荷)氨基酸——側(cè)鏈含氨基或亞氨基Lys,Arg,His酸性(帶負(fù)電荷)氨基酸——側(cè)鏈均含1個羧基Asp,Glu第17頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日20種基本AA歌甘丙纈亮異脯脂
絲蘇半蛋羥硫添
天谷精賴組酸堿
苯丙酪色芳香環(huán)
天冬酰氨谷酰氨
都有?;鶎俪R?/p>
第18頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸溶解度(g/L)氨基酸溶解度(g/L)丙氨酸167.2亮氨酸21.7精氨酸855.6賴氨酸739.0天冬酰胺28.5蛋氨酸56.2天冬氨酸5.0苯丙氨酸27.6半胱氨酸0.05脯氨酸1620.0谷胺酰胺7.2(37℃)絲氨酸422.0谷氨酸8.5蘇氨酸13.2甘氨酸249.9色氨酸13.6組氨酸41.9酪氨酸0.4異亮氨酸34.5纈氨酸58.1溶解度不溶于有機(jī)溶劑第19頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日CHCOO-NH3+CH3AlaA丙氨酸組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)式及其縮寫符號非極性氨基酸CHCOO-NH3+CH3CHCH3CHCOO-NH3+CH3CHCH3CH2ValLeuVL纈氨酸亮氨酸CHCOO-NH3+CH3CHCH3CH2IleI異亮氨酸第20頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日CHCOO-NCH2H2+H2CH2CProP脯氨酸(亞氨基酸)CHCOO-NH3+CH2PheF苯丙氨酸HCHCOO-NH3+CH2NTrpW色氨酸CHCOO-NH3+CH2CH2SCH3MetM甲硫氨酸(蛋氨酸)第21頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日CHCOO-NH3+CH2HO絲氨酸SerSCHCOO-NH3+CHOHCH3CHCOO-NH3+CH2NCH2OAsnThrTN蘇氨酸天冬酰胺極性不帶電荷氨基酸CHCOO-NH3+HGlyG甘氨酸(有時也劃分為非極性氨基酸)第22頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日CHCOO-NH3+CH2NCH2OCH2GlnQ谷氨酰胺CHCOO-NH3+HOCH2TyrY酪氨酸CHCOO-NH3+HSCH2CysC半胱氨酸第23頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日CHCOO-NH3+CH2-OOCAspD天冬氨酸極性帶負(fù)電荷氨基酸(酸性氨基酸)CHCOO-NH3+CH2-OOCCH2GluE谷氨酸CHCOO-NH3+CH2NHHN+HisH組氨酸極性帶正電荷氨基酸(堿性氨基酸)H3NCHCOO-NH3+CH2CH2CH2CH2H3NCHCOO-NH3+CH2CH2CH2CNH2NH+LysArgKR賴氨酸精氨酸第24頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸的立體化學(xué)除甘氨酸外,其它氨基酸分子中的α-碳原子都為不對稱碳原子,所以:A、氨基酸大都具有旋光性。CCOOHHRNH2CCOOHHNH2H第25頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日B、每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構(gòu)體手性碳上的—NH2投影在右側(cè):D型手性碳上的—NH2投影在左側(cè):L型蛋白質(zhì)水解得到通常為L型HNH2COOHRCCOOHRCHNH2第26頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸存在對映異構(gòu)體
第27頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸的酸-堿性質(zhì)氨基酸是兩性電解質(zhì):羧基能電離成COO-和H+;氨基能接受質(zhì)子,形成銨鹽。在pH=7時水中,以偶極離子或兩性離子形式存在弱堿性
弱酸性
第28頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日+OH-+H++OH-+H+pH=pIpH>pIpH<pI氨基酸的兩性離子陽離子陰離子第29頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日1.向氨基酸溶液加酸時,其兩性離子的-COO-負(fù)離子接受質(zhì)子,自身成為正離子,在電場中向陰極移動2.向氨基酸溶液加堿時,其兩性離子的-NH3正離子解離放出質(zhì)子(與OH-結(jié)合生成水),自身成為負(fù)離子,在電場中向陽極移動3.調(diào)節(jié)氨基酸溶液PH值,使氨基酸溶液中的氨基和羧基的解離度完全相等,即氨基酸所帶靜電荷為0,在電場中既不向陰極移動,也不向陽極移動,此時,氨基酸溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn),以符號PI表示。+第30頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸所帶電荷及等電點(diǎn)對溶解度的影響:1.由于靜電作用,在等電點(diǎn)時,氨基酸的溶解度最小,容易沉淀。2.當(dāng)氨基酸溶液的PH值<PI時,溶液中氨基酸帶正電3.當(dāng)氨基酸溶液的PH值>PI時,溶液中氨基酸帶負(fù)電第31頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日由于具有兩性電離的性質(zhì),所以氨基酸的水溶液既可被酸滴定,又可被堿滴定,現(xiàn)以甘氨酸為例來說明氨基酸兩性電離的特點(diǎn)。左圖是甘氨酸的電離酸堿滴定曲線,左端是用鹽酸滴定的曲線,溶液的pH逐漸降低,曲線中從左向右第一個拐點(diǎn)是氨基酸羧基解離50%的狀態(tài)(即一半甘氨酸成為陽離子)。第二個拐點(diǎn)是氨基酸的等電點(diǎn),右端是用NaOH滴定的曲線,溶液的pH逐漸升高;第三個拐點(diǎn)是氨基酸氨基解離50%的狀態(tài)(即一半甘氨酸成為陰離子)。
第32頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸的疏水性是指將1mol氨基酸從水溶液中轉(zhuǎn)移至乙醇溶液中時所產(chǎn)生的自由能變化。△G0=-RTlnS乙醇/S水S乙醇------氨基酸在乙醇中的溶解度S水------氨基酸在水中的溶解度第33頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸的光學(xué)性質(zhì)芳香族氨基酸酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在紫外區(qū)(250~300nm)吸收光。芳香族氨基酸的紫外吸收和熒光第34頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日
含共軛雙鍵的氨基酸具有紫外吸收性質(zhì)。
λ(nm)εTrp2785.6×103
Tyr2751.4×103
Phe2602.0×102
大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這兩種氨基酸殘基,所以測定蛋白質(zhì)溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白質(zhì)含量的快速簡便的方法。第35頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日芳香族即含苯環(huán)氨基酸在近紫外區(qū)的光吸收,因此可利用此特性用分光光度法測定樣品中蛋白質(zhì)的含量。分光光度計(jì)測定有色物質(zhì)濃度原理第36頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸的化學(xué)性質(zhì)氨基反應(yīng):
亞硝酸、醛類、?;?、烴基化反應(yīng)羧基反應(yīng)酯化、脫羧反應(yīng)氨基、羧基反應(yīng)肽鍵、茚三酮反應(yīng)氨基酸反應(yīng)第37頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日與亞硝酸反應(yīng)放出氮?dú)?,氮?dú)獾囊话雭碜园被?,一半來自亞硝酸,在通常情況下測定生成的氮?dú)獾捏w積量可計(jì)算氨基酸的量,此反應(yīng)可用于測定蛋白質(zhì)的水解程度。是凱氏定氮法的理論基礎(chǔ)。說明:
1.脯氨酸不能與亞硝酸反應(yīng)
2.α-NH2作用3-4min即反應(yīng)完全,而R基上NH2反應(yīng)速度較慢第38頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日
凱氏定氮法為檢測食品中蛋白質(zhì)含量的標(biāo)準(zhǔn)方法。但是,這種方法并不能給出真實(shí)的蛋白質(zhì)含量,因?yàn)樗鶞y定的氮可能不僅僅是由蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)化來的。這可以從2007年美國寵物食品污染事件和2008年中國毒奶粉事件等食品安全事件中被體現(xiàn):三聚氰胺,一種含氮量較高的物質(zhì),被添加到了食品中以偽造較高的含氮量。三聚氰胺分子結(jié)構(gòu)式第39頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)中N是特征元素,且含量恒定,為16%左右,即16克氮/100克蛋白質(zhì),故可以用定氮法測量蛋白質(zhì)含量,即:每100克蛋白質(zhì)含氮16克,100/16=6.25克蛋白質(zhì)含氮1克。所以,每100克樣品含氮量×6.25=100克樣品蛋白質(zhì)含量(克%)。第40頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日某細(xì)胞蛋白質(zhì)粗提物0.5g,經(jīng)定氮法檢測含氮67mg,試問該蛋白粗提物的蛋白質(zhì)含量是多少?67×10-3×6.250.5×100%=83.75%第41頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日與茚三酮反應(yīng)茚三酮在弱酸性溶液中與α-氨基酸共熱,氨基酸被氧化成醛、CO2和NH3,最后茚三酮與反應(yīng)產(chǎn)物──氨和還原茚三酮發(fā)生作用,生成藍(lán)紫色化合物。
兩個亞氨基酸──脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)形成黃色化合物。OH羥茚三酮水合茚三酮第42頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日用途:用于氨基酸的定性定量分析NH3CO2RCHO+還原性茚三酮+(弱酸)加熱3H2O氨基酸與茚三酮反應(yīng)水合性茚三酮+2NH3+水合性茚三酮還原性茚三酮藍(lán)紫色化合物第43頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日肽:是兩個或兩個以上的氨基酸以肽鍵相連的化合物。由兩個氨基酸以肽鍵相連的化合物稱為“二肽”,由多個氨基酸組成的肽則稱為多肽。第二節(jié)蛋白質(zhì)和肽肽鍵
N-末端氨基末端C-末端羧基末端第44頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日特點(diǎn):肽鍵不同于C-N單鍵C=N雙鍵羰基不是完全的雙鍵肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)肽單位是剛性平面結(jié)構(gòu)肽單位平面有一定的鍵長和鍵角第45頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日第46頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日47肽鍵第47頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)包括
一級結(jié)構(gòu)(primarystructure)二級結(jié)構(gòu)(secondarystructure)三級結(jié)構(gòu)(tertiarystructure)四級結(jié)構(gòu)(quaternarystructure)第48頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)指氨基酸分子間通過共價鍵即肽鍵連接而形成的線性序列。蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu),又稱為化學(xué)結(jié)構(gòu),是指氨基酸在肽鏈中的排列順序及二硫鍵的位置,是多肽鏈具有共價鍵的主鏈結(jié)構(gòu)。第49頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。第50頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈借助氫鍵作用排列成為沿一個方向、具有周期性結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。是多肽鏈中彼此靠近的氨基酸殘基之間由于氫鍵相互作用而形成的空間關(guān)系。通常是指蛋白質(zhì)分子中多肽鏈本身的折疊方式主要包括螺旋結(jié)構(gòu)和伸展片狀結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)第51頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日
-螺旋(主要的,最穩(wěn)定的)每圈螺旋有3.6個氨基酸殘基。氫鍵氫鍵蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)第52頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日β折疊結(jié)構(gòu)一種鋸齒形結(jié)構(gòu)。它比螺旋較為伸展第53頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日第54頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日二級結(jié)構(gòu)進(jìn)一步折疊卷曲形成緊密的復(fù)雜球形分子的結(jié)構(gòu)。(多肽鏈三維結(jié)構(gòu)的空間排列)肌紅蛋白親水性——蛋白質(zhì)-水界面;疏水性——內(nèi)部β-乳球蛋白蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)第55頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的作用力蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定疏水相互作用氫鍵范德華引力靜電相互作用二硫鍵第56頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日β-折疊β-轉(zhuǎn)角無規(guī)則卷曲空穴(活性部位)第57頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日血紅蛋白第58頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日抹香鯨肌紅蛋白(Myoglobin)的三級結(jié)構(gòu)第59頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)是兩條或多條肽鏈之間以特殊方式結(jié)合、形成有生物活性的蛋白質(zhì)。4、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)第60頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定疏水相互作用范德華力二硫鍵氫鍵空間相互作用靜電相互作用金屬離子穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力第61頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氫鍵鹽鍵(離子鍵)疏水相互作用力二硫鍵范德華力第62頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日第63頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日肽1、肽的理化性質(zhì)小肽可溶解于3%以上的三氯乙酸溶液中;肽溶液的黏性與蛋白質(zhì)顯著不同,黏度較低,不產(chǎn)生膠凝作用。肽在胃腸道內(nèi)的吸收性能,好于單純的氨基酸溶液,因?yàn)槠錆B透壓比較低。肽的化學(xué)性質(zhì)類似于氨基酸。第64頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日肽2、生物活性肽(bioactivepeptides,BAP)是指對生物機(jī)體的生命活動有益或是具有生理作用的肽類化合物。一般其相對分子質(zhì)量小于6000Da。多數(shù)生物活性肽是以非活性狀態(tài)存在與蛋白質(zhì)的長鏈中,當(dāng)用適當(dāng)?shù)牡鞍酌杆鈺r,其分子片段與活性被釋放出來。第65頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日生物活性肽的作用促進(jìn)礦物質(zhì)的吸收降低血壓抗氧化促進(jìn)免疫功能抑菌作用第66頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日第三節(jié)蛋白質(zhì)的變性1、蛋白質(zhì)變性的概念
蛋白質(zhì)受到某些理化因素的影響,其空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變,蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)功能隨之改變或喪失,但未導(dǎo)致蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的改變,這種現(xiàn)象叫變性作用(denaturation)。
變性后的蛋白質(zhì)叫變性蛋白質(zhì)。第67頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)變性的本質(zhì)分子中各種次級鍵斷裂,使其空間構(gòu)象從緊密有序的狀態(tài)變成松散無序的狀態(tài),一級結(jié)構(gòu)不破壞。變性后的蛋白質(zhì)在結(jié)構(gòu)上雖有改變,但組成成分和相對分子質(zhì)量不變。第68頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日(1)生物活性喪失(酶、激素、毒素、抗體)(2)溶解度降低(疏水基團(tuán)暴露)(3)改變水合性質(zhì)(4)易于酶水解(5)粘度增大(6)不能結(jié)晶2、變性對性質(zhì)的影響第69頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日可逆變性:除去變性因素之后,在適當(dāng)?shù)臈l件下蛋白質(zhì)構(gòu)象可以由變性態(tài)恢復(fù)到天然態(tài)。不可逆變性:除去變性因素之后,在適當(dāng)?shù)臈l件下蛋白質(zhì)構(gòu)象,由變性態(tài)不能恢復(fù)到天然態(tài)。第70頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日物理因素:1、熱在加熱條件下,肽鍵產(chǎn)生強(qiáng)烈的熱振蕩,導(dǎo)致維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的次級鍵破壞,天然構(gòu)象解體。3、影響蛋白質(zhì)變性的因素第71頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日2、冷凍冷凍變性的原因:低溫下,水合環(huán)境變化,破壞了維持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力,另水化層的破壞導(dǎo)致蛋白質(zhì)的聚集或亞基重排。低溫下的鹽效應(yīng)低溫下的濃縮效應(yīng)第72頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日3、靜高壓:壓力誘導(dǎo)蛋白質(zhì)變性的原因主要是蛋白質(zhì)的柔性和可壓縮性。加壓25℃100~1200MPa外壓消失高壓導(dǎo)致的蛋白質(zhì)變性不會損害蛋白質(zhì)中的原有氨基酸的風(fēng)味,也不會導(dǎo)致有毒化合物的形成。第73頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日4、機(jī)械處理由振動、捏和、打擦產(chǎn)生的機(jī)械剪切能導(dǎo)致的蛋白質(zhì)變性。5、電磁輻射芳香族氨基酸殘基吸收紫外線若能量高,能打斷二硫鍵,導(dǎo)致構(gòu)象變化第74頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日化學(xué)因素:(1)pH極端pH值時,蛋白質(zhì)分子內(nèi)的離子基團(tuán)產(chǎn)生強(qiáng)靜電排斥作用,促使蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象發(fā)生變化。(2)有機(jī)溶質(zhì)尿素和鹽酸胍優(yōu)先和變性蛋白質(zhì)結(jié)合,驅(qū)動N→D向右移動促進(jìn)疏水氨基酸殘基在水相中增溶,也降低了疏水相互作用第75頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日(3)表面活性劑SDS(十二烷基硫酸鈉),強(qiáng)有力的蛋白質(zhì)變性劑第76頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日(4)有機(jī)溶劑:乙醇、丙酮改變水的介電常數(shù),改變靜電作用非極性側(cè)鏈在有機(jī)溶劑中比在水中更易溶解,有機(jī)溶劑能穿透到疏水區(qū),削弱或打斷疏水相互作用低濃度(≤0.2)靜電中和作用穩(wěn)定了蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)較高的濃度(>1mol/L)離子特異效應(yīng)(5)促溶鹽第77頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日其他成分蛋白質(zhì)
相互作用食品色澤食品風(fēng)味食品外形食品質(zhì)構(gòu)糖脂肪構(gòu)成食品品質(zhì)貢獻(xiàn)多大?第四節(jié)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)第78頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日水合性質(zhì)、結(jié)構(gòu)性質(zhì)、表面性質(zhì)、感觀性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)概念功能性質(zhì):
在食品加工、保藏、制備和消費(fèi)期間影響蛋白質(zhì)在食品體系中的性能的那些蛋白質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)。
即指除營養(yǎng)價值外的那些對食品的需宜特性有利的物理化學(xué)性質(zhì)。第79頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日水合性質(zhì)——取決于蛋白質(zhì)同水之間的相互作用,如水的吸附與保留、濕潤性、膨脹性、黏合、分散性、溶解性等。結(jié)構(gòu)性質(zhì)——與蛋白質(zhì)分子之間的相互性質(zhì)有關(guān),如沉淀、膠凝作用、組織化、面團(tuán)的形成等。表面性質(zhì)——蛋白質(zhì)在極性不同的兩相之間所產(chǎn)生的作用,如起泡特性、乳化作用等。感官性質(zhì)——渾濁度、色澤、風(fēng)味結(jié)合、咀嚼性、爽滑感等第80頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日食品蛋白質(zhì)在食品體系中功能作用功能機(jī)制食品蛋白質(zhì)種類溶解性親水性飲料乳清蛋白粘度水結(jié)合湯、調(diào)味汁明膠持水性氫鍵、離子水合香腸、蛋糕、肌肉蛋白,雞蛋蛋白膠凝作用水截留、網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘結(jié)-粘合疏水結(jié)合、氫鍵肉、香腸、面條肌肉蛋白,雞蛋蛋白彈性疏水結(jié)合和二硫交聯(lián)肉和面包肌肉蛋白,谷物蛋白乳化界面吸附和成膜香腸、蛋糕肌肉蛋白,雞蛋蛋白泡沫界面吸附和成膜冰淇淋、蛋糕雞蛋蛋白,乳清蛋白脂肪和風(fēng)味的結(jié)合疏水結(jié)合和截留油炸面圈谷物蛋白第81頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日吃嫩彈性?第82頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日概念:
蛋白質(zhì)分子中的各種基團(tuán)(帶電基團(tuán)、主鏈肽基團(tuán)、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非極性殘基團(tuán))與水分子相互結(jié)合的性質(zhì)。
蛋白質(zhì)水合性質(zhì)與食品的功能性:
如分散性、濕潤性、溶解性、黏度、膠凝作用、乳化和起泡性等,都取決于水-蛋白質(zhì)的相互作用。1、蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)第83頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日
作用方式:
第84頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日結(jié)合過程化合水和鄰近水
多分子層水進(jìn)一步水化A.非水合蛋白質(zhì)B.帶電基團(tuán)最先水合C.在接近極性和帶電部位形成水簇D.在極性表面完成水合E.非極性小區(qū)域水合完成,單分子層覆蓋F.在與蛋白質(zhì)締合的水和體相水之間架橋G.完成流體動力學(xué)水合第85頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日水化過程干燥蛋白質(zhì)逐步水化過程如下:干蛋白質(zhì)極性位點(diǎn)結(jié)合吸附水分子多分子層水吸附液態(tài)水凝聚溶脹溶劑化分散→溶液溶脹的不溶性顆粒第86頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力
當(dāng)干蛋白質(zhì)粉與相對濕度為90%-95%的水蒸汽達(dá)到平衡時每克蛋白質(zhì)所結(jié)合的水的克數(shù)。α=?C+0.4?P+0.2?N
α:水合能力,g水/g蛋白質(zhì);?C,?P,?N
:帶電的、極性和非極性的分?jǐn)?shù)第87頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日氨基酸殘基的水合能力帶電的氨基酸殘基數(shù)目越大,水合能力越大。
第88頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日各種蛋白質(zhì)的水合能力蛋白質(zhì)水合能力/(gH2O/g蛋白質(zhì))肌紅蛋白0.44血清清蛋白0.33血紅蛋白0.62膠原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30乳清濃縮蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33第89頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)結(jié)合水溫度pH鹽的種類離子強(qiáng)度影響蛋白質(zhì)結(jié)合水的環(huán)境因素蛋白質(zhì)濃度第90頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日pH=
pI,水合作用最低高于或低于pI,水合作用增強(qiáng)(凈電荷和推斥力增加)pH9-10時水合能力較大
5-10%,濃度↑,水合作用↑
15-20%,Pro沉淀蛋白質(zhì)濃度影響蛋白質(zhì)結(jié)合水的環(huán)境因素溫度↑,蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力↓(變性蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力一般比天然蛋白質(zhì)高約10%)pH溫度遠(yuǎn)離等電點(diǎn)加工第91頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日鹽影響蛋白質(zhì)結(jié)合水的環(huán)境因素低鹽,“鹽溶”高鹽,“鹽析”在低鹽濃度(<0.2mol/L)時,離子同蛋白質(zhì)電荷基團(tuán)相互作用而降低相鄰分子的相反電荷間的靜電吸引,從而有助于蛋白質(zhì)水化和提高其溶解度,這叫鹽溶效應(yīng)。當(dāng)鹽濃度更高時,由于離子的水化作用爭奪了水,導(dǎo)致蛋白質(zhì)“脫水”,從而降低其溶解度,這叫做鹽析效應(yīng)。第92頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日持水能力是指蛋白質(zhì)吸水并將水保留在蛋白質(zhì)組織(如:蛋白質(zhì)凝膠、牛肉和魚肌肉)中的能力。蛋白質(zhì)的持水能力與結(jié)合水能力呈正相關(guān)
第93頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日2、蛋白質(zhì)的溶解度蛋白質(zhì)---蛋白質(zhì)溶劑---溶劑蛋白質(zhì)----溶劑+實(shí)質(zhì)疏水相互作用
離子相互作用+蛋白質(zhì)的溶解度大小蛋白質(zhì)在水中的分散量或分散水平,稱為蛋白質(zhì)的溶解度。最受蛋白質(zhì)溶解度影響的功能性質(zhì):增稠、起泡、乳化和膠凝作用。第94頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日平均疏水性愈小和電荷頻率愈大,蛋白質(zhì)的溶解度愈大。氨基酸殘基平均疏水性的大小電荷頻率高低蛋白質(zhì)溶解度決定決定Bigelow的蛋白質(zhì)溶解度理論第95頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日植物蛋白質(zhì)提取:pH8~9高度溶解
pH4.5~4.8處采用等電點(diǎn)沉淀。pH當(dāng)pH=pI時,蛋白質(zhì)的溶解度最低第96頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日離子強(qiáng)度
低離子強(qiáng)度(<0.5)
—電荷屏蔽效應(yīng)
高離子強(qiáng)度(>1)
—離子效應(yīng)第97頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日鹽離子強(qiáng)度與蛋白質(zhì)相互作用第98頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日T<40℃溫度升高溶解度增大T>40℃溫度升高溶解度減少溫度第99頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日
有機(jī)溶劑導(dǎo)致蛋白質(zhì)溶解度下降或沉淀降低水介質(zhì)的介電常數(shù)提高靜電作用力靜電斥力導(dǎo)致分子結(jié)構(gòu)的展開促進(jìn)氫鍵的形成和反電荷間的靜電吸引第100頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日3.黏度黏度——指流體對流動的阻抗能力μ——黏度系數(shù)τ——剪切力γ——剪切速率蛋白質(zhì)剪切稀釋的原因:分子朝著流動方向逐漸取向,使摩擦阻力降低蛋白質(zhì)的水合范圍沿著流動方向變形氫鍵和其他弱鍵斷裂導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集體或網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的解離,蛋白質(zhì)體積變小。第101頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日影響蛋白質(zhì)流體粘度特性因素蛋白質(zhì)被分散的分子或顆粒的表觀直徑蛋白質(zhì)----溶劑的相互作用蛋白質(zhì)----蛋白質(zhì)相互作用
蛋白質(zhì)的粘度特性是流體食品(飲料、肉湯、稀奶油等)的重要功能性質(zhì)。在流體食品的輸送、混合、加熱、冷卻和噴霧干燥等加工過程中影響傳熱傳質(zhì),必須加以考慮。第102頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日4、蛋白質(zhì)的膠凝作用沉淀作用:是指由于蛋白質(zhì)的溶解性完全或部分喪失而引起的聚集反應(yīng)。絮凝:是指蛋白質(zhì)未發(fā)生變性時的無規(guī)則聚集反應(yīng),這常常是因?yàn)殒滈g的靜電排斥降低而發(fā)生的一種現(xiàn)象。凝結(jié)作用:變性蛋白質(zhì)的無規(guī)聚集反應(yīng)和蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)的相互作用大于蛋白質(zhì)-溶劑的相互作用引起的聚集反應(yīng),定義為凝結(jié)作用。第103頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日凝膠:是指變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)過程。例如:豆腐、熟雞蛋、酸奶等溶膠:靠蛋白質(zhì)分子表面親水基團(tuán)與水作用形成穩(wěn)定分散于水中的親水膠體。溶膠第104頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日第105頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日第106頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日凝膠化作用機(jī)制
溶膠狀態(tài)----似凝膠狀態(tài)-----有序的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)狀態(tài)凝膠化的相互作用氫鍵、靜電相互作用——可逆凝膠(明膠)疏水相互作用——不可逆凝膠(蛋清蛋白)二硫鍵——不可逆凝膠(乳清蛋白)金屬離子的交聯(lián)相互作用4、蛋白質(zhì)的膠凝作用第107頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日①加熱后再冷卻而形成的凝膠這種凝膠多為熱可逆凝膠,如明膠凝膠;②在加熱下所形成的凝膠這種凝膠很多不透明而且是不可逆凝膠,如蛋清蛋白在加熱中形成的凝膠;③由鈣鹽等二價離子鹽形成的凝膠,如豆腐;④不加熱而經(jīng)部分水解或pH調(diào)整到等電點(diǎn)而形成的凝膠如用凝乳酶制作干酪、乳酸發(fā)酵制作酸奶和皮蛋生產(chǎn)中堿對蛋清蛋白的部分水解等。凝膠類型第108頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日影響蛋白質(zhì)凝膠化作用的因素
氨基酸殘基的類型高于31.5%非極性AA—凝結(jié)塊類型低于31.5%非極性AA—透明類型pI—凝結(jié)塊類凝膠極端pH—弱凝膠,半透明形成凝膠的最適pH約7~8Ca2+強(qiáng)化了凝膠結(jié)構(gòu)過量鈣橋產(chǎn)生凝結(jié)塊pH
蛋白質(zhì)的濃度——濃度越大,越易形成凝膠
金屬離子第109頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)凝膠化在食品中的應(yīng)用果凍豆腐香腸第110頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的組織化———是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具咀嚼性和良好持水性的薄膜或纖維狀產(chǎn)品,且在以后的水合或加熱處理中能保持良好的性能。組織化的蛋白質(zhì)可以作為肉的代用品或替代物,還可以用于對動物蛋白進(jìn)行重組織化例如對牛肉或禽肉的重整加工5、蛋白質(zhì)的組織化第111頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日常見的蛋白質(zhì)組織化方法1.熱凝固和簿膜形成:豆?jié){在95℃保持幾小時,光滑的金屬表面會形成一層薄膜,如腐竹的生產(chǎn)。2.熱塑性擠壓:使蛋白質(zhì)中的含水量為10-30%,在高壓下10000-20000kPa,使其在20-150s內(nèi)溫度升高到150-200℃,擠壓通過蕊板。得到干燥的纖維多孔狀顆粒或小塊,復(fù)水后咀嚼性好。肉丸、漢堡包的肉糜、肉的替代物、填充物等。第112頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日3.纖維的形成:PH>10的條件下,高濃度的蛋白溶液→脫氣→澄清→通過管蕊板(每平方厘米1000孔,孔徑為50-150μm)→酸性氯化鈉溶液(等電沉淀或鹽析)→壓縮→成品。第113頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日面團(tuán)形成性:一些植物(小麥、黑麥、燕麥、大麥等)的面粉在室溫下與水混合并揉搓后可形成粘稠、有彈性的面團(tuán),將這種性質(zhì)叫做面團(tuán)的形成性。這是小麥面粉轉(zhuǎn)化為面包面團(tuán),并經(jīng)發(fā)酵烘烤形成面包的基礎(chǔ)。小麥面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂類、可溶性蛋白等,都有利于面筋蛋白形成面團(tuán)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)和構(gòu)成面包質(zhì)地。6、面團(tuán)的形成第114頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日面筋蛋白(占Pro80%)麥谷蛋白:分子質(zhì)量大,二硫鍵(鏈內(nèi)、鏈間),決定面團(tuán)的彈性、黏合性和抗張強(qiáng)度麥醇溶蛋白:鏈內(nèi)二硫鍵,促進(jìn)面團(tuán)的流動性、伸展性和膨脹性。過度黏結(jié)
過度延展6、面團(tuán)的形成第115頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日面筋蛋白質(zhì)中含有的化學(xué)鍵氫鍵谷氨酰胺、脯氨酸和絲氨酸、蘇氨酸水吸收能力強(qiáng),有黏性
非極性氨基酸使蛋白相互聚集、有黏彈性與脂肪有效結(jié)合二硫鍵——使面團(tuán)堅(jiān)韌第116頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日概念:是指蛋白質(zhì)能自發(fā)地遷移至汽-水界面或油-水界面的性質(zhì)。具有界面性質(zhì)的蛋白質(zhì)必要條件:7、蛋白質(zhì)的界面性質(zhì)能否快速地吸附至界面能否快速地展開并在界上面再定向能否形成經(jīng)受熱和機(jī)械運(yùn)動的膜
第117頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日
能否快速的吸附至界面——與蛋白質(zhì)的表面分子特性有密切關(guān)系如果蛋白質(zhì)表面非極性殘基很多形成的疏水小區(qū)很多則蛋白質(zhì)能快速自發(fā)地吸附至界面第118頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日能否形成具有強(qiáng)黏結(jié)性粘彈膜——與蛋白質(zhì)的分子大小、形狀等相關(guān)
列車狀構(gòu)象的比例愈大,蛋白質(zhì)愈是強(qiáng)烈地與界面相結(jié)合,并且表面張力愈是低。第119頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日影響蛋白質(zhì)界面性質(zhì)的因素:內(nèi)在因素外在因素氨基酸組成pH非極性AA與極性AA之比離子強(qiáng)度和種類疏水性基團(tuán)與親水性基團(tuán)的分布蛋白質(zhì)濃度二級、三級和四級結(jié)構(gòu)時間二硫鍵溫度分子大小和形狀分子柔性第120頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日7、蛋白質(zhì)的界面性質(zhì)
乳化性質(zhì)EmulsifyingProperties起泡性FoamingProperties
第121頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)可以促進(jìn)乳濁液形成及穩(wěn)定的性質(zhì),稱為蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)。蛋白質(zhì)具有乳化性質(zhì)的原因:——是其具有兩親性,即既親水也親油的性質(zhì)乳化性質(zhì)牛乳,奶油,冰淇淋,蛋黃醬,肉餡等。食品乳狀液第122頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日在油水體系中,蛋白質(zhì)能自發(fā)地遷移到油-水界面和氣水界面到達(dá)界面后,疏水基定向到油相和氣相,親水基定向到水相并廣泛展開和擴(kuò)散,在界面形成一種蛋白質(zhì)吸附層,從而起到穩(wěn)定乳濁液的作用。促進(jìn)乳濁液形成并穩(wěn)定的本質(zhì):第123頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日乳化性評價指標(biāo)(1)蛋白質(zhì)乳化能力(EC):是指在乳狀液相轉(zhuǎn)變前每克蛋白質(zhì)所能乳化的油的體積。(2)乳化穩(wěn)定性(ES)第124頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日影響蛋白質(zhì)乳化作用的因素:①蛋白質(zhì)的溶解度:正相關(guān)②pH值:pH=PI,溶解度低,乳化性差;溶解度高,乳化性好③加熱:乳化能力↓④添加小分子表面活性劑使蛋白質(zhì)保留界面能力↓,使乳化能力↓⑤蛋白質(zhì)的疏水性和界面存在形式:蛋白質(zhì)的疏水性越強(qiáng),在界面吸附的蛋白質(zhì)濃度越高,界面張力越低,乳濁液越穩(wěn)定;蛋白質(zhì)在界面上以列車狀形式存在,有利于表面張力的降低和乳濁液的穩(wěn)定。第125頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)
是指蛋白質(zhì)在汽---液界面形成堅(jiān)韌的薄膜使大量氣泡并入和穩(wěn)定的能力。泡沫型食品:蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。第126頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日泡沫通常指氣泡分散在含有表面活性劑的連續(xù)液相或半固相的分散體系。泡沫的基本單位是液膜包圍的氣泡,氣泡的直徑從1μm到數(shù)cm不等。液膜和氣泡間的界面上吸附著表面活性劑,起著降低表面張力和穩(wěn)定氣泡的作用。第127頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日①含有大量的氣泡②在氣相和連續(xù)液相之間要有較大的表面積③要有能脹大,且有剛性或半剛性并有彈性的膜或壁④溶質(zhì)的濃度在表面較高⑤可反射光,看起來不透明良好的食品泡沫應(yīng)該具有以下特點(diǎn):第128頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日一種是將氣體通過一個多孔分散器鼓入低濃度的蛋白溶液中;第二種是在大量氣體存在的條件下,通過打擦或振蕩蛋白質(zhì)溶液而產(chǎn)生泡沫;第三中方法是將一個預(yù)先給加壓的氣體溶于要生產(chǎn)泡沫的蛋白質(zhì)溶液中,突然減壓,系統(tǒng)中的氣體則會膨脹而形成泡沫。蛋白泡沫形成方法:第129頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日泡沫是介穩(wěn)的氣體分散體系,因此借助于一些條件改變或施加作用,可以使泡沫破壞。①在重力、氣泡內(nèi)外壓力差和蒸發(fā)的作用下,通過液膜排水使泡沫破壞;②氣泡從小泡向大泡擴(kuò)散會導(dǎo)致泡沫破壞;③受機(jī)械剪切力、氣泡碰撞力和超聲振蕩的作用,氣泡液膜也會破裂。第130頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的起泡力:是指蛋白質(zhì)能產(chǎn)生的界面面積的量測定蛋白質(zhì)起泡力的方法:將一定濃度和體積的蛋白質(zhì)溶液加入帶有刻度的容器內(nèi),用一定的方法使其起泡,測定泡沫的最大體積,分別計(jì)算泡沫的膨脹率和起泡力。蛋白質(zhì)的起泡力和泡沫穩(wěn)定性
第131頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日第132頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日不同蛋白質(zhì)溶液的起泡力蛋白質(zhì)種類起泡力牛血清清蛋白280乳清分離蛋白600雞蛋蛋清240卵清蛋白40牛血漿260β-乳球蛋白480血纖維蛋白原360大豆蛋白(酶水解)500明膠(酸法加工豬皮明膠)760第133頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)評價測定泡沫穩(wěn)定性的方法:①在起泡完成后,迅速測定泡沫體積,然后在一定條件下放置一段時間(通常為30min)后再測定泡沫體積,計(jì)算泡沫穩(wěn)定性。第134頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日測定泡沫穩(wěn)定性的方法:②測定液膜排水或1/2排水所需的時間如果鼓泡形成泡沫,可在刻度玻璃儀器中直接起泡,然后觀察排水過程和測量1/2排水所需時間;如果攪打起泡,測定應(yīng)在特制的不銹鋼儀器中進(jìn)行,該儀器有專門的下水裝置收集排水,可連續(xù)測量排水過程和排水時間。第135頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)作為起泡劑的必要條件必須快速地吸附至氣----水界面必須易在界面上展開和重排必須在界面上形成一層粘合性膜a、缺乏二、三級結(jié)構(gòu)的P分子b、具有較好的溶解性c、蛋白質(zhì)分子之間存在一定的粘著作用力d、蛋白質(zhì)分子有一定疏水值第136頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日影響起泡性質(zhì)的因素:蛋白質(zhì)的分子性質(zhì)有良好起泡力的蛋白質(zhì)不具有穩(wěn)定泡沫的能力,而能產(chǎn)生穩(wěn)定泡沫的蛋白質(zhì)往往不具有良好的起泡力。第137頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日蛋白質(zhì)的濃度2%一8%,隨著濃度增加起泡性增加。超過10%,則會由于蛋白質(zhì)溶解度下降而導(dǎo)致氣泡變小,泡沫變硬。溫度泡沫產(chǎn)生前適度熱處理有利提高起泡能力,但過渡熱處理會損害起泡能力
第138頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日pH值大多數(shù)食品泡沫是在不同于其Pr等電點(diǎn)的條件下制備在pI時Pr的溶解度很低,形成泡沫數(shù)量較少(泡沫膨脹率較低),但泡沫的穩(wěn)定性較高。鹽鹽析時則顯示較好的起泡性質(zhì)。鹽溶時則顯示較差的起泡性質(zhì)。NaCl:增加膨脹度和降低泡沫的穩(wěn)定性(∵降低粘度)Ca2+:提高泡沫的穩(wěn)定性,Pr-COOH搭橋
第139頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日糖:抑制Pr起泡(提高了體相的黏度),但可提高泡沫的穩(wěn)定性(蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)比較穩(wěn)定,當(dāng)其吸附到界面上時較難展開)。
脂:對Pr的起泡和泡沫的穩(wěn)定性都不利。(可以競爭的方式取代界面上的蛋白質(zhì),減少了膜的厚度和黏合性并最終因膜的削弱而導(dǎo)致泡沫穩(wěn)定性下降)攪打
過度激烈攪打也會導(dǎo)致泡沫穩(wěn)定性降低消泡劑——硅油第140頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日8、蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)的結(jié)合蛋白質(zhì)風(fēng)味+蛋白質(zhì)----風(fēng)味有利不有利良好風(fēng)味載體與不良風(fēng)味結(jié)合第141頁,共158頁,2023年,2月20日,星期日結(jié)合方式
干蛋白粉物理吸附——范德華力、物理截留化學(xué)吸附——靜電吸附、氫鍵結(jié)合和共價結(jié)合液態(tài)或高水分食品中蛋白質(zhì)非極性配位體與蛋白質(zhì)表面的疏水性小區(qū)相互作用通過氫鍵相互作用靜電相互作用共價鍵(醛類化合物通過共價鍵結(jié)合至賴氨酸殘基上)第142頁,共158頁,2023年,2月20日,星
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