2022年2022年生物化學(xué)教程知識點合集

1、精選學(xué)習(xí)資料 - - - 歡迎下載學(xué)習(xí)必備精品學(xué)問點生物化學(xué)教程學(xué)問點合集第一篇生物分子的結(jié)構(gòu)和化學(xué)一.生物分子導(dǎo)論1 生物屬性：化學(xué)成分的同一性嚴(yán)整有序的結(jié)構(gòu)新陳代謝自我復(fù)制的才能2 1nm 納米 =10a埃（原子半徑.共價鍵長度）=10-3um 微米 （細(xì)胞器）3 立體異構(gòu)與構(gòu)型幾何或順反異構(gòu)（分子中雙鍵或者環(huán)的存在）光學(xué)或旋光異構(gòu)（手性中心的存在）4 dl 命名系統(tǒng)（依據(jù)甘油醛的肯定構(gòu)型）和rs系統(tǒng)（手性碳的4 個取代基的優(yōu)先性次序）dl 與 rs并不肯定相互對應(yīng),dl 與 +-沒有必定聯(lián)系；5 三維結(jié)構(gòu)的分子模型表示方法：透視式.骨架模型.球棍模型.空間填充模型（最接近現(xiàn)實）6 生物結(jié)

2、構(gòu)中的非共價力靜電相互作用（離子鍵.鹽鍵.鹽橋）為發(fā)生在帶電荷基團之間的一種相互作用, 異種相吸, 同種相斥；（鹽濃度的轉(zhuǎn)變對生物分子的結(jié)構(gòu)會發(fā)生重大影響）氫鍵（ h.n.o. s）為電正性的氫核與電負(fù)性大的原子之間的靜電吸引,具有方向性與飽和性,即一個氫原子只能與一個雜原子形成氫鍵,只有當(dāng)a-hb 在同始終線上時氫鍵最強；范德華力與范德華斥力與距離有關(guān)疏水相互作用（熵效應(yīng)） 為指在介質(zhì)水中的疏水基團傾向于集合在一起,以躲開與水的接觸；疏水相互作用在維護(hù)生物大分子的三維結(jié)構(gòu)方 面占有突出位置；7 原始生物分子： 20 種氨基酸. 5 種堿基. 2 種單糖即葡萄糖與核糖.1 種醇即甘油. 1 種

3、脂肪酸即棕櫚酸.1 種胺即膽堿；二.蛋白質(zhì)的構(gòu)件氨基酸1 蛋白質(zhì)的平均含氮量為16%,可用凱氏定氮法運算：蛋白質(zhì)含量=蛋白氮 *6.25 ,蛋白質(zhì)中的組分百分比約為c 50%.h 7%.o 23%.n 16%. s 0%-3%；2 蛋白質(zhì)完全水解為氨基酸,不完全水解為肽段和氨基酸；組成蛋白質(zhì)的氨基酸有20 種,均為 -氨基酸,且除甘氨酸外均為l- 氨基酸；3 常見蛋白質(zhì)的名稱與縮寫丙氨酸（ ala）.精氨酸（ arg）.天冬酰胺（asn）.天冬氨酸（asp）.半胱氨酸（cys）.谷氨酰胺（ gln）.谷氨酸（glu）. 甘氨酸（ gly） .組氨酸（ his）.異亮氨酸（he）.亮 氨酸（ l

4、eu）.賴氨酸（ lys）.甲硫氨酸（met ）.苯丙氨酸（phe）. 脯氨酸（ pro）亞氨基酸 .絲氨酸（ ser） .蘇氨酸（ thr） .色氨酸（ trp）. 酪氨酸（ tyr） .纈氨酸（ val）精品學(xué)習(xí)資料精選學(xué)習(xí)資料 - - - 歡迎下載學(xué)習(xí)必備精品學(xué)問點4 按 r 基的極性大?。ㄖ冈诩?xì)胞ph 即 ph7 左右的解離狀態(tài)）非極性r 基氨基酸（非極性 疏水氨基酸8） ala.val.leu.ile.pro.phe.trp.met 不帶電荷極性r 基氨基酸（極性 中性氨基酸7） gly.ser.thr.cys.tyr.asn.gln帶正電荷r 基氨基酸（堿性氨基酸3 ）lys.ar

5、g. his帶負(fù)電荷r 基氨基酸（酸性氨基酸2） asp.glu5 氨基酸的 等電點 ,ph>pi,就氨基酸帶負(fù)電荷；ph<pi,就氨基酸帶正電荷,當(dāng)在等電點時, 不帶電；6 氨基酸的 茚三酮反應(yīng) , -氨基酸氧化脫氨,生成紫色產(chǎn)物,可用分光光度計在 570nm 波特長定量運算； 脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng), 不釋放氮氣,直接生成亮黃色產(chǎn)物, 最大光吸取在 440nm ；7 化學(xué)修飾與蛋白質(zhì)功能調(diào)控有關(guān),二硫鍵 （ disulfide bonds ）兩個半胱氨酸的巰基被氧化生成二硫鍵；加 仍原劑 可以破壞二硫鍵；8 蛋白質(zhì)的紫外光最大吸取在280nm 處；9 安排層析的原理：氨基

6、酸在固定相與流淌相之間的溶解度；離子交換層析的原理：調(diào)整溶液的 ph 值,可以調(diào)整氨基酸的帶電荷量,用氨基酸置換出結(jié)合在樹脂上的離子；三.蛋白質(zhì)的通性.純化和表征1 等電點 pi：在某一ph,蛋白質(zhì)凈電荷為零,在等電點處,蛋白質(zhì)易沉淀；2 蛋白質(zhì)具有膠體性質(zhì),穩(wěn)固因素：布朗運動.電荷排斥.水化層 （蛋白質(zhì)分子與水分子之 間形成氫鍵） ；丁達(dá)爾效應(yīng). 布朗運動. 不能通過半透膜；例子做豆腐, 加鹽, 破壞水化層,使膠體凝固；3 蛋白質(zhì)沉淀鹽析：高濃度中性鹽破壞水化層,一般不引起變性（常用鹽為中性鹽,硫酸鹽.銨鹽代表物為硫酸銨.硫酸鈉.氯化鈉）有機試劑：可引起變性,低溫 操作重金屬鹽：重金屬中毒使

7、用牛奶或豆?jié){生物堿或某些酸加熱變性：凝固；4 問答題： 蛋白質(zhì)分別純化的一般原就：提高純度.保持活性生物樣品的處理：組織或細(xì)胞破裂：勻漿.研磨.超聲處理.纖維素酶或溶菌酶.去垢劑.離心等粗分級分別：去除大量雜質(zhì).濃縮樣品：沉淀.超濾等細(xì)分級分別：層析.電泳.結(jié)晶等；留意點：要保持低溫抑制蛋白酶活性；5 蛋白質(zhì)分別純化方法透析與超濾：透析為利用蛋白質(zhì)不能通過半透膜的性質(zhì),作用：分 離大小不同的蛋白質(zhì),且可以轉(zhuǎn)變?nèi)軇┏煞只蛉芤旱膒h；超濾為利用壓力或離心力,強行使水和其他小分子溶質(zhì)通過半透膜,蛋白質(zhì)留在膜上；凝膠過濾 （凝膠過濾層析.排阻層析.分子篩）結(jié)果為大分子蛋白質(zhì)先獲得；常使用的凝膠有葡聚糖

8、凝膠.聚丙烯酰胺凝膠.瓊脂糖凝膠；精品學(xué)習(xí)資料精選學(xué)習(xí)資料 - - - 歡迎下載學(xué)習(xí)必備精品學(xué)問點鹽溶與鹽析表現(xiàn)為低濃度時,中性鹽增加蛋白質(zhì)溶解度；高濃度時,有些蛋白質(zhì)沉淀；原理為破壞水化層,降低溶解度；有機試劑沉淀：降低了介電常數(shù).破壞水化層；電泳和等點聚焦電泳為帶電的蛋白質(zhì)分子,將向著與其電荷符號相反的電極移動,且其 移動速度不同；聚丙烯酰胺凝膠電泳（page） 等電聚焦利用蛋白質(zhì)在等電點不帶電荷的性質(zhì),蛋白質(zhì)在等電點集合；雙向電泳即將等電聚焦與凝膠電泳混合；蛋白質(zhì)組 （ proteome ）：指在特定時間.特定環(huán)境和試驗各種條件下,基因組活躍表達(dá)的全部蛋白質(zhì)；離子交換層析分為兩個步驟：離

9、子交換和洗脫；當(dāng)陰離子交換, 就固定相帶正電荷,當(dāng)陽離子交換,就固定相帶負(fù)電荷；洗脫為轉(zhuǎn)變洗脫劑的ph 和鹽離子強度,鹽濃度越高,洗下 來的蛋白質(zhì)的結(jié)合才能越強；此方法用于分別與固定相結(jié)合才能不同的蛋白質(zhì)；親和層析利用蛋白質(zhì)分子與其配體的特異性識別分別,相當(dāng)于抗原抗體結(jié)合；高效液相層析hplc（高壓液相層析）；反相層析：流淌相為有機分子,純化小分子量的 蛋白質(zhì)；6 蛋白質(zhì)分子量的測定凝膠過濾法sds-page法、sds 為十二烷基硫酸鈉沉降速度法： 分子量大的沉降速度快,沉降系數(shù)s 越大； s 為 10-13、 沉降系數(shù)可表示為4.45s ,s 也可用來表示生物體分子量的相對大??；質(zhì)譜法：利用

10、帶電粒子在電場中的運動；7 蛋白質(zhì)的含量測定與純度測定含量測定：凱氏定氮法.lowry 法.紫外吸取法.染色法等純度鑒定：電泳.層析等；四.蛋白質(zhì)的共價結(jié)構(gòu)1 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的組織層次一級結(jié)構(gòu)為蛋白質(zhì)中氨基酸的排列次序以及二硫鍵的位置二級結(jié)構(gòu)為氨基酸的走向三級結(jié)構(gòu)為一條多肽鏈的完整結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)為多肽鏈締合成寡聚或 多聚蛋白質(zhì)；2 n 端為頭端, c 端為尾端；蛋白質(zhì)的主鏈主要為ncc ncc;3 肽鍵 ：一個氨基酸的- 羧基和另一個氨基酸的 - 氨基通過縮水反應(yīng),脫去一個水分子,形成肽鍵；4 肽平面 ：肽鍵所含的4 個原子和與其相連的兩個 碳原子這六個原子處于同一平面稱為肽平面；5 自然存在的活性

11、肽激素：催產(chǎn)素.加壓素抗生素：放線菌素d 毒素：鵝膏蕈堿腦啡肽谷胱甘肽6 明白胰島素由51 個氨基酸殘基組成；核糖核酸酶a 由 124 個氨基酸殘基組成；精品學(xué)習(xí)資料精選學(xué)習(xí)資料 - - - 歡迎下載學(xué)習(xí)必備精品學(xué)問點7 如何測定蛋白質(zhì)序列？大的蛋白質(zhì)要“化整為零”,處理成小片段測序；step1確定 n端個數(shù),即確定蛋白質(zhì)由幾條肽鏈組成；step2拆分多條肽鏈；打開全部二硫鍵；step3使用蛋白酶protease將肽鏈切成小片段,edman降解法 edman procedure測定小片段序列；step4使用其次種蛋白酶切割肽鏈,edman 降解法測定所得小片段序列； step5對比 step3

12、 和 step4 的結(jié)構(gòu),得出肽鏈的完整序列； step6確定二硫鍵位置；8 edman降解法測定小片段序列,通過先分別降解每個氨基酸,然后據(jù)分子量測定每個氨基酸的種類；（用于鑒定n-末端殘基）；9 蛋白質(zhì)序列數(shù)據(jù)庫protein information resource embl swissprot pdb五.蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)1 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)為指某段多肽鏈中主鏈骨架在局部空間有規(guī)律的盤繞和折疊,即蛋白質(zhì)分子中某段肽鏈主鏈原子的相對空間位置,不包括與其他鏈段的相互關(guān)系及側(cè)鏈構(gòu)象的內(nèi)容；2 二級結(jié)構(gòu)的結(jié)構(gòu)單元： - 螺旋 -helix - 折疊 -pleated sheet - 轉(zhuǎn)角 -tu

13、rn無規(guī)卷曲 random coil（ 4 個結(jié)構(gòu)單元及穩(wěn)固力氣）3 - 螺旋 - helix為順時針方向,即右手螺旋螺旋一圈由3.6個氨基酸組成,螺距0.54nm；每個殘基的n-h 與前面隔三個殘基的c=o形成氫鍵；4 - 折疊 - 折疊為多肽鏈中較為舒展的結(jié)構(gòu)；它為由平行的兩條或兩條以上肽鏈或一 條肽鏈內(nèi)部的兩段肽鏈形成的；兩段肽鏈可以為平行的,也可以為反平行的；前者兩條鏈從 n 端到 c端為同方向,后者為反向的；穩(wěn)固因素為鏈間肽鍵的c=o與 n-h 形成的氫鍵；5 - 轉(zhuǎn)角一條肽鏈形成180°回折的結(jié)構(gòu)稱- 轉(zhuǎn)角以四個殘基（三個酰胺平面）構(gòu)成為常見第一個殘基c=o與第四個殘基的

14、n-h 形成氫鍵；6 無規(guī)卷曲 : 無規(guī)律性的那部分肽鏈的構(gòu)象稱無規(guī)卷曲；7 結(jié)構(gòu)模體 （motif）結(jié)構(gòu)模體具有特點性的氨基酸序列,并發(fā)揮特別的功能；8 由一條多肽鏈組成的蛋白質(zhì),只有具有完整的三級結(jié)構(gòu)才具有生物活性；穩(wěn)固三級結(jié)構(gòu)的因素 包括側(cè)鏈 r 間的共價鍵（主要為二硫鍵）及 r 之間的非共價鍵（包括氫鍵.疏水鍵. 離子鍵和范德華力）；精品學(xué)習(xí)資料精選學(xué)習(xí)資料 - - - 歡迎下載學(xué)習(xí)必備精品學(xué)問點9 結(jié)構(gòu)域 （ domain）分子量大的蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu),經(jīng)常由兩個或數(shù)個球狀或纖維狀的區(qū)域組成,每個區(qū)域的結(jié)構(gòu)和功能相對獨立,稱為domain ；10 結(jié)構(gòu)域與結(jié)構(gòu)模體的區(qū)分：結(jié)構(gòu)域更復(fù)雜,一

15、般不同蛋白質(zhì)不行能有相同的結(jié)構(gòu)域；而結(jié)構(gòu)模體可以相同；不同的蛋白質(zhì)分子中其結(jié)構(gòu)域的數(shù)目不同,同一蛋白質(zhì)中幾個結(jié)構(gòu)域可彼此相像或完全不同；11 四級結(jié)構(gòu)由兩條或兩條以上具有獨立三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈以非共價鍵連接的空間排布和接觸部位的布局稱蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)；12 維系亞基間聚合成四級結(jié)構(gòu)的力氣為氫鍵.疏水鍵.離子鍵和范德華力；13 蛋白質(zhì)的 變性 ：蛋白質(zhì)在某些理化因素的作用下,空間結(jié)構(gòu)發(fā)生轉(zhuǎn)變、 導(dǎo)致生物學(xué)功能喪 失、 理化性質(zhì)發(fā)生轉(zhuǎn)變；變性的 本質(zhì) : 蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的破壞或轉(zhuǎn)變,即破壞非共價鍵,共價鍵不破壞,肽鍵與一級結(jié)構(gòu)無變化；14 變性蛋白質(zhì)的特點：生物學(xué)活性丟失；蛋白質(zhì)變性后易于沉淀,但不

16、肯定沉淀phpi ；變性蛋白質(zhì)由于肽鏈?zhǔn)嬲?肽鍵暴露,故易于被蛋白酶水解,即易于消化；15 蛋白質(zhì)的 復(fù)性 ：蛋白質(zhì)較輕程度的變性后,去除變性因素后,仍可復(fù)原或部分復(fù)原其原有的空間結(jié)構(gòu)與功能（自然活性）,稱為復(fù)性；16 一級結(jié)構(gòu)打算三級結(jié)構(gòu)（高級結(jié)構(gòu)）或蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的折疊信息隱匿于一級結(jié)構(gòu)中；六.蛋白質(zhì)的功能與進(jìn)化1 蛋白質(zhì)功能的多樣性（明白）：催化：酶；調(diào)劑：生理功能調(diào)控.基因表達(dá)調(diào)控；轉(zhuǎn)運： 物質(zhì)運輸；貯存：養(yǎng)分物質(zhì),氮源；運動：肌肉收縮.細(xì)胞游動；結(jié)構(gòu)成分：供應(yīng)強度與愛護(hù)；支架作用：支架蛋白；防備與攻擊：免疫.毒蛋白；2 氧結(jié)合蛋白：肌紅蛋白與血紅蛋白；肌紅蛋白：一條多肽鏈（珠蛋白）+

17、一個血紅素；血 紅蛋白： 四聚體, 2 個 亞基, 2 個 亞基, 同源性高, 珠蛋白 141aas, 珠蛋白 146aas；3 氧分?jǐn)?shù)飽和度：結(jié)合氧氣的分子占總分子的比例；4 協(xié)同效應(yīng) 的定義為指一個亞基與配體結(jié)合后,能影響此寡聚體中另一個亞基與配體的結(jié)合才能；促進(jìn)作用就稱為正協(xié)同效應(yīng),反之就稱負(fù)協(xié)同效應(yīng)；5 當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì) （酶） 與它的配體 （某種小分子物質(zhì)）結(jié)合后, 引起蛋白質(zhì) （酶） 的空間結(jié)構(gòu) （構(gòu)象）發(fā)生轉(zhuǎn)變,使其適合功能的需要,這種變化稱別構(gòu)效應(yīng) 或變構(gòu)效應(yīng)； （氧氣為血紅蛋白的別構(gòu)激活劑）；6 bpg（ 2、3- 二磷酸甘油酸）為血紅蛋白的別構(gòu)抑制劑；bpg 對肺部氧的結(jié)合影響不大

18、,但促進(jìn)供應(yīng)組織更多的氧；（例：高海拔）精品學(xué)習(xí)資料精選學(xué)習(xí)資料 - - - 歡迎下載學(xué)習(xí)必備精品學(xué)問點7 bohr效應(yīng)： ph 下降（ h+上升）,氧結(jié)合曲線右移,促進(jìn)組織中氧的釋放,緩沖組織中的低 ph 環(huán)境；8 s 形曲線的氧結(jié)合.bpg效應(yīng)物的調(diào)劑.別構(gòu)效應(yīng)和波爾效應(yīng)使血紅蛋白的輸氧達(dá)最高效 率；9 鐮刀細(xì)胞貧血?。?鏈第 6 位殘基 glu 突變?yōu)?val ；地中海貧血：缺少了或 鏈九.酶引論1 酶 、生物催化劑, 在加速生物化學(xué)反應(yīng)速度的同時自身不轉(zhuǎn)變；大部分的酶為蛋白質(zhì)；核酶 酶本質(zhì) rna,脫氧核酶 酶本質(zhì) dna；2（問） 酶加快化學(xué)反應(yīng)的機理？酶通過降低活化能提高反應(yīng)速率,

19、化學(xué)反應(yīng)不僅需要碰撞,而且必需經(jīng)過一個短暫的過渡態(tài)；碰撞理論與過渡態(tài)理論；3 酶和底物形成復(fù)合物,降低了反應(yīng)的活化能量：關(guān)鍵在于形成酶- 底物復(fù)合體；形成復(fù)合物,催化,釋放產(chǎn)物；4 鄰近效應(yīng) ：底物分子結(jié)合到酶分子表面,彼此接近；定向效應(yīng) ：底物的反應(yīng)基團之間.底物與酶的催化基團之間的正確定位取向；誘導(dǎo)契合5 酶催化反應(yīng)的特點：高效（催化才能強）降低活化能,特異性（專一性）活性中心.專一性和誘導(dǎo)契合,可調(diào)控（受到調(diào)劑） 限速步驟 與限速酶 ；大多數(shù)連續(xù)反應(yīng)鏈的第一步就為限速步驟,限速步驟的酶就為限速酶；6 酶的活性中心 （活性位點）： 酶表面與底物結(jié)合并參加催化反應(yīng)過程的部分；酶和底物在相互結(jié)

20、合時發(fā)生構(gòu)象上的細(xì)小變化,從而促進(jìn)結(jié)合,利于反應(yīng)的進(jìn)行；7 誘導(dǎo)契合如何實現(xiàn)？結(jié)合能,活性中心和底物之間的弱相互作用實現(xiàn)了誘導(dǎo)契合；8 酶的分類氧化仍原酶類,轉(zhuǎn)移酶類,水解酶類,裂合酶類,異構(gòu)酶類,連接酶類；激酶-ase ；9 酶活性 （酶活力） ：催化某一反應(yīng)的才能；度量酶活性的大小使用酶活性單位（酶單位） ；酶活性單位 ：規(guī)定（最適）條件下,每分鐘催化1 umol 底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物,即為1 個酶單位； katal ：每秒鐘催化1 mol產(chǎn)物形成需要的酶的量；kcat ：表示單位時間內(nèi)一個酶分子可以轉(zhuǎn)化的底物分子個數(shù)；比活性（力） ：每毫克蛋白質(zhì)所含有的酶活性單位數(shù)（u/mg）；表達(dá)酶純度和酶

21、活性,對同一種酶來說,比活越大,酶純度越高；10 固定化酶：將酶包裹于凝膠等高分子物質(zhì)中形成的酶制劑；保持了催化才能；產(chǎn)物易分精品學(xué)習(xí)資料精選學(xué)習(xí)資料 - - - 歡迎下載學(xué)習(xí)必備精品學(xué)問點離；連續(xù)使用,易于自動化；11 化學(xué)修飾酶：有些酶靠化學(xué)修飾調(diào)控酶的活性；轉(zhuǎn)變酶的活性.專一性.穩(wěn)固性等；12 抗體酶：用過渡態(tài)類似物作免疫原產(chǎn)生催化性抗體；十.酶動力學(xué)1 影響酶催化反應(yīng)速度的因素：底物濃度concentration of substrate、 s,酶的濃度concentration of enzyme、 e, ph ,溫度 temperature、t,抑制劑inhibitor,激活劑；2

22、 底物濃度 s 對酶催化反應(yīng)的影響：米氏方程km 為初速度等于最大速度一半時的底物濃度；酶對底物的親和度指標(biāo)；vmax 的意義,在高底物濃度下v0 實際與 s無關(guān),并將達(dá)到一個最大極限,稱為最大初速度；km 越小,親和才能越強,km 越大,親和才能越弱；最適底物,km 最?。?（并非全部酶均適合此方程組,符合為米氏酶,含別構(gòu)效應(yīng)或協(xié)同效應(yīng)的蛋白質(zhì)不符合米氏方程；）雙倒數(shù)法作圖,；3 酶濃度 e對反應(yīng)初速度的影響： 當(dāng)?shù)孜餄舛茸銐虼髸r, vo=vmax,反應(yīng)初速度和酶的濃度成正比； ph 對酶促反應(yīng)初速度的影響：每種酶都有最適 ph,此時酶的活性最高,催化反應(yīng)速度最快；溫度的影響：高溫會導(dǎo)致酶失

23、活,低溫適合儲存酶；4 抑制劑對酶促反應(yīng)初速度的影響：抑制劑分兩大類：可逆的和不行逆的；可逆抑制中最常見的兩類為競爭性抑制和反競爭性抑制；競爭性抑制劑和底物競爭結(jié)合酶的活性中心；結(jié)果vmax 不變, km 增加；可以借助增加底物濃度而解除；反競爭性抑制劑結(jié)合到酶和底物的復(fù)合物上,不直接和活性中心結(jié)合；結(jié)果vmax 降低, km 降低；非競爭性抑制劑在活性部位以外的地方與酶結(jié)合,結(jié)果km 不變, vmax 降低；不行逆抑制大多為毒物；十一.酶的作用機制與活性調(diào)劑1 親電催化劑：缺電子的原子或基團親核催化劑：多電子；2 酸堿催化acid-base catalysis: 催化過程利用了h+ 或 oh

24、- ；共價催化covalent catalysis:催化過程中有瞬時的共價鍵形成,酶和底物形成共價結(jié)合的中間物；金屬離子催化metal ioncatalysis: 金屬離子促進(jìn)酶和底物的結(jié)合,穩(wěn)固過渡態(tài)；3 胰凝乳蛋白酶的催化包括誘導(dǎo)契合.共價催化.酸堿催化；4 酶原：在細(xì)胞內(nèi)合成及初分泌時處于無活性狀態(tài)的酶的前身物；5 酶活性的調(diào)劑快速調(diào)劑：酶原與酶原激活.變構(gòu)調(diào)劑. 共價修飾慢調(diào)劑： 酶含量的調(diào)劑酶的某些部位可與特異性的代謝分子可逆性的結(jié)合,從而轉(zhuǎn)變酶的構(gòu)象和催化活性,這種調(diào)精品學(xué)習(xí)資料精選學(xué)習(xí)資料 - - - 歡迎下載學(xué)習(xí)必備精品學(xué)問點節(jié)稱為變構(gòu)調(diào)劑；酶分子上某些特別基團在其他酶作用下,發(fā)生可逆的共價結(jié)合而被修飾,并快速轉(zhuǎn)變的活性稱共價修飾調(diào)劑；6 同工酶： 能夠催化相同的化學(xué)反應(yīng),而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu).理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶；舉例：乳酸脫氫酶（ldh）十二.維生素與輔酶1 脂溶性維生素包括維生素a、