生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能-酶（生物化學(xué)課件）

酶的發(fā)現(xiàn)1酶的分子組成及結(jié)構(gòu)3酶的概念2一、酶的發(fā)現(xiàn)1783年斯巴蘭讓尼1836年施旺結(jié)論：胃液中有消化肉的物質(zhì)1930-1936年J.H.Northrop1926年J.B.Sumner結(jié)論：酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)1982年T.R.Cech1983年S.Altman結(jié)論：少數(shù)RNA也具有生物催化作用二、酶的概念

酶（Enzyme，E）是一類由活細(xì)胞產(chǎn)生的，對(duì)其特異底物具有高效催化作用的生物催化劑。酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類具有催化功能的生物分子，所以又稱為生物催化劑。

化學(xué)本質(zhì)：絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)。目前將生物催化劑分為兩類:酶和核酶（脫氧核酶）（一）酶的分子組成（二）酶的分子結(jié)構(gòu)三、酶的分子組成及結(jié)構(gòu)酶單純酶結(jié)合酶（全酶）酶蛋白

(蛋白質(zhì)部分)輔助因子

(金屬離子或小分子有機(jī)化合物)輔酶(與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法去除)輔基(與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法去除)1.按化學(xué)組成分類（一）酶的分子組成酶蛋白A輔助因子酶蛋白B酶蛋白CTip1酶蛋白與底物結(jié)合，決定反應(yīng)的專一性和高效率。Tip2輔助因子直接對(duì)電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)起傳遞作用，決定反應(yīng)的類型酶蛋白和輔助因子單獨(dú)存在時(shí)均無活性，只有全酶才有活性。單體酶：一條或多條共價(jià)相連的肽鏈寡聚酶：兩個(gè)或兩個(gè)以上的亞基

多酶復(fù)合體：幾種酶非共價(jià)鍵嵌合2.按分子特點(diǎn)分類（一）酶的分子組成1、酶的活性中心(activecenter)（二）酶的分子結(jié)構(gòu)與底物特異性結(jié)合特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域?qū)⒌孜镛D(zhuǎn)化為產(chǎn)物又稱活性部位酶的活性中心常位于酶蛋白分子表面，含有較多疏水氨基酸殘基，形成疏水性“裂縫”或“口袋”，形成了利于酶促反應(yīng)發(fā)生的疏水環(huán)境。Bindingofasubstratetoanenzymeatthe

activesite已糖激酶的活性中心酶活性中心的特點(diǎn)在酶分子整個(gè)體積中只占很小的一部分是一個(gè)三維實(shí)體，是酶分子表面的一個(gè)裂隙或裂縫底物通過較弱的鍵結(jié)合到酶分子上形成酶和底物的復(fù)合物（ES）(有利于產(chǎn)物形成)。活性中心有結(jié)合底物的專一性,酶活性中心具有柔性或可運(yùn)動(dòng)性2、必需基團(tuán)(essentialgroup)（二）酶的分子結(jié)構(gòu)指酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團(tuán)中，一些與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)。如Ser的羥基，His的咪唑基，Cys的巰基，Asp、Glu的側(cè)鏈羧基等活性中心與必需基團(tuán)有什么關(guān)系呢？底物活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心必需基團(tuán)活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)（與底物相結(jié)合）催化基團(tuán)（催化底物變成產(chǎn)物）（維持酶活性中心的空間結(jié)構(gòu)）酶的發(fā)現(xiàn)1酶的分子組成及結(jié)構(gòu)3酶的概念2人類核糖核酸酶H2的結(jié)構(gòu)示意圖蘋果酸脫氫酶結(jié)構(gòu)示意圖丙酮酸脫氫酶復(fù)合體結(jié)構(gòu)示意圖酶促反應(yīng)相關(guān)概念1酶促反應(yīng)特點(diǎn)和機(jī)制2一、酶促反應(yīng)相關(guān)概念產(chǎn)物P反應(yīng)生成的物質(zhì)底物S酶作用的物質(zhì)酶活力酶所具有的催化能力酶促反應(yīng)酶催化的生物化學(xué)反應(yīng)二、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)和機(jī)制化學(xué)催化劑酶共同點(diǎn)在反應(yīng)前后沒有質(zhì)和量的變化只能催化熱力學(xué)上能進(jìn)行的化學(xué)反應(yīng)能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，不改變平衡點(diǎn)都能降低反應(yīng)的活化能不同點(diǎn)酶具有高效的催化效率酶具有高度的專一性酶具有高度不穩(wěn)定性酶活性的可調(diào)控性酶具有高效的催化效率酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能?；罨?Activationenergy)分子由常態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)榛罨癄顟B(tài)所需的能量。在一定溫度下1mol底物全部進(jìn)入活化態(tài)所需要的自由能。75.3648.997.12無催化劑膠態(tài)鈀過氧化氫酶活化能（kJ/mol）催化劑

不同催化劑存在下，過氧化氫分解反應(yīng)的活化能

據(jù)計(jì)算，在25℃時(shí)活化能每減少4.184KJ/mol，反應(yīng)速度可增高5.4倍。酶促反應(yīng)活化能的改變反應(yīng)總能量改變酶促反應(yīng)活化能非催化反應(yīng)活化能

一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過程底物產(chǎn)物酶具有高度的專一性只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物專一性絕對(duì)專一性立體異構(gòu)專一性相對(duì)專一性作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵作用于立體異構(gòu)體中的一種形成酶-底物復(fù)合物誘導(dǎo)契合假說：酶與底物相互接近時(shí)，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說。專一性產(chǎn)生原因：酶底物復(fù)合物E+SE+PES酶具有高度的不穩(wěn)定性酶的化學(xué)本質(zhì)：蛋白質(zhì)——易受環(huán)境影響高溫、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、高壓、有機(jī)溶劑、紫外線、劇烈震蕩等，易引起變性失活。酶活性的可調(diào)節(jié)性酶活性發(fā)生改變各種同工酶代謝不同酶原激活共價(jià)修飾及變構(gòu)調(diào)節(jié)酶合成的誘導(dǎo)與阻遏酶原及其激活1調(diào)節(jié)酶3同工酶2酶原有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。酶原的激活在一定條件下，酶原轉(zhuǎn)化為有活性酶的過程。一、酶原及其激活

酶原激活的機(jī)理酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變肽鍵斷裂，水解掉一個(gè)或幾個(gè)短肽在特定條件下形成或暴露出酶的活性中心賴?yán)i天天天天甘異賴?yán)i天天天天纈組絲SSSS46183甘異纈組絲SSSS腸激酶活性中心胰蛋白酶原的激活過程胰蛋白酶胰蛋白酶原

酶原激活的生理意義

消化道內(nèi)的蛋白酶原：避免細(xì)胞的自身消化，使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)行。

凝血系統(tǒng)和纖維蛋白溶解酶：有的酶原可以視為酶的儲(chǔ)存形式。在需要時(shí)，酶原適時(shí)地轉(zhuǎn)變成有活性的酶，發(fā)揮其催化作用。二、同工酶同工酶是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)、免疫學(xué)性能不同的一組酶。同一種屬或者同一個(gè)體的不同組織或者細(xì)胞的不同亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)12由不同基因或者等位基因編碼的多肽鏈。3由同一基因編碼，生成不同的mRNA翻譯而來4不包括翻譯水平修飾所形成的多分子形式HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脫氫酶的同工酶人體各組織中LDH同工酶的分布LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5心肝腎35~7028~452~160~60~5正常血清27.1±2.834.7±4.320.9±2.411.7±3.357±2.9腦肺骨胳肌紅細(xì)胞0~82~103~346~2730~8528342111621~2521~2636~5415~202~81~1021~188~389~3640~9739~4636~5611~154~521020212515心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶譜的變化1酶活性心肌梗死酶譜正常酶譜肝病酶譜2345心臟疾病急性肝炎原發(fā)性肝癌LDH1↑LDH2↑LDH3↓LDH5↓LDH5↑顯著LDH3↑LDH4↑LDH5↑同工酶生理及臨床意義在代謝調(diào)節(jié)上起著重要的作用；用于解釋發(fā)育過程中階段特有的代謝特征；同工酶譜的改變有助于對(duì)疾病的診斷；同工酶可以作為遺傳標(biāo)志，用于遺傳分析研究。三、調(diào)節(jié)酶調(diào)節(jié)酶

變構(gòu)酶某些物質(zhì)結(jié)合酶活性中心外的部位酶的構(gòu)象發(fā)生改變酶的活性發(fā)生改變

共價(jià)修飾酶需要其他酶的催化某些化學(xué)基團(tuán)可逆結(jié)合酶酶的活性發(fā)生改變（一）變構(gòu)酶變構(gòu)調(diào)節(jié)：一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，改變酶的催化活性的調(diào)節(jié)方式變構(gòu)效應(yīng)劑分為：變構(gòu)激活劑和變構(gòu)抑制劑變構(gòu)酶常為多個(gè)亞基構(gòu)成的寡聚體，具有協(xié)同效應(yīng)變構(gòu)激活變構(gòu)抑制

變構(gòu)酶的Ｓ形曲線[S]V無變構(gòu)效應(yīng)劑

變構(gòu)調(diào)節(jié)的方式變構(gòu)酶通常為代謝途徑起始關(guān)鍵酶變構(gòu)劑則為代謝途徑的終產(chǎn)物變構(gòu)劑一般以反饋方式對(duì)代謝途徑的起始關(guān)鍵酶進(jìn)行調(diào)節(jié)，最常見的為負(fù)反饋調(diào)節(jié)調(diào)節(jié)酶活性的因素為代謝物酶活性的改變通過酶分子構(gòu)象的改變而實(shí)現(xiàn)無放大效應(yīng)酶的變構(gòu)僅涉及非共價(jià)鍵的變化為一非耗能過程

變構(gòu)調(diào)節(jié)的特點(diǎn)（二）共價(jià)調(diào)節(jié)酶共價(jià)修飾：某些酶能在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價(jià)結(jié)合，改變酶的活性的過程常見類型：磷酸化與脫磷酸化（最常見）乙酰化和脫乙?；谆兔摷谆佘栈兔撓佘栈璖H與－S－S互變

酶的磷酸化與脫磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白

引起酶分子在有活性形式與無活性形式或者高活性與低活性之間進(jìn)行相互轉(zhuǎn)變。

共價(jià)修飾調(diào)節(jié)的特點(diǎn)12345酶以兩種不同修飾和不同活性的形式存在一般為耗能過程有共價(jià)鍵的變化受其他調(diào)節(jié)因素（如激素）的影響存在放大效應(yīng)

酶原及其激活1調(diào)節(jié)酶3同工酶2底物濃度酶濃度溫度抑制劑激活劑影響酶促反應(yīng)的因素PH12是指單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量或產(chǎn)物的生成量酶促反應(yīng)速度研究這些因素對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響時(shí)，測定的是初速度，即初始底物濃度被消耗5%以內(nèi)的速度，簡稱初速度酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)研究的是酶促反應(yīng)速度及其影響因素研究某一因素對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響時(shí)，應(yīng)保持其他因素不變，只改變被研究因素與酶促反應(yīng)速度的關(guān)系酶的活性大小用酶促反應(yīng)速度來衡量。用國際單位（IU或U）來表示一、底物濃度的影響矩形雙曲線關(guān)系底物濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于酶濃度31單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)反應(yīng)速度取其初速度，即反應(yīng)剛剛開始，產(chǎn)物的生成量極少，逆反應(yīng)可不予考慮2酶反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系曲線反應(yīng)速度與底物濃度成正比反應(yīng)速度不再成正比例加速反應(yīng)速度不再增加,達(dá)最大速度當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)：反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。隨著底物濃度的增高：反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級(jí)反應(yīng)。當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度：

反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng)酶促反應(yīng)模式——中間產(chǎn)物學(xué)說

k1k3E+SESE+Pk2k4中間產(chǎn)物米－曼氏方程式1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡稱米氏方程式[S]：底物濃度V：不同[S]時(shí)的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度Ｋm：米氏常數(shù)Km米氏常數(shù)（Km）酶反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系曲線Km：當(dāng)酶反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的一半時(shí)的底物濃度，單位mol/L。即：意義：(1)Km是酶的特征性常數(shù)之一；

Km只與酶的性質(zhì)有關(guān),與酶的濃度無關(guān)(2)Km可近似表示酶對(duì)底物的親和力（反比）(3)同一酶對(duì)于不同底物有不同的Km值。測定Km值可以確定最合適底物或天然底物。雙倒數(shù)作圖法三、溫度對(duì)反應(yīng)速度的影響0V

[E]

[S]>>[E]酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響

當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。三、溫度對(duì)反應(yīng)速度的影響酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對(duì)淀粉酶活性的影響

雙重影響溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；溫度升高10oC,反應(yīng)速度增加一倍由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高到一定程度，可引起酶的變性，從而反應(yīng)速度降低酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對(duì)淀粉酶活性的影響

最適溫度酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度最適溫度人體內(nèi)大多數(shù)酶的最適溫度35~40℃不是一個(gè)固定不變的常數(shù)高溫低溫貯存生物制品、菌種等臨床上的低溫麻醉應(yīng)用殺菌消毒四、pH對(duì)反應(yīng)速度的影響酶活性改變解離狀態(tài)蛋白質(zhì)的極性基團(tuán)輔助因子的荷電狀態(tài)底物的解離狀態(tài)0酶活性pHpH對(duì)某些酶活性的影響246810胃蛋白酶最適pH最適pH最適pH：酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH。環(huán)境過酸、過堿使酶變性失活選擇合適的緩沖液可以保持酶的相對(duì)穩(wěn)定和保持高活性使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)23激活劑1無機(jī)離子小分子有機(jī)物生物大分子五、激活劑對(duì)反應(yīng)速度的影響凡能使酶的催化活性下降或喪失，而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)六、抑制劑對(duì)反應(yīng)速度的影響抑制劑（inhibitor，I）1不可逆性抑制與酶共價(jià)結(jié)合2可逆性抑制與酶非共價(jià)結(jié)合（一）不可逆性抑制抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活。不能用透析、超濾等方法去除。+PR1OR2OXOOHEPR1OR2OOEO+HX有機(jī)磷化合物羥基酶失活的酶酸乙酰膽堿（神經(jīng)遞質(zhì)）水解膽堿酯酶乙酸+膽堿羥基酶抑制劑（有機(jī)磷農(nóng)藥中毒）解毒藥物：解磷定、氯磷定等解磷定+羥基酶復(fù)活OHE失活的羥基酶PR1OR2OOEO+磷?；饬锥ǎǘ┛赡嫘砸种埔种苿┡c酶和（或）酶－底物復(fù)合物以非共價(jià)鍵疏松地結(jié)合而引起酶活性的降低或喪失。結(jié)合可逆，迅速達(dá)到平衡，能用透析，超濾等辦法除去抑制劑而使酶復(fù)活。按抑制劑與酶的結(jié)合方式不同，分為：競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制可逆性抑制（一）競爭性抑制抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙底物與酶的結(jié)合，減少了酶的作用機(jī)會(huì)，降低了酶的活性，這種抑制作用稱為競爭性抑制作用ESIES????++EI→E+PKi例:丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制作用

競爭性抑制曲線

1抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似I與S競爭同一種酶的活性中心結(jié)合（非共價(jià)）2抑制程序取決于［I］/［S］的比例3Vm不變，Km增加4競爭性抑制的特點(diǎn)SO2NHRH2N磺胺類藥物H2NCOOH對(duì)氨基苯甲酸+磺胺類藥物IFH2ES二氫蝶呤谷氨酸對(duì)氨基苯甲酸FH2合成酶FH2FH4核酸磺胺類藥物的抑菌機(jī)制(與對(duì)氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶)（二）非競爭性抑制有些抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)相結(jié)合，不影響酶與底物的結(jié)合，酶和底物的結(jié)合也不影響酶與抑制劑的結(jié)合。底物和抑制劑之間無競爭關(guān)系。但酶-底物-抑制劑復(fù)合物(ESI)不能進(jìn)一步釋放出產(chǎn)物。這種抑制作用稱作非競爭性抑制作用。ESES????++E→E+PKiII+S??ESI??+KiI非競爭性抑制曲線1抑制劑與底物結(jié)構(gòu)不相似I與E在活性中心外的部位結(jié)合2抑制取決于抑制劑的絕對(duì)濃度，不管底物濃度有多高，不能用增加底物的方法去除抑制3Vm不變，Km增加4非競爭性抑制的特點(diǎn)（三）反競爭性抑制有些抑制劑與酶-底物中間復(fù)合物（ES）結(jié)合形成酶-底物-抑制劑復(fù)合物(ESI)，不能進(jìn)一步釋放出產(chǎn)物。這種抑制作用稱作反競爭性抑制作用。ESES??+→E+PES??+KiII反競爭性抑制曲線

1抑制劑與底物結(jié)構(gòu)不相似I與ES復(fù)合物結(jié)合，使中間復(fù)合物ES的量下降2反競爭性抑制劑不僅不排斥E和S的結(jié)合，反而增加了二者的親和力，但產(chǎn)物的量減少3Vm減少，Km增加4反競爭性抑制的特點(diǎn)抑制類型與I結(jié)合的成分VmaxKm競爭性抑制E不變?cè)龃蠓歉偁幮砸种艵及ES減小不變反競爭性抑制ES減小減小三種可逆性抑制作用的比較

底物濃度酶濃度溫度抑制劑激活劑影響酶促反應(yīng)的因素PH酶的命名1酶的分類2（一）習(xí)慣命名方法——推薦名稱（二）國際系統(tǒng)命名法——系統(tǒng)名稱一、酶的命名（一）習(xí)慣命名方法——推薦名稱命名原則來源底物催化類型酶+++命名原則——來源+底物+催化類型+酶（血清）

乳酸

脫氫

酶尿液淀粉（水解）酶胃蛋白（水解）酶（血清）丙酮酸脫羧酶（二）國際系統(tǒng)命名法——系統(tǒng)名稱底物構(gòu)型反應(yīng)類型酶命名原則習(xí)慣名稱:谷丙轉(zhuǎn)氨酶系統(tǒng)名稱:丙氨酸：α-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶酶催化的反應(yīng):

谷氨酸+丙酮酸α-酮戊二酸+丙氨酸二、酶的分類

1961年，國際酶學(xué)委員會(huì)（EnzymeCommittee,EC）根據(jù)酶所催化的反應(yīng)類型和機(jī)理，把酶分成6大類，分別用編號(hào)1、2、3、4、5和6表示。水解酶類轉(zhuǎn)移酶類裂合酶類酶氧化還原酶類異構(gòu)酶類合成酶類酶分類（一）氧化還原酶類

氧化還原酶催化氧化還原反應(yīng)，催化氫的轉(zhuǎn)移或電子傳遞

AH2+BA+BH2

主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)

例如：乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應(yīng)（二）轉(zhuǎn)移酶類轉(zhuǎn)移酶催化基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)，即將一個(gè)底物分子的基團(tuán)或原子轉(zhuǎn)移到另一個(gè)底物的分子上

AR+BA+BR根據(jù)R分類：轉(zhuǎn)移碳基、酮基或醛基、?；?、糖基、烴基、含氮基、含磷基和含硫基的酶

例如：谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化的氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)（三）水解酶類水解酶催化底物的加水分解反應(yīng)AB+H2OAOH+BH主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等例如：脂肪酶催化的脂的水解反應(yīng)（四）裂合酶類裂合酶催化從底物分子中移去一個(gè)基團(tuán)或原子形成雙鍵的反應(yīng)及其逆反應(yīng)ABA+B主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等例如：延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)（五）異構(gòu)酶類異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即底物分子內(nèi)基團(tuán)或原子的重排過程。

AB例如：6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應(yīng)

（六）合成酶類又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應(yīng)。這類反應(yīng)必須與ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)

A+B+ATPAB+ADP+Pi