生物化學(xué)第三章酶

生物化學(xué)第三章酶第一頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶學(xué)發(fā)展史1833年，AnselmePayen提純了麥芽淀粉糖化酶（淀粉酶）。1878年，WilhelmKühne首次提出Enzyme一詞。1913年，LeonorMichaelis和MaudMenten推導(dǎo)出酶反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)方程式。1926年，JamesSumner從刀豆中獲得了脲酶結(jié)晶，為確定酶的蛋白質(zhì)本質(zhì)奠定了基礎(chǔ)。1982年，Cech首次發(fā)現(xiàn)RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Szostak發(fā)現(xiàn)了具有催化活性的DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。第二頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日第一節(jié)

概述Introduction第三頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶與一般催化劑一樣，只能加快反應(yīng)速率，使其縮短到達(dá)反應(yīng)平衡的時(shí)間，而不能改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。反應(yīng)達(dá)到平衡時(shí)自由能的變化僅取決于底物與產(chǎn)物的自由能之差。

具有一般催化劑的特點(diǎn)酶只催化符合熱力學(xué)條件的反應(yīng)。酶在催化反應(yīng)的前后沒有質(zhì)和量的改變。酶能夠降低反應(yīng)的活化能?；罨埽旱孜锓肿訌某鯌B(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。第四頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日一、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)1.高效率反應(yīng)速度：一般催化劑比無催化劑快101~107酶比一般催化劑快107~1013

例如:尿素

H+7.4x10-7脲酶5.0x106~13

H2O2Fe2+56HRP3.6x107~8機(jī)制：酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。第五頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶促反應(yīng)活化能的改變

反應(yīng)總能量改變

非催化反應(yīng)活化能

酶促反應(yīng)活化能

一般催化劑催化反應(yīng)的活化能

能量

反應(yīng)過程

底物產(chǎn)物

結(jié)合能第六頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日2.酶具有高度的專一性絕對(duì)專一性(absolutespecificity)

：可以選擇性地催化一種底物。相對(duì)專一性(relativespecificity)：可以選擇性地催化一組底物或一類化學(xué)鍵。一、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)第七頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日3.酶需要溫和的條件酶多數(shù)是蛋白質(zhì)底物很多也是蛋白質(zhì)一、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)第八頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日一、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)4.酶活力是可調(diào)節(jié)的酶活力的調(diào)節(jié)酶合成量的調(diào)節(jié)激活和抑制是最常見的調(diào)節(jié)方式第九頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶--底物復(fù)合物理論：酶：E底物：S催化過程E+SESE+P常通過非共價(jià)鍵的結(jié)合可逆性要求各基團(tuán)位置可以快速地處于結(jié)合和分離的平衡通過酶分子表面某一區(qū)域結(jié)合:活性中心酶-底物復(fù)合物的形成第十頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶-底物復(fù)合物的形成機(jī)制Koshland提出誘導(dǎo)契合模式(inducedfit)第十一頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日趨近效應(yīng)和定向效應(yīng)指底物和酶的活性中心“靠近”和“定向”酶與底物之間的親和力使底物與酶靠近，局部微環(huán)境濃度酶與底物結(jié)合后，酶的構(gòu)象會(huì)發(fā)生微小的變化，使底物反應(yīng)基團(tuán)或部位正確定向于酶活性中心。靠近的反應(yīng)基團(tuán)和正確的定向使反應(yīng)速度二、酶促反應(yīng)的機(jī)制

第十二頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日二、酶促反應(yīng)的機(jī)制酸堿催化（廣義）接受質(zhì)子：堿提供質(zhì)子：酸酶活性中心的某些基團(tuán)可作為質(zhì)子的供體或受體，從而對(duì)底物進(jìn)行酸堿催化如組氨酸的咪唑基，解離常數(shù)為6.0，在生理pH下酸堿形式均可存在，很活躍。酸堿催化可參與多種反應(yīng)，多肽的水解,酯類的水解，磷酸基的轉(zhuǎn)移。第十三頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日第二節(jié)

酶的結(jié)構(gòu)與功能

TheStructureandFunctionofEnzyme第十四頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日一、酶的分子組成單純酶：屬于單純蛋白質(zhì)，僅由蛋白質(zhì)多肽鏈構(gòu)成的酶分子，含一條多肽鏈的酶稱為單體酶，如脲酶，核糖核酸酶等；含多條肽鏈則為寡聚酶，如RNA聚合酶，由4種亞基構(gòu)成五聚體。結(jié)合酶：屬于結(jié)合蛋白質(zhì)，由酶蛋白和輔助因子(cofactor)結(jié)合形成全酶，只有全酶才具有催化活性。輔助因子可以是金屬離子，也可以是一類被稱為輔酶(coenzyme)的小分子有機(jī)化合物。第十五頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)

金屬離子小分子有機(jī)化合物全酶(holoenzyme)決定反應(yīng)的特異性及其催化機(jī)制

決定反應(yīng)的性質(zhì)和反應(yīng)類型

結(jié)合酶第十六頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日二、輔酶與維生素維生素種類脂溶性維生素:

A、D、E、K

類異戊烯脂質(zhì)水溶性維生素:

VitCVitB族在體內(nèi)大多數(shù)轉(zhuǎn)化為輔酶,有些直接參與催化都含有氮原子第十七頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日輔酶或輔基縮寫轉(zhuǎn)移的基團(tuán)所含的維生素?zé)燉０废汆堰识塑账幔ㄝo酶I）NAD+H+，電子煙酰胺（維生素PP）煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（輔酶II）NADP+H+，電子煙酰胺（維生素PP）黃素腺嘌呤二核苷酸FAD氫原子維生素B2焦磷酸硫胺素TPP醛基維生素B1磷酸吡哆醛氨基維生素B6輔酶ACoA?；核嵘锼囟趸忌锼厮臍淙~酸FH4一碳單位葉酸輔酶B12氫原子，烷基維生素B12水溶性維生素及其輔酶形式與功能

第十八頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日三、酶的活性中心酶活性中心(activecenter)是酶與底物結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的部位。酶活性中心或稱活性部位(activesite)，指若干個(gè)必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)、能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的區(qū)域。第十九頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日必需基團(tuán)(essentialgroup)常見的必需基團(tuán)

絲氨酸殘基的羥基組氨酸殘基的咪唑基半胱氨酸殘基的巰基酸性氨基酸殘基的羧基

必需基團(tuán)：酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團(tuán)中與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)。第二十頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)與底物相結(jié)合催化基團(tuán)(catalyticgroup)催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F(tuán)第二十一頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日底物活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)活性中心第二十二頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日四、酶活力的調(diào)節(jié)關(guān)鍵酶(keyenzyme)

是催化單向不平衡反應(yīng)或是催化速率較低的限速酶，這些酶往往位于反應(yīng)的第一步或分叉步，其活力常受到代謝物，包括底物和產(chǎn)物的影響，決定著整條代謝途徑的總速率。第二十三頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日別構(gòu)調(diào)節(jié)別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)：一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性。別構(gòu)酶(allostericenzyme):能發(fā)生別構(gòu)效應(yīng)的酶別構(gòu)效應(yīng)劑(allostericeffector):能引起酶發(fā)生構(gòu)象改變的化合物調(diào)節(jié)部位(regulatorysite):別構(gòu)效應(yīng)劑與酶結(jié)合的部位第二十四頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日協(xié)同效應(yīng)協(xié)同效應(yīng)(cooperativity)：別構(gòu)效應(yīng)劑可引起別構(gòu)酶分子中各亞基發(fā)生構(gòu)象改變而相互影響的作用。正協(xié)同效應(yīng)（positivecooperativity）

后續(xù)亞基的構(gòu)象改變?cè)黾悠鋵?duì)別構(gòu)效應(yīng)劑的親和力，使效應(yīng)劑與酶的結(jié)合越來越容易。

負(fù)協(xié)同效應(yīng)（negativecooperativity）

后續(xù)亞基的構(gòu)象改變降低酶對(duì)別構(gòu)效應(yīng)劑的親和力，使效應(yīng)劑與酶的結(jié)合越來越難。第二十五頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日協(xié)同效應(yīng)正協(xié)同效應(yīng)的底物濃度-反應(yīng)速率曲線為S形曲線

第二十六頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶的共價(jià)修飾調(diào)節(jié)

酶分子中的某些基團(tuán)可在其他酶的催化下，共價(jià)結(jié)合某些化學(xué)基團(tuán)；同時(shí)又可在另一種酶的催化下，將此結(jié)合上的化學(xué)基團(tuán)去掉，從而影響酶的活性。磷酸化與去磷酸化是最多見的共價(jià)修飾方式。第二十七頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶的磷酸化與脫磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶

ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白第二十八頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日五、酶原激活概念酶原(zymogen)：細(xì)胞合成酶蛋白時(shí)或者初分泌時(shí),不具有酶活性的形式

酶原切除片段酶（–）（+）

酶原激活本質(zhì)：一級(jí)結(jié)構(gòu)的改變導(dǎo)致構(gòu)象改變，激活。第二十九頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日胰蛋白酶原的激活過程第三十頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日六、同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。分類：多基因位點(diǎn)基因性（原級(jí)）復(fù)等位基因

mRNA性非基因性（次生性）蛋白質(zhì)后加工不同

第三十一頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)

LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脫氫酶的同工酶舉例：乳酸脫氫酶(LDH1～

LDH5)LDH有兩類亞基(肽鏈)，A(M)或B(H)，按隨機(jī)的排列組合可形成5種同工酶。

第三十二頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日第三節(jié)

酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)

TheKineticsofEnzymaticReactions

第三十三頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)概述酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué):反應(yīng)的過程反應(yīng)的速率影響速率的因素速率:定量/定時(shí)單位時(shí)間內(nèi)底物的減少的量或產(chǎn)物的增加的量產(chǎn)物對(duì)時(shí)間作圖斜率即反應(yīng)速度第三十四頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)概述定量酶促反應(yīng)總是指初速度反應(yīng)初速度指反應(yīng)剛剛開始的短時(shí)間內(nèi)反應(yīng)速度為直線此時(shí)的反應(yīng)產(chǎn)物濃度接近0此時(shí)逆反應(yīng)接近0

第三十五頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日影響速率的因素定量地研究各種因素對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響反應(yīng)時(shí)間底物濃度酶的濃度反應(yīng)溫度

pH

值激活劑抑制劑第三十六頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日一、酶活力測(cè)定與酶活性單位酶促反應(yīng)速度可用單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗或產(chǎn)物的生成量來表示。酶活力測(cè)定實(shí)際上是測(cè)定酶的含量。一般用酶活性單位來表示樣品中酶含量的多少。酶活性單位是衡量酶活力大小的尺度，國(guó)際生化學(xué)會(huì)酶學(xué)委員會(huì)規(guī)定：在特定的條件下，每分鐘催化1mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量為一個(gè)國(guó)際單位(internationalunit,IU)。第三十七頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日二、底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響在酶濃度和其他反應(yīng)條件不變的情況下，反應(yīng)速率v對(duì)底物濃度[S]作圖呈矩形雙曲線。

第三十八頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日Michaelis-Menten方程1913年，Michaelis和Menten提出以下假設(shè)：

k1

k3E+SESP+E

k2k41.初速度，此時(shí)，P0,k4不計(jì)2.[S]>>[E],反應(yīng)初期，S的變化可忽略不計(jì)3.

單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)第三十九頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日Michaelis-Menten方程vVmax[S]

Km

+[S]

＝[S]：底物濃度V：不同[S]時(shí)的反應(yīng)速度Vmax：最大反應(yīng)速度(maximumvelocity)

Km：米氏常數(shù)(Michaelisconstant)

根據(jù)以上假設(shè)，經(jīng)數(shù)學(xué)推導(dǎo)可得下式——也稱為米氏方程：第四十頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日Km(米氏常數(shù))的意義1.當(dāng)

v=(1/2)VmaxKm=[S]2.Km

只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶的濃度無關(guān)Km的單位為mol/L3.1/Km可以近似地代表酶對(duì)底物的親和力

1/Km

越大親和力越高

1/Km越小親和力越低第四十一頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日

Vmax的意義Vmax

是酶被底物完全飽和時(shí)的反應(yīng)速度，此時(shí)反應(yīng)速度與酶的濃度呈正比即：Vmax=k3/[Et]第四十二頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日Km和Vmax的測(cè)定

雙倒數(shù)作圖法

Lineweaver-Burk作圖將米氏方程式兩側(cè)取倒數(shù)1/v=Km/Vmax[S]+1/Vmax=Km/Vmax?1/[S]+1/Vmax以1/v對(duì)1/[S]作圖,得直線圖斜率為

Km/Vmax

與縱軸交點(diǎn)為1/Vmax

與橫軸交點(diǎn)為-1/Km第四十三頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日Lineweaver-Burk作圖1/v-1/Km1/Vmax1/[S]斜率=Km/Vmax第四十四頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日

溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶的變性，又使反應(yīng)速度降低。

最適溫度(optimumtemperature)：酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度。酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對(duì)淀粉酶活性的影響

三、溫度和pH對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響第四十五頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日0酶活性

pH

pH對(duì)某些酶活性的影響胃蛋白酶

淀粉酶

膽堿酯酶

246810最適pH(optimumpH)：酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH。酶分子上的可解離基團(tuán)在pH變化時(shí)可有不同的解離狀態(tài)而直接影響酶與底物的結(jié)合或影響酶的空間結(jié)構(gòu),從而改變酶的活力。三、溫度和pH對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響第四十六頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日四、抑制劑和激活劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響

抑制劑(inhibitor)：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)。激活劑(activator)：使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。

金屬離子代謝產(chǎn)物第四十七頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日不可逆抑制作用定義:抑制劑與酶的必需基團(tuán)共價(jià)結(jié)合引起酶的活性喪失,抑制劑與酶作用后不能用物理方法解除分類:非專一性可與酶的一類或幾類基團(tuán)結(jié)合專一性僅與活性部位有關(guān)的基團(tuán)反應(yīng)說明:區(qū)別并不絕對(duì)在不同條件、不同對(duì)象、或有位阻效應(yīng)時(shí)可改變第四十八頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日不可逆抑制作用有機(jī)磷農(nóng)藥敵敵畏、對(duì)硫磷等能特異地與膽堿酯酶(cholineesterase)活性中心絲氨酸殘基上的羥基結(jié)合，使酶失活。第四十九頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日可逆性抑制作用概念:小分子化合物與酶可逆結(jié)合抑制酶的活性，酶活性在去除抑制劑后可完全恢復(fù)?？赡嫘砸种苿┛梢苑?型：競(jìng)爭(zhēng)性抑制反競(jìng)爭(zhēng)性抑制非競(jìng)爭(zhēng)性抑制第五十頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用概念:抑制劑和底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心,從而阻礙酶底物復(fù)合物的形成，使酶的活性降低。表達(dá)式:+IEIE+SE+PES第五十一頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日I與S結(jié)構(gòu)類似，競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心。動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax不變，表觀Km增大。競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用抑制劑↑

無抑制劑

1/v

1/[S]第五十二頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日丙二酸與琥珀酸競(jìng)爭(zhēng)琥珀酸脫氫酶琥珀酸琥珀酸脫氫酶FADFADH2延胡索酸競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用第五十三頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用概念:抑制劑可以和游離酶或ES復(fù)合物結(jié)合E和S及I的結(jié)合互不影響，I和S結(jié)構(gòu)無類似表達(dá)式:E+SESE+P+IEI+S

EIS

+I第五十四頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用抑制劑結(jié)合在酶活性中心外，底物與抑制劑之間無競(jìng)爭(zhēng)關(guān)系。動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀Km不變。抑制劑↑1/v

1/[S]

無抑制劑第五十五頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用概念:這類抑制劑只可與ES復(fù)合物結(jié)合,不能與

E直接結(jié)合

主要抑制催化功能,不影響底物結(jié)合位點(diǎn)表達(dá)式:

E+SE+P

ES+IESI第五十六頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合。動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀Km降低。抑制劑↑1/v

1/[S]

無抑制劑第五十七頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶抑制動(dòng)力學(xué)小結(jié)抑制類型表觀Km

表觀Vmax無抑制劑Km

Vmax競(jìng)爭(zhēng)性增大(Km’>Km)

不變

(Vmax’=Vmax)非競(jìng)爭(zhēng)性不變(Km’=Km)

減小

(Vmax’<Vmax)反競(jìng)爭(zhēng)性減小(Km’<Km)

減小

(Vmax’<Vmax)第五十八頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日第四節(jié)

酶的分類與命名

TheClassificationandNamingofEnzyme

第五十九頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日一、酶的分類1.氧化還原酶類(oxidoreductases)2.轉(zhuǎn)移酶類

(transferases)3.水解酶類

(hydrolases)4.裂解酶類

(lyases)5.異構(gòu)酶類(isomerases)6.合成酶類

(ligases,synthetases)第六十頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日二、酶的命名習(xí)慣命名法——推薦名稱系統(tǒng)命名法——系統(tǒng)名稱第六十一頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日習(xí)慣命名法絕大多數(shù)酶按其所催化的底物命名，在底物名稱后加“酶”字作為酶的名稱。如彈性蛋白酶、脂酶等一些水解酶類。有些按其所催化反應(yīng)的類型或方式命名，如轉(zhuǎn)氨酶、脫氫酶等。有些酶在其名稱中加入酶的來源或其他特點(diǎn)，如胃蛋白酶、堿性磷酸酶等。第六十二頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日系統(tǒng)命名法

類別編號(hào)系統(tǒng)名稱推薦名稱氧化還原酶類EC1.4.1.3L-谷氨酸：NAD+氧化還原酶谷氨酸脫氫酶轉(zhuǎn)移酶類EC2.6.l.lL-天冬氨酸：-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶天冬氨酸氨基轉(zhuǎn)移酶水解酶類EC3.5.3.1L-精氨酸咪基水解酶精氨酸酶裂合酶類EC4.1.2.13D-果糖1,6-雙磷酸:

D-甘油醛3-磷酸裂合酶

果糖二磷酸醛縮酶異構(gòu)酶類EC5.3.1.9D-葡萄糖6-磷酸酮醇異構(gòu)酶磷酸葡萄糖異構(gòu)酶連接酶類EC6.3.1.2L-谷氨酸：氨連接酶谷氨酰胺合成酶第六十三頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日第五節(jié)

酶在醫(yī)學(xué)上的應(yīng)用

TheApplicationofEnzymeinMedicine

第六十四頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日一、酶與疾病的發(fā)生及其診斷酶與疾病的關(guān)系酪氨酸酶缺乏引起白化病。苯丙氨酸羥化酶缺乏可引起體內(nèi)苯丙酮酸及其代謝產(chǎn)物堆積，導(dǎo)致苯丙酮酸尿癥。紅細(xì)胞內(nèi)缺乏6-磷酸葡萄糖脫氫酶的人群，因不能經(jīng)磷酸戊糖途徑獲得充分的NADPH來維持谷胱甘肽的還原狀態(tài)，其紅細(xì)胞膜易于破裂，常因食用蠶豆或服用一些藥物而誘發(fā)溶血性黃疸。第六十五頁，共六十七頁，編輯于2023年，星期日酶與疾病的診斷血清酶主要