生化蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能

第一節(jié)

蛋白質(zhì)的分子組成TheMolecularComponentofProtein當(dāng)前第1頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)碳(C)50%~55%氫(H)6%~8%氧(O)19%~24%氮(N)13%~19%硫(S)0%~4%少量的：磷(P)、鐵(Fe)、銅(Cu)、鋅(Zn)和碘(I)等組成蛋白質(zhì)的元素：主要元素組成：當(dāng)前第2頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)蛋白質(zhì)元素組成特點(diǎn)各種蛋白質(zhì)含氮量很接近，平均為16％可根據(jù)以下公式推算出蛋白質(zhì)的大致含量：每克樣品中蛋白質(zhì)的含量＝每克樣品含氮克數(shù)×6.251/16%當(dāng)前第3頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)凱氏定氮法----只能檢測樣品中氮的含量，并不能鑒定蛋白質(zhì)的真?zhèn)翁烊粍?dòng)植物食物的主要成分只有蛋白質(zhì)含有氮，其他主要成分（糖、脂）都不含氮非蛋白氮氮含量性質(zhì)用途三聚氰胺66.6%白色無味化工原料尿素46.6%刺鼻農(nóng)業(yè)肥料肼86.1%液態(tài)火箭燃料當(dāng)前第4頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)H甘氨酸CH3丙氨酸L-α-氨基酸的通式R一、氨基酸(aminoacid，aa)——蛋白質(zhì)的基本組成單位當(dāng)前第5頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)構(gòu)成人體蛋白質(zhì)的20種氨基酸(aa)的特點(diǎn)：1.均為L－α氨基酸，各種aa的R側(cè)鏈各不相同2.α－碳原子上均連有一個(gè)氨基(脯氨酸除外)3.α-碳原子為不對(duì)稱(手性)碳原子(甘氨酸除外）當(dāng)前第6頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)（一）氨基酸的分類根據(jù)氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)(Ｒ)的結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)，將其分為5類：1.非極性氨基酸2.不帶電荷的極性氨基酸4.酸性氨基酸5.堿性氨基酸3.芳香族氨基酸當(dāng)前第7頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)1.非極性氨基酸包括7個(gè)：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、纈氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、異亮氨酸（Ile）、甲硫氨酸（Met）和脯氨酸（Pro）當(dāng)前第8頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)2.不帶電荷的極性氨基酸R-基含有極性基團(tuán)絲氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、蘇氨酸(Thr)、包括5個(gè)：當(dāng)前第9頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)3.芳香族氨基酸包括3個(gè)：色氨酸(Trp)、苯丙氨酸(Phe)酪氨酸(Tyr)、當(dāng)前第10頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)4.酸性氨基酸R-基有COOH(COO-)帶負(fù)電荷當(dāng)前第11頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)5.堿性氨基酸R-基有NH2(NH3+)賴氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、組氨酸(His)帶正電荷當(dāng)前第12頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)精氨酸（Arg）組氨酸（His）當(dāng)前第13頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)1.兩性解離及等電點(diǎn)（二）氨基酸的理化性質(zhì)等電點(diǎn)(pI)：aa酸性解離和堿性解離的程度相等，成為兼性離子，凈電荷為零，此時(shí)溶液的pH值就稱為該aa的等電點(diǎn)pI=1/2（pK1+pK2）除堿性aa外，其余氨基酸等電點(diǎn)均小于pH7當(dāng)前第14頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)+OH+H++OH+H+pH<pIpH>pIpH=pI問題：組氨酸在pH值為5.5的溶液中帶？電荷當(dāng)前第15頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)2.紫外吸收性質(zhì)色氨酸和酪氨酸在280nm波長附近對(duì)紫外光有最大吸收峰據(jù)此可以通過測定蛋白質(zhì)溶液280nm的吸光值快速測定其蛋白質(zhì)含量當(dāng)前第16頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)3.茚三酮反應(yīng)aa與水合茚三酮一起加熱，生成藍(lán)紫色的化合物，在570nm處有最大吸收峰。據(jù)此亦可用作aa含量分析當(dāng)前第17頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)（一）肽與肽鍵二、肽（peptide）

肽鍵（peptidebond）是由一個(gè)氨基酸的α-羧基與另一個(gè)氨基酸的α-氨基脫去一分子水縮合而形成的化學(xué)鍵當(dāng)前第18頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)+-HOH甘氨酰甘氨酸肽鍵當(dāng)前第19頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)+HOCOCH2NH2HC苯丙氨酸肽鍵COHOCH3HCCH2NH2HCNCOH苯丙氨酰丙氨酸COHOCH3NHHC丙氨酸HHOH當(dāng)前第20頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)肽鍵中與Ｃ-Ｎ相連的氧原子和氫原子呈反式構(gòu)型（反式）（順式）CNOHCNOHC=N雙鍵為0.127nm因此，肽鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)肽鍵中Ｃ－Ｎ鍵長為0.132nmC—N單鍵為0.149nm，當(dāng)前第21頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)肽鍵的6個(gè)原子Cα1、C、N、O、H、Cα2位于同一平面，構(gòu)成肽單元(peptideunit)當(dāng)前第22頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)肽是由氨基酸通過肽鍵縮合而形成的化合物MetPhe二肽LysMetPhe三肽CysThrLysMetPhe五肽寡肽(oligopeptide)由10個(gè)以內(nèi)氨基酸連成的小肽多肽(polypeptide)由許多氨基酸連成的肽多肽鏈（polypeptidechain）是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結(jié)構(gòu)當(dāng)前第23頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)多肽鏈有兩端：N末端：多肽鏈中有自由氨基的一端C末端：多肽鏈中有自由羧基的一端CysMetPheLysSerThrValNH2COOH氨基末端(Ｎ－端)羧基末端(C－端)當(dāng)前第24頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)氨基酸殘基(aminoacidresidue)：是指氨基酸在形成肽鏈時(shí)丟失了一分子水，肽鏈中的氨基酸分子已不完整蛋白質(zhì)與多肽的區(qū)別：Peptide空間構(gòu)象不穩(wěn)定氨基酸殘基數(shù)較少Protein空間構(gòu)象相對(duì)穩(wěn)定氨基酸殘基數(shù)較多當(dāng)前第25頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)（二）生物活性肽1.谷胱甘肽(glutathione，GSH)構(gòu)成第一個(gè)肽鍵的羧基是谷氨酸的γ－羧基由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)組成的三肽GluCysGly(1)組成(2)功能GSH是體內(nèi)重要的還原劑當(dāng)前第26頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)由下丘腦分泌，其功能是促進(jìn)腺垂體釋放促甲狀腺素(調(diào)節(jié)糖代謝)2.促甲狀腺素釋放激素(1)組成pyro-GluHisPro-NH2(2)功能焦谷氨酸組氨酸脯氨酰胺當(dāng)前第27頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)第二節(jié)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)TheMolecularstructureofProtein當(dāng)前第28頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)一級(jí)結(jié)構(gòu)（primarystructure）二級(jí)結(jié)構(gòu)（secondarystructure）三級(jí)結(jié)構(gòu)（tertiarystructure）四級(jí)結(jié)構(gòu)（quaternarystructure）高級(jí)結(jié)構(gòu)或空間結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)包括：當(dāng)前第29頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)一、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)

定義：指蛋白質(zhì)中氨基酸的數(shù)目、排列順序及共價(jià)連接主要的化學(xué)鍵：肽健，有些蛋白質(zhì)還包括二硫鍵(P8)氨基酸序列書寫：以N-末端開始，C-末端結(jié)束，依次編1、2、3………CysMetPheLysSerThrValNH2COOH當(dāng)前第30頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)胰島素的一級(jí)結(jié)構(gòu)各種蛋白質(zhì)的根本差異在于一級(jí)結(jié)構(gòu)的不同當(dāng)前第31頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)二、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)定義：是指蛋白質(zhì)分子中一段多肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對(duì)空間位置，并不涉及到aa側(cè)鏈R基團(tuán)的構(gòu)象主要的化學(xué)鍵：氫鍵負(fù)電性很強(qiáng)的原子（如氧或氮）和與氧或氮共價(jià)結(jié)合的氫原子相互吸引的作用力當(dāng)前第32頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)類型：α－螺旋結(jié)構(gòu)(α－h(huán)elix)β－折疊結(jié)構(gòu)(β－pleatedsheet)β-轉(zhuǎn)角(β－turn)無規(guī)卷曲(randomcoil)當(dāng)前第33頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)(一)α－螺旋由肽鍵平面(肽單元)盤旋形成的右手螺旋狀構(gòu)象1.概念當(dāng)前第34頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)2.α-螺旋的結(jié)構(gòu)特征(1)以肽鍵平面(肽單元)為單位,以α-碳原子為轉(zhuǎn)折盤旋形成右手螺旋當(dāng)前第35頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)(2)每3.6個(gè)氨基酸殘基繞成一個(gè)螺圈(3600)螺距為0.54nm每個(gè)氨基酸上升0.15nm肽鍵平面與中心軸平行當(dāng)前第36頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)(3)主鏈原子構(gòu)成螺旋的主體,側(cè)鏈在其外部當(dāng)前第37頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)(4)肽鍵的CO和NH都形成氫鍵是穩(wěn)定螺旋的主要作用力氫鍵的方向與中心軸大致平行,當(dāng)前第38頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)（二）β－折疊又叫-片層，由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯(lián)而形成的。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構(gòu)象在-折疊中，-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團(tuán)處于折疊的棱角上1.概念當(dāng)前第39頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)2.β－折疊結(jié)構(gòu)特點(diǎn)(１)相鄰肽鍵平面的夾角為1100

，呈鋸齒狀排列；側(cè)鏈Ｒ基團(tuán)交錯(cuò)地分布在片層平面的兩側(cè)當(dāng)前第40頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)當(dāng)前第41頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)(３)由氫鍵維持穩(wěn)定。其方向與折疊的長軸接近垂直(２)２～５條肽段平行排列構(gòu)成，肽段之間可順向平行(均從N-C)，也可反向平行當(dāng)前第42頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)(三)β－轉(zhuǎn)角肽鏈出現(xiàn)1800回折的轉(zhuǎn)角處結(jié)構(gòu)稱為β－轉(zhuǎn)角1.概念2.結(jié)構(gòu)特征*第一個(gè)殘基的C=O與第四個(gè)殘基的N-H形成氫鍵*常見于球狀蛋白質(zhì)分子表面當(dāng)前第43頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)(四)無規(guī)卷曲概念沒有確定規(guī)律性的肽鍵構(gòu)象常見于球狀蛋白質(zhì)分子中，在其它類型二級(jí)結(jié)構(gòu)肽段之間起活節(jié)作用，有利于整條肽鏈盤曲折疊當(dāng)前第44頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)當(dāng)前第45頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)(五)超二級(jí)結(jié)構(gòu)指在多肽鏈內(nèi)順序上相互鄰近的二級(jí)結(jié)構(gòu)常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)聚集體具有特殊功能的超二級(jí)結(jié)構(gòu)，被稱為模體（motif）當(dāng)前第46頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)鈣結(jié)合蛋白中結(jié)合鈣離子的模體鋅指結(jié)構(gòu)當(dāng)前第47頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)三、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)（一）定義一條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置主要的化學(xué)鍵：疏水鍵、鹽鍵(離子鍵)、氫鍵、范德華力當(dāng)前第48頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)卵溶菌酶的三級(jí)結(jié)構(gòu)含有螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲四種二級(jí)結(jié)構(gòu)當(dāng)前第49頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)疏水鍵示意圖疏水鍵由非極性基團(tuán)受到水分子排斥相互聚集在一起的作用力當(dāng)前第50頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)離子鍵由異性電荷間的靜電吸引形成當(dāng)前第51頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)氫鍵負(fù)電性很強(qiáng)的原子（如氧或氮）和與氧或氮共價(jià)結(jié)合的氫原子相互吸引，這種作用力稱為氫鍵當(dāng)前第52頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)當(dāng)前第53頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)（二）結(jié)構(gòu)域在較大的蛋白質(zhì)分子中，由于多肽鏈上相鄰的超二級(jí)結(jié)構(gòu)緊密聯(lián)系，形成兩個(gè)或多個(gè)穩(wěn)定的球形結(jié)構(gòu)單位，稱為結(jié)構(gòu)域酵母己糖激酶的三級(jí)結(jié)構(gòu)兩個(gè)結(jié)構(gòu)域之間有一個(gè)裂隙當(dāng)前第54頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)四、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)

(quaternarystructure)蛋白質(zhì)分子由兩條或兩條以上肽鏈組成，每條肽鏈都有完整的三級(jí)結(jié)構(gòu)，稱為亞基亞基(subunit)當(dāng)前第55頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)蛋白質(zhì)分子中各個(gè)亞基的空間排布，以及亞基接觸部位的布局和相互作用蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)亞基間的結(jié)合力主要是疏水鍵，其次是離子鍵和氫鍵當(dāng)前第56頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)當(dāng)前第57頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)第三節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系TheRelationofStructureandFunctionofProtein當(dāng)前第58頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)（一）一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)一、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系以124個(gè)氨基酸殘基組成的牛胰核糖核酸酶（4對(duì)二硫鍵）為例說明當(dāng)前第59頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)當(dāng)前第60頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)牛胰核糖核酸酶的變性與復(fù)性β-巰基乙醇尿素或鹽酸胍透析有活性無活性當(dāng)前第61頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)1.一級(jí)結(jié)構(gòu)相似的蛋白質(zhì)功能相似胰島素的一級(jí)結(jié)構(gòu)及種屬差異（二）一級(jí)結(jié)構(gòu)是功能的基礎(chǔ)當(dāng)前第62頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)ACTH促腎上腺素皮質(zhì)激素MSH促黑激素2.一級(jí)結(jié)構(gòu)不同的蛋白質(zhì)功能不同當(dāng)前第63頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)蛋白質(zhì)分子中起關(guān)鍵作用的氨基酸殘基缺失或被替代，將嚴(yán)重影響空間構(gòu)象乃至生理功能例子：鐮刀狀紅細(xì)胞貧血

這種由蛋白質(zhì)分子發(fā)生變異所導(dǎo)致的疾病，稱為“分子病”當(dāng)前第64頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)HbS與HbA的區(qū)別β-亞基第6位氨基酸正常人：Glu(GAG)患者：Val(GUG)當(dāng)前第65頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)二、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（一）蛋白質(zhì)的功能依賴于特定的空間結(jié)構(gòu)肌紅蛋白（1個(gè)亞基）與血紅蛋白（4個(gè)亞基）的一級(jí)結(jié)構(gòu)有較大差異，但均具有與氧可逆地結(jié)合的能力當(dāng)前第66頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)兩者分別與血紅素共價(jià)結(jié)合后，再通過血紅素中的亞鐵離子與氧結(jié)合當(dāng)前第67頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)O2當(dāng)前第68頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)氧飽和度靜脈血?jiǎng)用}血氧分壓P50100%-HbMb血紅蛋白與氧結(jié)合的正協(xié)同效應(yīng)（二）血紅蛋白空間結(jié)構(gòu)變化與結(jié)合氧的能力當(dāng)前第69頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)*協(xié)同效應(yīng)（cooperativity)指一個(gè)亞基與其配體（Hb中的配體為O2）結(jié)合后，能影響蛋白質(zhì)分子中另一個(gè)亞基與配體的結(jié)合能力促進(jìn)正協(xié)同效應(yīng)抑制負(fù)協(xié)同效應(yīng)當(dāng)前第70頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)O2血紅素與氧結(jié)合后，鐵原子半徑變小，繼而引起肽鏈構(gòu)象改變變構(gòu)效應(yīng)蛋白質(zhì)分子與其它小分子物質(zhì)結(jié)合后構(gòu)象發(fā)生改變,其功能也隨之變化的現(xiàn)象當(dāng)前第71頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)Mb只有三級(jí)結(jié)構(gòu)，對(duì)氧的親和力大，功能為儲(chǔ)存氧Hb有四個(gè)亞基，對(duì)氧的親和力相對(duì)要小，功能是在肺和肌肉組織間運(yùn)輸氧結(jié)論：空間結(jié)構(gòu)不同的蛋白質(zhì)，在體內(nèi)發(fā)揮不同的生理功能當(dāng)前第72頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)（三）蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)改變與疾病若蛋白質(zhì)的折疊發(fā)生錯(cuò)誤，盡管其一級(jí)結(jié)構(gòu)不變，但空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，仍可影響其功能，嚴(yán)重時(shí)可導(dǎo)致疾病發(fā)生如：瘋牛病、致死性家族性失眠癥等當(dāng)前第73頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)瘋牛病是朊病毒蛋白構(gòu)象改變引起的人和動(dòng)物神經(jīng)退行性病變正常的朊病毒蛋白（prionprotein，PrP）富含α－螺旋，稱為PrPCPrPC在某種未知蛋白質(zhì)的作用下，可轉(zhuǎn)變成全為-折疊的PrPSC，從而致病PrPCα－螺旋正常PrPSC-折疊瘋牛病當(dāng)前第74頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)第四節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)及其分離純化當(dāng)前第75頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)（一）兩性解離和等電點(diǎn)蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)。在溶液中的帶電狀況主要取決于溶液的pH值PrCOOHNH3+PrCOO-NH3+PrCOO-NH2pH=pIpH<pIpH>pI+OH-+H++OH-+H+等電點(diǎn)（pI）：在某一pH值溶液中，蛋白質(zhì)酸性基團(tuán)和堿性基團(tuán)的解離程度相當(dāng)，蛋白質(zhì)分子所帶正負(fù)電荷相等，凈電荷為零，此時(shí)溶液的pH值稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)(pI)當(dāng)前第76頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)蛋白質(zhì)分子顆粒大小1~100nm之間,屬膠體顆粒范圍，蛋白質(zhì)形成穩(wěn)定膠體的原因：表面形成水化膜表面同種電荷的斥力（二）蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)是親水膠體當(dāng)前第77頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)+++++++帶正電荷的蛋白質(zhì)－－－－－－－－帶負(fù)電荷的蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)的蛋白質(zhì)水化膜++++++++帶正電荷的蛋白質(zhì)－－－－－－－－帶負(fù)電荷的蛋白質(zhì)不穩(wěn)定的蛋白質(zhì)顆粒酸堿酸堿酸堿脫水作用脫水作用脫水作用溶液中蛋白質(zhì)的沉聚當(dāng)前第78頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)（三）蛋白質(zhì)的變性、沉淀與凝固變性后的蛋白稱為變性蛋白質(zhì)1.蛋白質(zhì)的變性（denaturation）

在某些理化因素作用下，蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)被破壞，失去其原有的性質(zhì)和生物學(xué)活性，稱為蛋白質(zhì)的變性作用當(dāng)前第79頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)常見的變性因素：強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、有機(jī)溶劑、生物堿、尿素、胍、重金屬化學(xué)因素：物理因素：熱、紫外線、超聲波、劇烈振蕩當(dāng)前第80頁\共有86頁\編于星期四\4點(diǎn)變性蛋白質(zhì)的主要特征:（2）生物活性喪失（1）破壞非共價(jià)鍵(甚至二硫鍵)，空間結(jié)構(gòu)被破壞，不改變蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)——變性的本質(zhì)（3）變性蛋白質(zhì)的溶解度降低除去變性因素后，有的變性蛋白質(zhì)又可恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性蛋白質(zhì)