生物化學酶課件

Enzyme第3章

酶酶的概念目前將生物催化劑分為兩類:酶、核酶（脫氧核酶）酶是一類對其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)。酶學研究簡史公元前兩千多年，我國已有釀酒記載。一百余年前，Pasteur認為發(fā)酵是酵母細胞生命活動的結(jié)果。1878年，Kühne首次提出Enzyme一詞。1897年，EduardBuchner用不含細胞的酵母提取液，實現(xiàn)了發(fā)酵。1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶(deoxyribozyme)。第一節(jié)

酶的分子結(jié)構(gòu)與功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme酶的不同形式:單體酶(monomericenzyme)：僅具有三級結(jié)構(gòu)的酶。寡聚酶(oligomericenzyme)：由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶。多酶體系(multienzymesystem)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme)：一些多酶體系在進化過程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。一、酶的分子組成中常含有輔助因子蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)

金屬離子小分子有機化合物全酶(holoenzyme)結(jié)合酶(conjugatedenzyme)單純酶(simpleenzyme)全酶分子中各部分在催化反應(yīng)中的作用:酶蛋白決定反應(yīng)的特異性輔助因子決定反應(yīng)的種類與性質(zhì)金屬離子的作用：參與催化反應(yīng)，傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；穩(wěn)定酶的構(gòu)象；中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。小分子有機化合物是一些化學穩(wěn)定的小分子物質(zhì)，稱為輔酶(coenzyme)。其主要作用是參與酶的催化過程，在反應(yīng)中傳遞電子、質(zhì)子或一些基團。輔酶的種類不多，且分子結(jié)構(gòu)中常含有維生素或維生素類物質(zhì)。輔酶中與酶蛋白共價結(jié)合的輔酶又稱為輔基(prostheticgroup)。輔基和酶蛋白結(jié)合緊密，不能通過透析或超濾等方法將其除去，在反應(yīng)中不能離開酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。二、酶的活性中心是酶分子中執(zhí)行其催化功能的部位酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學基團中，一些與酶活性密切相關(guān)的化學基團。必需基團(essentialgroup)指必需基團在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。酶的活性中心(activecenter)底物活性中心以外的必需基團結(jié)合基團催化基團活性中心溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中心是一裂隙，可以容納肽多糖的6個單糖基（A，B，C，D，E，F(xiàn)），并與之形成氫鍵和vanderwaals力。催化基團是35位Glu，52位Asp；101位Asp和108位Trp是結(jié)合基團。三、同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學性質(zhì)不同的一組酶。定義HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脫氫酶的同工酶舉例1舉例2BBBMMMCK1(BB)CK2(MB)CK3(MM)腦心肌骨骼肌肌酸激酶(creatinekinase,CK)同工酶第二節(jié)

酶的工作原理

TheMechanismofEnzymeAction（一）酶促反應(yīng)具有極高的效率一、酶促反應(yīng)的特點酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機理都是降低反應(yīng)的活化能(activationenergy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。酶的催化效率可用酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)

來表示。酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是指在酶被底物飽和的條件下，每個酶分子每秒鐘將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的分子數(shù)。（三）酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機體對不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。二、酶通過促進底物形成過渡態(tài)而提高反應(yīng)速率（一）酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)活化能酶和一般催化劑一樣，加速反應(yīng)的作用都是通過降低反應(yīng)的活化能(activationenergy)

實現(xiàn)的。活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。反應(yīng)總能量改變非催化反應(yīng)活化能酶促反應(yīng)活化能一般催化劑催化反應(yīng)的活化能能量反應(yīng)過程底物產(chǎn)物酶促反應(yīng)活化能的改變

（二）酶-底物復(fù)合物的形成有利于底物轉(zhuǎn)變成過渡態(tài)酶底物復(fù)合物E+SE+PES(過渡態(tài))誘導(dǎo)契合作用使酶與底物密切結(jié)合酶與底物相互接近時，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進而相互結(jié)合。這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合(induced-fit)

。酶的誘導(dǎo)契合動畫羧肽酶的誘導(dǎo)契合模式底物2.鄰近效應(yīng)與定向排列使諸底物正確定位于酶的活性中心酶在反應(yīng)中將諸底物結(jié)合到酶的活性中心，使它們相互接近并形成有利于反應(yīng)的正確定向關(guān)系。這種鄰近效應(yīng)(proximityeffect)與定向排列(orientationarrange)實際上是將分子間的反應(yīng)變成類似于分子內(nèi)的反應(yīng)，從而提高反應(yīng)速率。鄰近效應(yīng)與定向排列：酶的活性中心多是酶分子內(nèi)部的疏水“口袋”，酶反應(yīng)在此疏水環(huán)境中進行，使底物分子脫溶劑化(desolvation)，排除周圍大量水分子對酶和底物分子中功能基團的干擾性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物與酶分子的密切接觸和結(jié)合。這種現(xiàn)象稱為表面效應(yīng)(surfaceeffect)。3.表面效應(yīng)使底物分子去溶劑化（三）酶的催化機制呈多元催化作用一般酸-堿催化作用(generalacid-basecatalysis)共價催化作用(covalentcatalysis)

親核催化作用(nucleophiliccatalysis)第三節(jié)酶促反應(yīng)動力學KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

酶促反應(yīng)動力學：研究各種因素對酶促反應(yīng)速率的影響，并加以定量的闡述。影響因素包括：酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等。一、底物濃度對反應(yīng)速率影響的作圖呈矩形雙曲線在其他因素不變的情況下，底物濃度對反應(yīng)速率的影響呈矩形雙曲線關(guān)系。[S]V單底物、單產(chǎn)物反應(yīng)；酶促反應(yīng)速率一般在規(guī)定的反應(yīng)條件下，用單位時間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來表示；反應(yīng)速率取其初速率，即底物的消耗量很?。ㄒ话阍?﹪以內(nèi)）時的反應(yīng)速率底物濃度遠遠大于酶濃度。研究前提：當?shù)孜餄舛容^低時：反應(yīng)速率與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級反應(yīng)。[S]VVmax隨著底物濃度的增高：反應(yīng)速率不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級反應(yīng)。[S]VVmax當?shù)孜餄舛雀哌_一定程度：反應(yīng)速率不再增加，達最大速率；反應(yīng)為零級反應(yīng)[S]VVmax中間產(chǎn)物解釋酶促反應(yīng)中底物濃度和反應(yīng)速率關(guān)系的最合理學說是中間產(chǎn)物學說：

E+S

k1k2k3ESE+P（一）米－曼氏方程式揭示單底物反應(yīng)的動力學特性1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速率與底物濃度關(guān)系的數(shù)學方程式，即米－曼氏方程式，簡稱米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時的反應(yīng)速率Vmax：最大反應(yīng)速率(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常數(shù)(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]

Km+[S]＝──E與S形成ES復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，而ES分解為E及P的反應(yīng)為慢反應(yīng)，反應(yīng)速率取決于慢反應(yīng)即V=k3[ES]。

(1)S的總濃度遠遠大于E的總濃度，因此在反應(yīng)的初始階段，S的濃度可認為不變即[S]=[St]。米－曼氏方程式推導(dǎo)基于兩個假設(shè)：米－曼氏方程式推導(dǎo)過程：ES的生成速率=ES的分解速率k2+k3=Km

（米氏常數(shù)）k1令：則(2)變?yōu)?([Et]－[ES])[S]=

Km[ES](2)=([Et]－[ES])[S]k2+k3[ES]k1整理得：k1([Et]－[ES])[S]=

k2[ES]+k3[ES]當反應(yīng)處于穩(wěn)態(tài)時：當?shù)孜餄舛群芨?，將酶的活性中心全部飽和時，即[Et]=[ES]，反應(yīng)達最大速率Vmax=

k3[ES]=

k3[Et](5)[ES]=

───[Et][S]Km+[S](3)整理得:將(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax[S]Km+[S]V=

────將(3)代入(1)得k3[Et][S]Km+[S](4)V=

────（二）Km與Vm是有意義的酶促反應(yīng)動力學參數(shù)Km值的推導(dǎo)Km與Vmax的意義當反應(yīng)速率為最大反應(yīng)速率一半時：

Km值的推導(dǎo)Km=[S]Km值等于酶促反應(yīng)速率為最大反應(yīng)速率一半時的底物濃度，單位是mol/L。2=Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2

Km與Vmax的意義定義：Km等于酶促反應(yīng)速率為最大反應(yīng)速率一半時的底物濃度。意義：Km是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)、底物和反應(yīng)環(huán)境（如，溫度、pH、離子強度）有關(guān)，與酶的濃度無關(guān)。

Km可近似表示酶對底物的親和力；同一酶對于不同底物有不同的Km值。Km值Vmax意義：Vmax=k3[E]定義：Vm是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速率，與酶濃度成正比。如果酶的總濃度已知，可從Vmax計算酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)，即動力學常數(shù)k3。定義:

當酶被底物充分飽和時，單位時間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。意義:

可用來比較每單位酶的催化能力。酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnovernumber)1.雙倒數(shù)作圖法(doublereciprocalplot)，又稱為林-貝氏(Lineweaver-Burk)作圖法Vmax[S]Km+[S]V=（林－貝氏方程）+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]兩邊同取倒數(shù)（三）Ｋm值與Ｖmax值可以通過作圖法求取-1/Km1/Vmax1/[S]1/V2.Hanes作圖法在林－貝氏方程基礎(chǔ)上，兩邊同乘[S][S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax[S][S]/V-Km

Km/Vm1/Vmax二、底物足夠時酶濃度對反應(yīng)速率的影響呈直線關(guān)系在酶促反應(yīng)系統(tǒng)中，當?shù)孜餄舛却蟠蟪^酶的濃度，酶被底物飽和時，反應(yīng)速率達最大速率。此時，反應(yīng)速率和酶濃度變化呈正比關(guān)系。當[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速率與酶濃度成正比。關(guān)系式為：V=k3[E]0V[E]當[S]>>[E]時，Vmax=k3[E]酶濃度對反應(yīng)速率的影響三、溫度對反應(yīng)速率的影響具有雙重性溫度對酶促反應(yīng)速率具有雙重影響。酶促反應(yīng)速率最快時反應(yīng)體系的溫度稱為酶促反應(yīng)的最適溫度(optimumtemperature)。溫度對淀粉酶活性的影響酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反應(yīng)進行的時間有關(guān)。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞。溫度回升后，酶又恢復(fù)其活性。四、pH通過改變酶和底物分子解離狀態(tài)影響反應(yīng)速率酶催化活性最高時反應(yīng)體系的pH稱為酶促反應(yīng)的最適pH(optimumpH)。pH對某些酶活性的影響最適pH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液種類與濃度、以及酶純度等因素的影響。五、抑制劑可逆地或不可逆地降低酶促反應(yīng)速率酶的抑制劑(inhibitor)酶的抑制區(qū)別于酶的變性：抑制劑對酶有一定選擇性引起變性的因素對酶沒有選擇性凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。抑制作用的類型不可逆性抑制(irreversibleinhibition)可逆性抑制(reversibleinhibition)競爭性抑制(competitiveinhibition)非競爭性抑制(non-competitiveinhibition)反競爭性抑制(uncompetitiveinhibition)根據(jù)抑制劑和酶結(jié)合的緊密程度不同，酶的抑制作用分為：

有機磷化合物羥基酶解毒------解磷定(PAM)重金屬離子及砷化合物巰基酶解毒------二巰基丙醇(BAL)

概念舉例抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必需基團相結(jié)合，使酶失活。（一）不可逆性抑制劑主要與酶共價結(jié)合有機磷化合物路易士氣失活的酶羥基酶失活的酶酸巰基酶失活的酶酸BAL巰基酶BAL與砷劑結(jié)合物（二）可逆性抑制作用競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制類型概念抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。競爭性抑制作用的抑制劑與底物競爭結(jié)合酶的活性中心

有些抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶－底物復(fù)合物的形成。這種抑制作用稱為競爭性抑制作用。定義反應(yīng)模式+IEIE+SE+PESIS+++ESIESEIPEE特點抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力及底物濃度；I與S結(jié)構(gòu)類似，競爭酶的活性中心；動力學特點：Vmax不變，表觀Km增大。抑制劑↑

無抑制劑1/V1/[S]舉例丙二酸與琥珀酸競爭琥珀酸脫氫酶琥珀酸琥珀酸脫氫酶FADFADH2延胡索酸磺胺類藥物的抑菌機制——與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶二氫蝶呤啶＋對氨基苯甲酸＋谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸有些抑制劑與酶活性中心外的必需基團相結(jié)合，不影響酶與底物的結(jié)合，酶和底物的結(jié)合也不影響酶與抑制劑的結(jié)合。底物和抑制劑之間無競爭關(guān)系。但酶-底物-抑制劑復(fù)合物(ESI)不能進一步釋放出產(chǎn)物。這種抑制作用稱作非競爭性抑制作用。非競爭性抑制作用的抑制劑不改變酶對底物的親和力定義反應(yīng)模式+S－S+S－S+ESIEIEESEPE+SESE+P+IEI+SEIS+I特點抑制劑與酶活性中心外的必需基團結(jié)合，底物與抑制劑之間無競爭關(guān)系；抑制程度取決于抑制劑的濃度；動力學特點：Vmax降低，表觀Km不變。抑制劑↑1/V1/[S]無抑制劑抑制劑僅與酶和底物形成的中間產(chǎn)物(ES)結(jié)合，使中間產(chǎn)物ES的量下降。這樣，既減少從中間產(chǎn)物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的量，也同時減少從中間產(chǎn)物解離出游離酶和底物的量。這種抑制作用稱為反競爭性抑制作用。定義反競爭性抑制作用的抑制劑僅與酶-底物復(fù)合物結(jié)合反應(yīng)模式E+SE+PES+IESI++ESESESIEP特點：抑制劑只與酶－底物復(fù)合物結(jié)合；抑制程度取決與抑制劑的濃度及底物的濃度；動力學特點：Vmax降低，表觀Km降低。抑制劑↑1/V1/[S]無抑制劑?各種可逆性抑制作用的比較

圖3-10三種可逆性抑制作用的特征曲線六、激活劑可加快酶促反應(yīng)速率定義使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)稱為激活劑(activator)。種類必需激活劑(essentialactivator)非必需激活劑(non-essentialactivator)第四節(jié)

酶的調(diào)節(jié)

TheRegulationofEnzyme酶活性的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）酶含量的調(diào)節(jié)（緩慢調(diào)節(jié)）調(diào)節(jié)方式調(diào)節(jié)對象：關(guān)鍵酶變構(gòu)效應(yīng)劑(allosteric

effector)變構(gòu)激活劑變構(gòu)抑制劑變構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)變構(gòu)酶(allostericenzyme)變構(gòu)部位(allostericsite)一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性，此種調(diào)節(jié)方式稱變構(gòu)調(diào)節(jié)。（一）變構(gòu)酶通過變構(gòu)調(diào)節(jié)酶的活性一、調(diào)節(jié)酶實現(xiàn)對酶促反應(yīng)速率的快速調(diào)節(jié)變構(gòu)酶常為多個亞基構(gòu)成的寡聚體，具有協(xié)同效應(yīng)。變構(gòu)激活變構(gòu)抑制變構(gòu)酶的Ｓ形曲線[S]V無變構(gòu)效應(yīng)劑酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)是體內(nèi)代謝途徑的重要快速調(diào)節(jié)方式之一。（二）酶的化學修飾調(diào)節(jié)是通過某些化學基團與酶的共價結(jié)合與分離實現(xiàn)的在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某種化學基團發(fā)生可逆的共價結(jié)合，從而改變酶的活性，此過程稱為共價修飾。共價修飾(covalentmodification)磷酸化與脫磷酸化（最常見）乙?；兔撘阴；谆兔摷谆佘栈兔撓佘栈璖H與－S－S互變常見類型酶的化學修飾是體內(nèi)快速調(diào)節(jié)的另一種重要方式。酶的磷酸化與脫磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白有些酶在細胞內(nèi)合成或初分泌時只是酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。在一定條件下，酶原向有活性酶轉(zhuǎn)化的過程。（三）酶原的激活使無活性的酶原轉(zhuǎn)變成有催化活性的酶酶原(zymogen)酶原的激活酶原激活的機理酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變形成或暴露出酶的活性中心一個或幾個特定的肽鍵斷裂，水解掉一個或幾個短肽在特定條件下賴纈天天天天甘異賴纈天天天天纈組絲SSSS46183甘異纈組絲SSSS腸激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活過程酶原激活的生理意義避免細胞產(chǎn)生的酶對細胞進行自身消化，并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進行。有的酶原可以視為酶的儲存形式。在需要時，酶原適時地轉(zhuǎn)變成有活性的酶，發(fā)揮其催化作用。二、酶含量的調(diào)節(jié)包括對酶合成與分解速率的調(diào)節(jié)誘導(dǎo)作用(induction)

阻遏作用(repression)（一）酶蛋白合成可被誘導(dǎo)或阻遏溶酶體蛋白酶降解途徑（不依賴ATP的降解途徑）非溶酶體蛋白酶降解途徑（又稱依賴ATP和泛素的降解途徑）（二）酶降解的調(diào)控與一般蛋白質(zhì)降解途徑相同第五節(jié)

酶的命名與分類

TheNamingandClassificationofEnzyme一、酶可根據(jù)其催化的反應(yīng)類型予以分類氧化還原酶類(oxidoreductases)轉(zhuǎn)移酶類(transferases)水解酶類(hydrolases)裂解酶類(lyases)異構(gòu)酶類(isomerases)合成酶類(synthetases,ligases)根據(jù)酶反應(yīng)的類型，酶可分為六大類，其排序如下:二、每一種酶均有其系統(tǒng)名稱和推薦名稱系統(tǒng)名稱(systematicname)推薦名稱(recommendedname)酶的分類催化的化學反應(yīng)舉例系統(tǒng)名稱EC編號推薦名稱氧化還原酶類乙醛+NADH+H+乙醇：NAD+氧化還原酶EC1.1.1.1乙醇脫氫酶轉(zhuǎn)移酶類草酰乙酸+L-谷氨酸L-天冬氨酸：-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶EC2.6.1.1天冬氨酸轉(zhuǎn)氨酶水解酶類D-葡萄糖+H3PO4D-葡糖-6-磷酸水解酶EC3.1.3.9葡糖6-磷酸酶裂解酶類磷酸二羥丙酮+醛酮糖-1-磷酸裂解酶EC4.1.2.7醛縮酶異構(gòu)酶類D-果糖-6-磷酸D-葡糖-6-磷酸酮-醇異構(gòu)酶EC5.3.1.9磷酸果糖異構(gòu)酶連接酶類L-谷氨酰胺+ADP+磷酸L-谷氨酸：氨連接酶EC6.3.1.2谷氨酰胺合成酶一些酶的分類與命名第六節(jié)

酶與醫(yī)學的關(guān)系

TheRelationofEnzymeandMedicine

一、酶和疾病密切相關(guān)

（一）酶的質(zhì)、量與活性的異常均可引起某些疾病有些疾病的發(fā)病機理直接或間接和酶的異?；蛎富钚允艿揭种葡嚓P(guān)。許多疾病也可引起酶的異常，這種異常又使病情加重。激素代謝障礙或維生素缺乏可引起某些酶的異常。酶活性受到抑制多見于中毒性疾病。（二）酶的測定有助于對許多疾病的診斷1．酶活性測定和酶活性單位是定量酶的基礎(chǔ)

酶的活性是指酶催化化學反應(yīng)的能力，其衡量的標準是酶促反應(yīng)速率。酶促反應(yīng)速率可在適宜的反應(yīng)條件下，用單位時間內(nèi)底物的消耗或產(chǎn)物的生成量來表示。酶的活性單位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在規(guī)定條件下，酶促反應(yīng)在單位時間（s、min或h）內(nèi)生成一定量（mg、μg、μmol等）的產(chǎn)物或消耗一定數(shù)量的底物所需的酶量。

在特定的條件下，每分鐘催化1μmol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量為一個國際單位。１催量(kat)是指在特定條件下，每秒鐘使１mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。kat與IU的換算：1IU=16.67×10-9kat國際單位(IU)催量單位(katal)2．血清酶對某些疾病的診斷具有更重要的價值血清酶酶水平的改變病毒性肝炎膽管阻塞肌營養(yǎng)不良急性心肌梗死急性胰腺炎腫瘤轉(zhuǎn)移到其他肝骨膽堿酶酯

或

有機磷化合物中毒

丙氨酸轉(zhuǎn)氨酶

或

或

天冬氨酸轉(zhuǎn)氨酶

堿性磷酸酶

骨疾病，骨折酸性磷酸酶