食品保健與安全5_蛋白質ppt課件

1、Chapter 5 Protein.本章提要重點：蛋白質的變性及其對食品質量的影響；蛋白質的功能性質及其在貯藏加工過程中的變化，以及食品加工條件對食品質量和營養(yǎng)性的影響；食品中蛋白質及氨基酸的測定。難點：蛋白質功能性質、蛋白質構象變化對其性質的影響。.Contents5.1. Introduction 5.2. Physicochemical properties of amino acids5.3. Protein structure5.4 Protein denatutation5.5 Functional properties of proteins5.6 Nutritional pro

2、perties of proteins5.7 Processing-induced physical chemical and nutritional changes in proteins5.8 Measurement of protein 5.9 New source of Proteins.5.1. 概述 Introduction.1.蛋白質在食品加工中的意義蛋白質是食品中三大營養(yǎng)素之一蛋白質對食品的色、香、味及組織構造等具有重要意義一些蛋白質具有生物活性功能，是開發(fā)功能性食品原料之一.2.蛋白質的分子量及其測定方法分子量：一萬到一百萬道爾頓Dalton)之間或更大 測定方法: 浸透壓法

3、 超離心法 凝膠過濾法 聚丙烯酰胺凝膠電泳法.3. 蛋白質的元素組成The elements of proteinC：50-55%H：6-8%O：20-23%S：0-4%N：15-18%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等。.4. 蛋白質的分類The classification of protein按分子外形分 纖維狀蛋白質 球狀蛋白質按分子組成分 簡單蛋白質 結合蛋白質 清蛋白溶于水、稀鹽、稀酸、稀堿 球蛋白不溶于水、溶于稀鹽、稀酸、稀堿 谷蛋白不溶于水、鹽、溶于稀酸、稀堿 簡單蛋白質 醇溶蛋白溶于70-80乙醇、稀酸、稀堿按蛋白質的溶解度分 組蛋白溶于水、稀酸、稀氨水沉淀 魚精蛋白溶于

4、水、稀酸、氨水沉淀 硬蛋白不溶于水、稀鹽、稀酸、稀堿 結合蛋白質 核蛋白 脂蛋白 糖蛋白 磷蛋白 血紅蛋白 黃素蛋白 金屬蛋白 . 酶 運輸?shù)鞍踪| 營養(yǎng)和儲存蛋白質根據(jù)生物功能分 收縮蛋白質或運動蛋白質 構造蛋白質 防御蛋白質 .5.食品中蛋白質來源The source of protein in food動物蛋白質: 如豬肉、魚肉、雞肉、乳植物蛋白質：如大豆、谷物微生物蛋白質：酵母.氨基酸的普通性質General Properties of Amino Acids.NH2NH2 R R D-氨基酸 L氨基酸 氨基酸的D-、L-構型是跟據(jù)甘油醛的構型命名的，而不是根據(jù)旋光性。大多數(shù)L-氨基酸是

5、右旋的。.(2)分類classification按R的極性分類非極性氨基酸：Ala,Ile,Leu,Phe,Met, Trp色,Val,Pro極性氨基酸無電荷側鏈氨基酸:Ser絲,Thr蘇,Tyr酪,Asn,Gln,Cys半胱,Gly甘帶正電荷側鏈氨基酸:Lys,Arg,His帶負電荷側鏈氨基酸:Asp,Glu天然蛋白質中含有20種氨基酸，僅含L氨基酸。其中有8種必需氨基酸。色、賴、苯、蛋；亮、異亮、蘇、纈.半胱氨酸.酪氨酸蘇氨酸色氨酸.(3)氨基酸在水中的溶解度.(4)氨基酸的酸堿性質Acid-base properties of amino acids氨基酸在pH=7時水中存在方式:.氨基

6、酸是酸氨基酸是堿.氨基酸的等電點pI of amino acids的估算： 是指氨基酸在溶液中凈電荷為零時的pH值。當用酸滴定時：.(5)氨基酸的疏水性Hydrophobic properties of Amino Acids疏水性概念： 氨基酸以及肽和蛋白質的疏水程度可以根據(jù)氨基酸在水和弱極性溶劑例如乙醇中的相對溶解度來確定，將1mol 氨基酸從水溶液中轉移到乙醇溶液中，自在能的變化(即轉移自在能)來計算。氨基酸的疏水性是指氨基酸從乙醇轉移至水中的自在能變化G。G0 = -RTlnS乙醇/S水 S乙醇-氨基酸在乙醇中的溶解度 S水-氨基酸在水中的溶解度.(6)氨基酸的光學性質及光譜Optic

7、al properties of amino acids 氨基酸具有旋光性除甘氨酸) 立體異構體：L、D型，天然只存在L型異構體 =210nm,氨基酸都有吸收峰 =278nm,色氨酸都有最大吸收峰 =274.5nm,酪氨酸都有最大吸收峰 =260.0nm,苯丙氨酸都有最大吸收峰.(7)氨基酸的化學反響Chemical reactions of amino acids 羧酸性質：成鹽、成酯、成酰胺、脫羧、酰氯化 氨基性質：與HCl結合、脫氨、與HNO3作用其他性質：a與茚三酮反響440nm時呈黃色，測定脯氨酸和羥脯氨酸；570nm時呈藍色或紫色，測定其它氨基酸。.b與熒光胺反響 生成強熒光物質，

8、可用于氨基酸、肽和蛋白質的快速定量。激發(fā)波長 390nm，發(fā)射波長475nm。異吲哚衍生物 強熒光.c與鄰苯二甲醛反響 生成強熒光異吲哚衍生物，激發(fā)波長 380nm，發(fā)射波長450nm?？捎糜诎被?、肽和蛋白質的定量分析。.1、概述Introduction(1)、構象與構型的區(qū)別、構型：是指原子的空間陳列，這種陳列的改動會涉及共價鍵的生成或破壞，但與氫鍵無關。如氨基酸的D-型和L-型。 立體異構體包括光學 異構體和構造異構體。 互為鏡像.、構象 構象是指分子內各原子或基團之間的立體關系。構象的改動是由于氫鍵的旋轉而產生的，他不涉及共價鍵的變化，僅涉及到氫鍵等次級鍵的改動。 當單鏈旋轉時，分子中

9、的基團或原子能夠構成不同的空間排布，這些不同的空間陳列稱為不同的構象。 為了防止構象和構型的混淆，1969年IUPAC規(guī)定，在描畫蛋白質等生物大分子的空間構造時運用構象。.2、穩(wěn)定蛋白質構象的作用力.氫鍵：某些側鏈與主鏈骨架之間，如酪氨酸殘基上的羥基與主鏈骨架上的羰基之間。與水分子之間RNA酶中三個分別的殘基經過水橋聯(lián)絡起來。. 在兩條多肽鏈之間或一條多肽鏈的不同部位之間，主鏈骨架上的羰基氧原子與亞氨基氫原子構成氫鍵 在蛋白質的某些側鏈之間，例如酪氨酸殘基上的羥基與谷氨酸殘基或天門冬氨酸殘基上的羧基之間可以構成氫鍵。.疏水相互作用： 是指非極性基團即疏水基團為了避開水相而群集在一同的集合力。

10、Leu、Ile、Phe、Val、Trp、Pro等氨基酸殘基。 40-60左右：減弱。范德華力: 取向力；誘導力；色散力 特點：引力隨作用基團之間間隔的增大而迅速減小，但兩個作用基團只相互吸引，并不相碰。.離子相互作用：是由帶相反電荷的兩個基團間的靜電吸引所構成。配位鍵：指在兩個原子之間由其中一個原子單獨提供電子對而構成的一種特殊的共價鍵。 金屬離子與蛋白質之間。二硫鍵：兩個硫原子之間構成的作用力。 氫鍵、疏水相互作用、范德華力和離子相互作用這四種次級鍵是維持和穩(wěn)定蛋白質分子構象的主要作用力。在一些蛋白質分子中，二硫鍵和配位鍵也參與維持和穩(wěn)定蛋白質的三、四級構造。.2、蛋白質構造層次 一級構造

11、Primary Structure 二級構造 Secondary Structure 超二級構造 Super secondary Structure 構造域 Domain 三級構造 Tertiary Structure 四級構造 Quaternary Structure.1、蛋白質分子一級構造The primary structure of protein概念 又稱化學構造，是指氨基酸在肽鏈中的陳列順序及二硫鍵的位置。 腸促胰液肽和胰高血糖素含有20100個氨基酸殘基；多數(shù)含100500個氨基酸殘基；某些含幾千個氨基酸殘基。.肽鍵的構造.肽單位結特征肽鍵不同于C-N單鍵和C=N雙鍵；肽鍵具有部

12、分單鍵性質；肽鍵有雙鍵性質不能自在旋轉； 肽鍵鍵長0.132nm，比C-N單鍵sp3雜化，鍵長0.147nm短，比C=N雙鍵sp2雜化，鍵長0.127長，由此可見肽鍵有雙鍵性質不能自在旋轉。.肽單位是剛性平面構造 肽平面上的6個原子都位于同一個平面。稱為酰氨平面。.兩面角dihedral angle：, 一對兩面角， 決議了相鄰兩個肽單位的相對位置。.肽單位平面有一定的鍵長和鍵角。.2、蛋白質分子的二級構造The secondary structure of protein概念 是指多肽鏈中彼此接近的氨基酸殘基之間由于氫鍵相互作用而構成的空間關系。二級構造類型 -螺旋構造 -折疊構造 -轉角發(fā)

13、夾和環(huán) 三股螺旋無規(guī)卷曲.A、 螺旋構造Helical structure 是指多肽鏈主鏈骨架圍繞一個軸一圈一圈地上升，從而構成一個螺旋式的構象。 在一段延續(xù)的肽單位中，假設一切的 碳原子其成對的二面角 ， 都分別取一樣的值，這一段延續(xù)的肽單位的構象普通是 螺旋構象。.View of a right-handed alpha helix 螺旋構造特征： 每一圈包含3.6個殘基，螺 距0.54nm,螺旋上升時，每個殘基延螺旋 旋轉100 殘基高0.15nm,螺距半徑 0.23nm; 每一個角為-57，每一個 角為-47； 相鄰螺旋之間構成鏈內氫鍵； 氫鍵的取向與螺軸幾乎平行。.側鏈R對-螺旋的影

14、響：在多肽鏈上，延續(xù)存在帶一樣電荷極性基團的AA殘基Asp，Glu，Lys，那么-螺旋不穩(wěn)定。假設這些殘基分散存在，就不影響-螺旋構象的穩(wěn)定性。當Gly殘基在多肽鏈上延續(xù)存在時，那么-螺旋不能構成。Pro殘基和羥脯氨基酸殘基存在時，那么不能構成-螺旋構造。.B、-折疊 指兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈靠鏈間氫鍵連結而構成的鋸齒狀折疊構象。.-折疊的特點： -折疊是肽鏈或肽段的一種相當伸展的構造。a、在-折疊的構象中，假設干條肽鏈或一條肽鏈的假設干肽段平行陳列，相鄰主鏈骨架之間靠氫鍵來維系C=OH-N。b、為了在主鏈骨架之間構成最多氫鍵，防止相鄰側鏈間的空間妨礙，鋸齒狀的主鏈骨架必需做一定的折疊

15、 =，= 。c、與原子相連的側鏈R交替位置于片層的上方或下方，它們均與片層相垂直。d、-折疊包括平行-折疊和反平行-折疊。. 平行-折疊：肽鏈或肽段的陳列方向一樣，都是從 氨基端到羧基端。.反平行-折疊：肽鏈或肽段按正反方向交替的方式陳列，即肽鏈或肽段陳列時，氨基端到羧基端的方向一順一反。. -折疊主要存在于纖維狀蛋白和球狀蛋白中。纖維蛋白：-折疊反平行型式存在， -折疊的構成是依托不同肽鏈之間的氫鍵。球蛋白：平行和反平行近乎相等， -折疊的構成即可靠不同肽鏈之間的氫鍵，也可依托同一肽鏈的不同部分之間的氫鍵。.C、-轉角： 在蛋白質分子中，肽鏈經常出現(xiàn)180的回折，回折部分就是-轉角也稱回折

16、、-彎曲或發(fā)夾構造。 -轉角有3種類型，每種類型都有4個氨基酸殘基，彎曲處的第一個殘基的羰基和第四個殘基的氨基之間構成氫鍵，產生一種不很穩(wěn)定的環(huán)狀構造。. 在I型-轉角中，中間肽平面的C=O基氧原子與相鄰兩個殘基的側鏈(圖中的R2和R3)呈反式位置； 而型-轉角中，它們都在同一側。只需第三個殘基為甘氨酸即R3為氫原子型才干存在。I型-轉角構象型-轉角構象.D、超二級構造 是指二級構造的根本單位相互聚集，構成有規(guī)律的二級構造的聚集體。 超二級構造是介于二級構造與構造域之間的構造層次，并充任三級構造的根本構件。E、膠原三股螺旋： 由三條肽鏈組成的三股螺旋。 每條肽鏈構成一股左手螺旋，三股左手螺旋絞

17、合在一同構成一個右手的三股超螺旋，膠原三股螺旋構造實踐上是一種三股超螺族構造。 .F、構造域 二級構造和超二級構造單元嚴密相連，折疊成兩個或多個在空間上可以明顯區(qū)分的三級折疊區(qū)域通常為球狀，如動物的免疫球蛋白G(IgG)含有12個構造域。 構造域與蛋白質亞基的區(qū)別：蛋白質分子間的構造域以共價鍵銜接。 殘基：40400個100200常見。 許多酶活性中心位于構造域之間的裂隙中。.蛋白質分子的二級構造與一級構造的關系蛋白質的一級構造決議空間構造。多肽鏈的二級構造是由蛋白質氨基酸順序決議的，也可以說，可種氨基酸殘基在構成二級構造時具有不同的傾向或才干。從氨基酸殘基順序推測蛋白質二級構造區(qū)段。處于折疊

18、形狀的蛋白質其空間構造是有多肽氨基酸序列所決議的。.3、三級構造 The tertiary structure of protein概念Concept 指多肽鏈在二級構造的根底上進一步折疊、盤曲而構成特定的球狀分子構造。單鏈蛋白質：三級構培育是分子本身的特征立體構造。多鏈蛋白質：三級構造是各組成鏈亞基的主鏈和側鏈的空間排布。.構造特征 a、在球狀蛋白質分子中，一條多肽鏈往往是經過一部分-螺旋、一部分-折疊、一部分-轉角和一部分無規(guī)那么卷曲構成嚴密的球狀構象。.b、在球狀蛋白質分子中，大多數(shù)非極性側鏈總是埋在分子的內部，構成疏水核；而大多數(shù)極性側鏈總是暴露在分子的外表上，構成一親水區(qū)。 極性基團

19、的種類、數(shù)目與排布決議了蛋白質的功能。c、在蛋白質分子的外表，往往有一個內陷的空穴(裂隙、凹槽、袋)。此空穴往往是疏水區(qū)，可以包容一個或兩個小分子配體，或大分子配體的一部分。.典型的蛋白質三級構造肌紅蛋白的三級構造.穩(wěn)定三級構造的作用力.4、蛋白質分子的四級構造The quaternary structure of protein 、概念Concept 由兩條或兩條以上具有三級構造的多肽鏈聚合而成的具有特定三維構造的蛋白質構象叫做蛋白質四級構造。.血紅蛋白的四級構造.、蛋白質亞基：是一條多肽鏈。、寡聚蛋白質：由少數(shù)亞基聚合而成的蛋白質、多聚蛋白質：由幾十個，甚至上千個亞基聚合而成的蛋白質。、四

20、級構造的狹義定義：是指寡聚蛋白質中的亞基的種類、數(shù)目、空間排布以及亞基之間的相互作用。、四級構造的廣義定義：由一樣或不同球蛋白分子所構成的聚合體。.1、蛋白量變性的概念The concept of protein denaturation蛋白量變性定義： 由于外界要素的作用，使天然蛋白質分子的構象發(fā)生了異常變化，從而導致生物活性的喪失以及物理、化學性質的異常變化，不包括一級構造上肽鍵的斷裂。蛋白量變性本質： 蛋白質分子次級鍵的破壞引起的二級、三級、四級構造的變化。 變性后的蛋白質稱為變性蛋白質。.2、蛋白量變性對其構造和功能的影響物理性質的改動 凝集、沉淀由于疏水基團暴露在分子表 面，引起溶解

21、度降低 流動雙折射 粘度添加 旋光值改動 紫外、熒光光譜發(fā)生變化 改動對水結合的才干。 不能結晶。.化學性質的改動 酶水解速度添加由于肽鍵的暴露，容易遭到蛋 白酶的攻擊，使之添加了蛋白質對酶水解 的敏感性。 分子內部基團暴露生物性能的改動 抗原性改動 生物功能喪失失去酶活或免疫活性.3、可逆變性 Conformational adaptability of protein 除去變性要素之后，在適當?shù)臈l件下蛋白質構象可以由變性態(tài)恢復到天然態(tài)。 如:核糖核酸酶用8mol/L的尿素和巰基乙醇作用時，由于分子中的二硫鍵被復原，酶的空間構造也隨之破壞，酶即變性失活。但是，用透析法除去這些試劑后，變性的酶

22、蛋白質就自動氧化恢復原來的空間構造，酶的活性也隨之恢復。.4、 不可逆變性The protein denaturation 除去變性要素之后，在適當?shù)臈l件下蛋白質構象由變性態(tài)不能恢復到天然態(tài)。 如：雞蛋，大豆蛋白質。.5、蛋白量變性測定方法The methods of determination on protein denaturation測定蛋白質的比活性以天然蛋白質作對照，測定蛋白質物理性質的變化。測定蛋白質化學性質的變化察看蛋白質的溶解度變化測定蛋白質的抗原性能否改動.6、 影響蛋白量變性的要素The factors affecting denaturation物理要素 化學要素溫度熱

23、、低溫 酸堿機械處置剪切 金屬和鹽液壓 有機溶劑輻射 尿素和胍鹽界面 外表活性劑 復原劑. A、物理要素1熱變性伴隨熱變性，蛋白質的伸展程度相當大。例如，天然血清清蛋白分子是橢圓形的，長、寬比為3：1，經過熱變性后變?yōu)?：5。變性速率取決于溫度，當溫度上升10，速率可添加600倍左右。熱變性的敏感性取決于多種要素：蛋白質的性質、蛋白質濃度、水活性、pH、離子強度和離子種類。蛋白質在有水存在時易變性。. 熱變性產生的其他影響：二硫鍵的斷裂有時會釋放出硫化氫。絲氨酸脫水，或谷氨酰胺和天冬酰胺的脫 氨反響。在分子內或分子間構成新的共價交聯(lián)鍵，如-谷氨?；?N-賴氨酸。.熔化溫度Tm 或變性溫度Td：

24、 蛋白質溶液在逐漸加熱到臨界溫度以上時，蛋白質的構象從天然形狀到變性形狀有一個顯著地轉變，這個轉變的中點溫度稱為熔化溫度Tm 或變性溫度Td。 此時天然形狀與變性形狀濃度比為1。.氨基酸的組成對蛋白質的熱穩(wěn)定性影響含有較多疏水氨基酸殘基尤其是纈氨酸，異亮氨酸、亮氨酸和苯丙氨酸的蛋白質，對熱的穩(wěn)定性高于親水性較強的蛋白質。天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸、色氨酸和酪氨酸的殘基百分數(shù)與熱變性溫度呈正相關r=0.98。丙氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、絲氨酸、蘇氨酸、纈氨酸等氨基酸的殘基百分數(shù)那么是與熱變性溫度呈負相關r=0.975。其他氨基酸對蛋白質的Td影響甚少。.蛋白質的立體構造對熱穩(wěn)定性影

25、響 單體球狀蛋白在大多數(shù)情況下熱變性是可逆的，許多單體酶加熱到變性溫度以上，甚至在100短時間保管，然后立刻冷卻至室溫，它們也能完全恢復原有活性。而有的蛋白質在90100加熱較長時間，那么發(fā)生不可逆變性。.水對蛋白質的熱變性的影響水能促進蛋白質的熱變性。 在枯燥形狀，蛋白質具有一個靜止的構造，多肽鏈序列的運動遭到了限制。 當向枯燥蛋白質中添加水時，水浸透到蛋白質外表的不規(guī)那么空隙或進入蛋白質的小毛細管，并發(fā)生水協(xié)作用，引起蛋白質溶脹。水的參與，添加了多肽鏈的淌度和分子的柔順性，這時蛋白質分子處于動力學上更有利的熔融構造。當加熱時，蛋白質的這種動力學柔順性構造，相對于枯燥形狀，那么可提供應水更多

26、的幾率接近鹽橋和肽鏈的氫鍵，結果Td 降低。.2低溫 某些蛋白質經過低溫處置后發(fā)生可逆變性，例如有些酶L-蘇氨酸脫氨酶在室溫下比較穩(wěn)定，而在0時不穩(wěn)定。 某些蛋白質11S 大豆蛋白、麥醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白在低溫或冷凍時發(fā)生聚集和沉淀。當溫度上升至室溫，可再次溶解。.3機械處置 揉捏、振動、擠壓或攪打等高速機械剪切，都能引起蛋白量變性。 剪切速率愈高，蛋白量變性程度那么愈大。同時遭到高溫暖高剪切力處置的蛋白質，那么發(fā)生不可逆變性。.(4) 靜液壓熱力學緣由呵斥的蛋白質構象改動。不同于熱變性，當壓力很高時，普通在25即能發(fā)生變性；而熱變性需求在0.1M Pa 壓力下，溫度為4080范圍才干發(fā)生

27、變性。光學性質闡明大多數(shù)蛋白質在1001200MPa 壓力范圍作用下才會產生變性。蛋白質的柔順性和可緊縮性是壓力誘導蛋白量變性的主要緣由。靜液壓不易引起纖維狀構造的蛋白量變性。. 球狀蛋白質因壓力作用產生變性緣由：蛋白質伸展而使空隙不復存在；非極性氨基酸殘基因蛋白質的伸展而暴露，并產生水協(xié)作用。 壓力引起的蛋白量變性是高度可逆的，比如酶。 高壓加工不同于熱加工，它不會損害蛋白質中的必需氨基酸和天然色澤和風味，也不會導致有毒化合物的生成。.5輻射因波長和能量大小而異。紫外輻射可被芳香族氨基酸殘基(色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸)所吸收，導致蛋白質構象的改動，假設能量程度很高，還可使二硫交聯(lián)鍵斷裂。輻射

28、和其他電離輻射能改動蛋白質的構象，同時還會氧化氨基酸殘基、使共價鍵斷裂、離子化、構成蛋白質自在基、重組、聚合，這些反響大多經過水的輻解作用傳送。.6界面 在水和空氣，水和非水溶液或固相等界面吸附的蛋白質分子，普通發(fā)生不可逆變性。 蛋白質大分子向界面分散并開場變性，在這一過程中，蛋白質能夠與界面高能水分子相互作用，許多蛋白質-蛋白質之間的氫鍵將同時遭到破壞，使構造發(fā)生“微伸展。 由于許多疏水基團和水相接觸，使部分伸展的蛋白質被水化和活化，處于不穩(wěn)定形狀。蛋白質在界面進一步伸展和擴展，親水和疏水殘基力圖分別在水相和非水相中取向，因此界面吸附引起蛋白量變性，某些主要靠二硫交聯(lián)鍵穩(wěn)定其構造的蛋白質不易

29、被界面吸附。.B、化學要素1.pH 蛋白質所處介質的pH 對變性過程有很大的影響，蛋白質在等電點時最穩(wěn)定，溶解度最低，在中性pH 環(huán)境中，除少數(shù)幾個蛋白質帶有正電荷外，大多數(shù)蛋白質都帶有負電荷。. 蛋白質分子在極端堿性pH環(huán)境下，比在極端酸性pH時更易伸長，由于堿性條件有利于部分埋藏在蛋白質分子內的羧基、酚羥基、巰基離子化，結果使多肽鏈拆開，離子化基團本身暴露在水環(huán)境中。 pH 引起的變性大多數(shù)是可逆的，在某些情況下，部分肽鍵水解，天冬酰胺、谷氨酰胺脫酰胺，堿性條件下二硫鍵的破壞，或者聚集等都將引起蛋白質不可逆變性。.2金屬 堿金屬(例如Na+和K+)只能有限制地與蛋白質起作用，而Ca2+、M

30、g2+略微活潑些。過渡金屬例如Cu、Fe、Hg和Ag等離子很容易與蛋白質發(fā)生作用，其中許多能與巰基構成穩(wěn)定的復合物牛奶解毒。 Ca2+(還有Fe2+、Cu2+和Mg2+)可成為某些蛋白質分子或分子締合物的組成部分。普通用透析法或螯合劑可從蛋白質分子中除去金屬離子，但這將明顯降低這類蛋白質對熱和蛋白酶的穩(wěn)定性。.3有機溶劑 改動介質的介電常數(shù)，從而使堅持蛋白質穩(wěn)定的靜電作用力發(fā)生變化。 非極性有機溶劑滲入疏水區(qū)，可破壞疏水相互作用，促使蛋白量變性，這類溶劑的變性行為也能夠是由于它們和水產生相互作用引起的。 某些溶劑例如2-氯乙醇，能添加-螺旋構象的數(shù)量，這種作用也可看成是一種變性方式(二級，三級

31、和四級構造改動)，例如卵清蛋白在水溶液介質中有31的-螺旋，而在2-氯乙醇中到達85。.4有機化合物水溶液 某些有機化合物例如尿素和胍鹽的高濃度(48mol/L)水溶液能斷裂氫鍵，從而使蛋白質發(fā)生不同程度的變性。 同時，還可經過增大疏水氨基酸殘基在水相中的溶解度，降低疏水相互作用。.尿素和鹽酸胍引起的變性包括兩種機制： 第一種機制是變性蛋白質能與尿素和鹽酸胍優(yōu)先結合，構成變性蛋白質-變性劑復合物。 當復合物被除去，隨著變性劑濃度的添加，天然形狀的蛋白質不斷轉變?yōu)閺秃衔?，最終導致蛋白質完全變性。 由于變性劑與變性蛋白的結合是非常弱的。因此，只需高濃度的變性劑才干引起蛋白質完全變性。. 第二種機制

32、是尿素與鹽酸胍對疏水氨基酸殘基的增溶作用。 由于尿素和鹽酸胍具有構成氫鍵的才干，當它們在高濃度時，可以破壞水的氫鍵構造，結果尿素和鹽酸胍就成為非極性殘基的較好溶劑，使之蛋白質分子內部的疏水殘基伸展和溶解性添加。. 尿素和鹽酸胍引起的變性通常是可逆的，但是，在某些情況下，由于一部分尿素可以轉變?yōu)榍杷猁}和氨，而蛋白質的氨基可以與氰酸鹽反響改動了蛋白質的電荷分布。因此，尿素引起的蛋白量變性有時很難完全復性。 復原劑半胱氨酸、抗壞血酸、-巰基乙醇、二硫蘇糖醇可以復原二硫交聯(lián)鍵，因此能改動蛋白質的構象。.5.外表活性劑 外表活性劑例如十二烷基磺酸鈉SDS是一種很強的變性劑。 SDS 濃度在38m mol

33、/L 范圍可引起大多數(shù)球狀蛋白量變性。而且是不可逆變性。 由于SDS 可以在蛋白質的疏水和親水環(huán)境之間起著乳化介質的介作用，且能優(yōu)先與變性蛋白質劇烈地結合，因此，破壞了蛋白質的疏水相互作用，促使天然蛋白質伸展，非極性基團暴露于水介質中，導致了天然與變性蛋白質之間的平衡挪動。.6. 鹽 易溶鹽對蛋白質穩(wěn)定性的影響：在低鹽濃度時，離子與蛋白質之間為非特異性靜電相互作用。當鹽的異種電荷離子中和了蛋白質的電荷時，有利于蛋白質的構造穩(wěn)定，這種作用與鹽的性質無關，只依賴于離子強度。普通離子強度0.2 時即可完全中和蛋白質的電荷。在較高濃度1mol/L，鹽具有特殊離子效應，影響蛋白質構造的穩(wěn)定性。. 各種陰

34、離子在離子強度一樣時，對蛋白質包括DNA構造穩(wěn)定性的影響順序如下： F-SO42-Cl-Br-I-ClO4-SCN-Cl3CCOO-， 這個順序稱為Hofmeister序列感膠離子序或離液序列chaotropic series。 順序中左側的離子能穩(wěn)定蛋白質的天然構象；而右側的離子那么使蛋白質分子伸展、解離，為去穩(wěn)定劑。.5.5. 蛋白質功能性質Functional Properties of Proteins.1.蛋白質的功能性質概念The concept of functional properties of proteins 在食品加工、貯藏、銷售過程中蛋白質對食品需宜特征作出奉獻的那些

35、物理和化學性質。 構造決議性質.食品蛋白質的功能性質分為四個方面：水化性質：取決于蛋白質與水的相互作用，包括水吸收和保管、潮濕性、溶脹性、粘著性、分散性、溶解度和粘度等。通常與蛋白質的大小、外形和柔順性有關。外表性質：與蛋白質的外表張力、乳化作用、起泡特性、成膜性以及風味結合等有關的性質。構造性質：與蛋白質的相互作用有關的性質，如產生彈性、沉淀、膠凝作用及構成其它構造面團構成、纖維化等的性質。感官性質：顏色、氣味、適口性、咀嚼感、爽滑度、渾濁度等。.3. 蛋白質的水合性質Hydration properties of proteins(1)概念Concept 蛋白質分子中帶電基團、主鏈肽基團、

36、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非極性殘基團與水分子相互結合的性質。.(2)蛋白質結合水的才干The hydration capacities of proteins 當干蛋白質粉與相對濕度為90%-95%的水蒸汽到達平衡時每克蛋白質所結合的水的克數(shù)即為蛋白質結合水的才干。.(3)蛋白質水合過程The process involved in hydration of proteinsA.未水合蛋白；B.帶電基團的初始水合；C.在接近極性和帶電部位構成水簇；D.在極性外表完成水協(xié)作用；E.非極性小區(qū)的水合構成單分子層覆蓋；F.蛋白質-締合水與體相水橋；G.完成流體動力學作用.(4)各種蛋

37、白質的水合才干.(5)蛋白質水合性質的測定方法相對濕度法：測定一定水活度aW時所吸收或喪失的水量，該法可以用于評價蛋白粉的吸濕性和結快景象。溶漲法：將蛋白質粉末置于下端連有刻度毛細管的沙芯玻璃過濾器上，讓其自發(fā)吸收毛細管中的水，即可測定水協(xié)作用的速度和程度。過量水法：讓溶解度低的蛋白質與過量水接觸，采用過濾、離心或擠壓等方法除去過量水。水飽和法：測定飽和溶液所需的水量。.(6)影響蛋白質結合水的環(huán)境要素The factors affecting hydration capacities of protein蛋白質結合水溫度反比，變性高10離子強度低有利，高不利pH等電點鹽的種類鈉有利，鈣鎂不利

38、蛋白質的濃度正比. Bigelow以為，蛋白質的溶解度與氨基酸殘基的平均疏水性G0=G0/n和電荷頻率(n+n-)/n有關，平均疏水性愈小和電荷頻率愈大，蛋白質的溶解度愈大。.蛋白質溶解性評價方法： WSP：水溶性蛋白質 WDP：水可分散蛋白質 PDI：蛋白質分散性目的 NSI：氮溶解指數(shù).蛋白質溶解度與pH0.2mol/L NaCl 溶液的函數(shù)關系.2離子強度與蛋白質溶解度鹽溶效應Salting in effect鹽析效應Salting out effect 離子強度對蛋白質溶解度的影響可表示為：在低鹽濃度時： 1og S=Ks 在高鹽濃度時： 1og SKs+1ogS0 或1og(S/S0

39、)=-KCs式中： S0是離子強度為零時的溶解度， 為離子強度， Cs為鹽的摩爾濃度， 為常數(shù)，Ks為鹽析常數(shù). 在一樣值時，各種離子對蛋白質溶解度的影響服從感膠離子序(Hofmeister系列)，陰離子提高蛋白質的溶解度的陳列順序如下：SO42-F-CH3COO-Cl-Br-NO3-I-ClO4-SCN-陽離子降低蛋白質溶解度的順序： NH4+K+Na+Li+Mg2+Ca2+.(4)溫度和溶解度0到40，溶解度隨溫度上升而添加；4050時，溶解度隨溫度上升減小。.5. 蛋白質的界面性質Interfacial properties of proteins(1)概念 是指蛋白質能自發(fā)地移至汽-水

40、界面或油-水界面的性質。(2)具有界面性質的蛋白質必要條件 能否快速地吸附至界面 能否快速地展開并在界上面再定向 能否構成經受熱和機械運動的膜.是指吸附于.多數(shù)蛋白質正比關系液體奶加工.乳清蛋白質的自然形狀(左側)及變性形狀(右側) 乳清蛋白特別是占乳清蛋白總量50%的 - 乳球蛋白，其熱敏性較強，當在65加熱時，就開場變性，在90溫度下堅持5分鐘那么幾乎全部變性。. 酪蛋白粘附乳清蛋白上 牛乳經過90-95保溫3-5s的熱處置可使乳清蛋白量變性并與酪蛋白反響，這一過程有助于防止脫水收縮，提高黏度，使乳制品的質量得以提高。.(5)起泡性Foaming properties蛋白質的起泡性質 是指

41、蛋白質在汽-液界面構成堅韌的薄膜使大量氣泡并入和穩(wěn)定的才干。典型的食品泡沫的要求： 含有大量氣體。 在氣相和延續(xù)相之間要有較大的外表積。 溶質的濃度在外表高。 要有能漲大，且具有剛性或半剛性并有彈性的膜或壁。 有可反射的光，所以看起來不透明。.構成泡沫的方法： 將氣體經過一個多孔分配器鼓入低濃度蛋白質溶液中產生泡沫 在有大量氣體存在的條件下，經過打擦或振蕩蛋白質溶液而產生泡沫 將高壓氣體通入蛋白質溶液，忽然減壓，氣體膨脹構成泡沫。蛋白質起泡性質的評價： 泡沫密度、泡沫強度、氣泡平均直徑和直徑分布、蛋白質的起泡才干和泡沫的穩(wěn)定性。.蛋白質的起泡力 是指蛋白質能產生的界面面積的量。泡沫穩(wěn)定性泡沫放

42、置30min后的體積泡沫的初體積100 . .蛋白質作為起泡劑的必要條件必需快速地吸附至氣-水界面必需易在界面上展開和重排必需在界面上構成一層粘合性膜. 影響蛋白質起泡性質的環(huán)境要素 A、蛋白質分子的性質與起泡性的關系.B、蛋白質濃度28，正比；超越10反比C 、pH D、鹽取決于鹽的種類、濃度和蛋白質的性質，氯化鈉通常能增大泡沫膨脹率和降低泡沫穩(wěn)定性；鈣離子能提高泡沫穩(wěn)定性。低濃度有利，過高不利鹽析 E、糖降低起泡才干，提高泡沫穩(wěn)定性 F、脂消泡劑 G、溫度泡沫產生前適度熱處置有利提高起泡才干，但過渡熱處置睬損害起泡才干。 H、攪打有利，過渡不利.6. 與風味物質結合.(1)蛋白質與風味之間

43、的相互作用干蛋白粉范德華力氫鍵蛋白粉空隙物理截留共價鍵靜電力.液態(tài)或高水分食品中蛋白質非極性配位體與蛋白質外表的疏水性小區(qū)相互作用經過氫鍵相互作用靜電相互作用醛類化合物經過共價鍵結合至賴氨酸殘基上.(2)影響蛋白質與風味結合的要素水能促進極性揮發(fā)物的結合而對非極性化合物沒 有影響 溫度降低結合才干 pH 堿性pH比酸性pH更能促進蛋白質與風味物質結合 化學改性二硫鍵翻開有利于風味物質結合，降解不利于與風味物質結合 .(2)影響蛋白質流體粘度特性要素蛋白質被分散的分子或顆粒的表觀直徑。蛋白質-溶劑的相互作用。蛋白質-蛋白質相互作用。 蛋白質的粘度特性是流體食品飲料、肉湯、稀奶油等的重要功能性質。

44、在流體食品的保送、混合、加熱、冷卻和噴霧枯燥等加工過程中影響傳熱傳質，必需加以思索。.8. 凝膠化作用(Gelation)(1)凝膠化作用概念 是指變性的蛋白質分子聚集并構成有序的蛋白質網(wǎng)絡構造的過程。 包括發(fā)生變性的蛋白質的無規(guī)那么聚集反響和蛋白質-蛋白質的相互作用大于蛋白質-溶劑的相互作用引起的聚集反響。(2)凝膠化作用機制 溶膠形狀-似凝膠形狀-有序的網(wǎng)絡構造形狀.(3)凝膠化的相互作用氫鍵疏水相互作用靜電相互作用金屬離子的交聯(lián)相互作用二硫鍵.食品蛋白凝膠可分為： 加熱后在冷卻構成的凝膠，多為熱可逆凝膠，如明膠。 在加熱下構成凝膠，多為不透明的熱不可逆凝膠，如蛋清蛋白在加熱時構成的凝膠。

45、 由鈣等二價金屬鹽構成的凝膠，如石膏豆腐。 不加熱而經部分水解或pH調到等電點而構成的凝膠，如干酪、酸奶等。.(4)影響蛋白質凝膠化作用的要素溶液的pH蛋白質的濃度金屬離子(5)蛋白質凝膠化作用在食品加工中的運用果凍豆腐香腸重組肉制品.9.組織化(Texturization)一概念： 蛋白質的組織化是使可溶性植物蛋白或乳蛋白構成具嘴嚼性和良好持水性的薄膜或纖維狀產品，且在以后的水合或加熱處置中能堅持良好的性能。 組織化的蛋白質可以作為肉的代用品或替代物，還可以用于對動物蛋白進展重組織化(例如對牛肉或禽肉的重整加工。.二常見的蛋白質組織化方法： 1.熱凝固和簿膜構成： 大豆蛋白的濃溶液在平滑的金

46、屬外表熱凝結，生成水合蛋白薄膜，或將其在95加熱數(shù)小時，此時由于水分蒸發(fā)和熱凝結也能在外表構成一層薄的蛋白膜，腐竹就是采用上述方法加工而成的。.2.熱塑性擠壓： 植物蛋白經過熱塑性擠壓得到枯燥的纖維多孔狀顆粒或小塊，復水后嘴嚼性好。 熱塑性擠壓的方法：將含水1030%的蛋白質-多糖的混合物經過一個圓筒，在高壓、高溫暖強剪切的作用下轉化為粘稠狀物，然后迅速經過圓筒而進入常壓環(huán)境，水分迅速蒸發(fā)后冷卻就構成了高度膨脹、枯燥的多孔構造。它在60可以吸收24倍的水，變?yōu)槔w維狀海棉和具有口嚼性的彈性構造，并在殺菌條件下穩(wěn)定。 可制造肉丸、漢堡包的肉糜、肉的替代物、填充物等，還可以用于血液、魚肉及其它農副產

47、品的組織化。. 3.纖維的構成： 在PH10的條件下，高濃度的蛋白溶液經過靜電斥力而分子離解并充分伸展。 將該溶液在高壓下經過一個有許多小孔的噴頭，此時伸展的蛋白分子沿流出方向定向陳列成行并延伸；液體從噴頭出來進入NaCl的酸性溶液中，由于等電點的鹽析效應，使蛋白質發(fā)生凝結，并經過氫鍵、離子鍵、二硫鍵等構成水合蛋白纖維；再經過滾筒轉動拉直蛋白纖維，添加纖維的機械阻力和嘴嚼性，降低持水容量； 經過滾筒加熱除去部分水分，提高蛋白的粘著力和韌性； 然后參與色素、脂肪、風味物質等構成纖維束；經粘合、切割、緊縮等工序制成人造肉或加工食品。.10.面團的構成(Dough formation)1面團的構成：

48、 小麥胚乳中面筋蛋白質在有水存在下室溫混和、揉捏可以構成強內聚力和粘彈性糊狀物。 這是小麥面粉轉化為面包面團，并經發(fā)酵烘烤構成面包的根底。小麥面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂類、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白構成面團網(wǎng)絡構造和構成面包質地。.2面團構成的本質： 面筋蛋白主要由麥谷蛋白和麥醇溶蛋白組成，面團的特性與它們親密相關。在面包制造過程中麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的平衡非常重要。大分子的麥谷蛋白與面包的強度有關，它的含量過高會抑制發(fā)酵過程中殘留CO2的膨脹，抑制面團的鼓起；麥醇溶蛋白含量過高會導致過度的膨脹，產生的面筋膜易破裂和易浸透，面團塌陷。在面團中參與極性脂類、變性球蛋白有利于麥谷蛋白和麥醇

49、溶蛋白的相互作用，提高面筋的網(wǎng)絡構造，而中性脂肪、球蛋白那么不利面團構造。. 面筋蛋白的氨基酸組成： 可離解氨基酸少 含有大量的谷氨酰胺、羥基氨基酸含有一SH 氨基酸能構成二硫鍵 參與復原劑破壞SS,那么可破壞面團的內聚構造，但參與KBrO3氧化劑那么有利于面團的彈性和韌性。.5.6 蛋白質的營養(yǎng)性質Nutritional properties of proteins.1、蛋白質的質量The quality of protein必需氨基酸：色氨酸、賴氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸蛋、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、纈氨酸 組氨酸半必需氨基酸：胱、酪、精、絲和甘氨酸；體內能合成，但以必需氨基酸為原料。限制性

50、氨基酸：Lys、Thr蘇、Trp色AA.消化率digestilibity,D 是人體從食品蛋白質吸收的氮占攝入的氮的比例。.2、蛋白質的利用率： 指食物蛋白質被消化吸收進入人體內后被利用的程度。3、影響食品消化率的要素蛋白質的構象抗營養(yǎng)因子加工條件.5.7 在食品加工中蛋白質的物理、化學和營養(yǎng)變化Processing-induced physical chemical and nutritional changes in proteins. 蛋白質交聯(lián) 堿性pH或者接近中性熱處置生成賴氨丙氨酸，羊毛硫氨酸、鳥氨丙氨酸，并交聯(lián)，發(fā)生縮合反響生。 半胱氨酸或磷酸絲氨酸殘基經-消去反響構成脫氫丙氨酸

51、。. 色氨酸發(fā)生異構化 T200，堿性條件下。 -消去反響和構成負碳離子的過程，負碳離子經質子化可隨機構成L 或D 型氨基酸的外消旋混合物。負碳離子.猛烈熱處置引起蛋白質生成環(huán)狀衍生物.蛋白質和脂類反響賴氨酸、谷氨酰胺與天冬胱胺構成共價交聯(lián) r輻射引起蛋白質發(fā)生聚合。 H2O2引起酪氨酸發(fā)生氧化性交聯(lián)。 .2、低溫處置下的變化低溫處置方法：冷卻冷藏：即將溫度控制在稍高于凍結溫度之上，蛋白質較穩(wěn)定，微生物生長也遭到抑制。47。冷凍凍藏：即將溫度控制在凍結溫度之下，如控制得當，蛋白質營養(yǎng)價值不會降低，但蛋白質的功能性質會發(fā)生一些變化。微生物生長也遭到抑制。-18以下。速凍與緩慢冷凍.3、堿處置下的

52、變化 蛋白質的濃縮、分別、起泡、乳化或使溶液中的蛋白質連成纖維狀，常需求堿處置。對食品進展堿處置，特別是與熱處置同時進展時，對蛋白質的營養(yǎng)價值影響很大。 DHA與賴氨酸、鳥氨酸、半胱氨酸構成交聯(lián)。. .4、蛋白質與氧化劑之間的相互作用食品常用氧化劑H2O2過氧苯甲酰次氯酸鈉.(1)蛋氨酸的氧化(2)半胱氨酸的氧化.(3)色氨酸的氧化.5、脫水處置下的變化 食品脫水的目的在于保藏、減輕分量及添加穩(wěn)定性，同時也有許多不利的變化發(fā)生。食品脫水方法：1傳統(tǒng)的脫水方法自然枯燥法：山野菜、蘑菇2真空枯燥：脫水蔬菜方便面3冷凍枯燥：4噴霧枯燥：蛋粉、乳粉。5鼓膜枯燥：早期乳粉、周村燒餅。.6、輻照處置下的變

53、化 殺菌紫外線；誘變育種太空辣椒等7、機械處置下的變化 均質牛奶等 面團構成面包 發(fā)泡面糊蛋糕 擠壓組織化膨化食品，人造肉。.5.8.蛋白質的測定Measurement of protein.一、概述.二、蛋白質定量法定利用蛋白質共性的方法凱氏定氮法常量、微量、半微量和自動定氮儀法水楊酸比色法雙縮脲比色法利用特定氨基酸殘基法紫外吸收法福林酚試劑法考瑪斯亮藍染料比色法.凱氏定氮法1、原理 消化樣品中含氮有機化合物經濃硫酸消化，硫酸使有機物脫水；同時有機物炭化生成炭；炭將硫酸復原為SO2，C那么變?yōu)镃O2；SO2使氮復原為氨，本身那么氧化為SO3；在反響過程中生成的氫，又加速氨的構成；生成物中水和

54、SO2逸去，氨與硫酸結合生硫酸銨留在溶液中。.蒸餾硫酸胺在堿性條件下，釋放出氨。 NH4 +OH- NH3 +H2O吸收與滴定 NH3 + H5BO3 NH4+ + H2BO3- H2BO3-+ H+ H3BO3.2、儀器凱氏燒瓶定氮球漏斗冷凝管錐形瓶滴定管.5、本卷須知1消化時間普通約4小時左右即可，消化時間過長會引起氨的損失。2如樣品中含賴氨酸或組氨酸較多時，消化時間需延伸1-2倍。3樣品含脂肪或糖較多時，消化時間要長些。 同時留意消化過程中產生泡沫溢出瓶外。4在蒸餾過程中留意接頭處有無松漏景象。.5消化過程中，假設硫酸損失過多時，可酌量補加硫酸，勿使瓶內干涸。6消化液加水稀釋后，應及時進

55、展蒸餾，否那么應保管消化液，臨用時加水稀釋。7參與蒸餾瓶1內的堿液，必需過量。8也可運用由0.2%甲基紅乙醇溶液1份和0.2%溴甲酚綠乙醇溶液5份配制的混合指示劑臨用時混合，終點為灰紅色。.水分含量的測定常壓枯燥法分量法1、原理 食品中水分含量是指在100左右直接枯燥的情況下所失去物質的質量。2、適用范圍 除含有水分并含有揮發(fā)性化合物的食品或在100易于分解的食品外，此方法可適用于其它一切食品。.3、樣品測定 準確稱量均勻樣品210g，置于曾經枯燥、冷卻和稱重的有蓋稱量瓶中，移入100105烘箱內，開蓋枯燥23小時或130烘箱內，開蓋枯燥1小時后取出，加蓋，置于枯燥器中冷卻30分鐘，稱重，在稱

56、1小時，冷卻、稱重，反復此操作直至衡重，即前后兩次質量差不超越2mg。4、計算 x m2-m1*100 m式中：x水分含量質量分數(shù)， m1衡重后稱量瓶和樣品的質量g m2-衡重前稱量瓶和樣品的質量g m-樣品的質量g.5.9 新蛋白質資源 一、大豆蛋白和其它油籽蛋白 在油籽作物中以大豆蛋白最為重要，一是由于它的種植面積非常大，二是它的必需氨基酸組成與動物蛋白非常接近。1.脫脂豆粉：大豆脫皮壓浸去油脂蛋白質和碳水化合物加熱滅活抗營養(yǎng)因子、胰蛋白酶抑制物和血球凝集素脫脂豆粉蛋白質含量約為50。.2.濃縮大豆蛋白：脫脂豆粉用PH4.5水或含一定濃度乙醇的水浸提處置除去低聚糖(脹氣因子)和降低胰蛋白酶

57、抑制物的量 蛋白質的含量在70左右。由于浸提使脫脂豆粉中相當量的蛋白質損失。3.大豆蛋白分別物(大豆分別蛋白)：脫脂豆粉用PH：10的稀堿浸提分別出殘渣后溶液酸化至等電點 沉淀中和 枯燥大豆分別蛋白蛋白質量超越90以上，根本不含抗營養(yǎng)因子，在水中的溶解度也比前二者高，但回收率較濃縮蛋白低得多。 . 脫脂豆粉和濃縮蛋白適用于熱塑性擠壓，而分別蛋白不僅適用于熱塑性擠壓，也適用于纖維構成，但本錢要高。 二、單細胞蛋白(SCP) 單細胞蛋白普通是指以微生物中的蛋白質作為食物蛋白，其優(yōu)點是單細胞蛋白的消費普通不受氣候、地域條件的限制，生長繁衍快，產量高，易控制，可以利用“三廢作為培育基質，它們主要有酵母

58、蛋白，細菌蛋白，藻類和真菌。.酵母蛋白： 假絲酵和啤酒酵母早被人們利用作為食品。它們的蛋白質的含量超越了干重的一半，缺乏含硫氨基酸，其生物價可因添加甲硫氨酸而添加；但由于含有較高量的核酸，假設攝入過量那么會構成尿酸的血漿液程度升高，呵斥代謝紊亂。 普通它們可作為動物飼料蛋白用，也可經化學分別提取蛋白或去掉核酸后供人食用。 酵母蛋白消費時的底物普通為碳水化合物。.細菌蛋白： 細菌蛋白的消費普通是以碳氫化合物或甲醇作為底物，它們的蛋白含量占干重的34以上，缺乏含硫氨基酸；用來消費細菌蛋白的主要有桿菌屬、絲菌屬、假單胞菌屬。同樣存在著核酸含量過高的問題，普通不直接食用。常作為飼料蛋白或經過加工以用作為食用蛋白原料。 真菌：蘑菇是食用最廣的一種食用真菌，它的蛋白質含量較低(不超越干重30，鮮蘑菇中蛋白質約4)，其蛋白質也不是完全蛋白。.藻類： 以小球藻和螺旋藻最引人留意，二者蛋白含量分別為50、60(干重)，必需氨基酸中除含硫氨基酸較少外，其它必需氨基酸豐富。 作為食物蛋白時存在兩個缺陷：日食用量超越lOOg時有惡心、嘔吐、腹痛等景象；細胞壁不易破壞，消化吸收率低。假設破壁及