八、食品生物化學重要知識點匯編.doc

此文檔收集于網(wǎng)絡，如有侵權(quán)，請 聯(lián)系網(wǎng)站刪除揚州大學2017年攻讀碩士學位研究生入學考試試題重要知識點匯編（食品生物化學）第一章生物化學的的概念 生物化學（biochemistry）是利用化學的原理與方法去探討生命的一門科學，是研究生命的化學本質(zhì)的科學。它是介于化學、生物學及物理學之間的一門邊緣學科。 二、生物化學的發(fā)展 1靜態(tài)生物化學階段：是生物化學發(fā)展的萌芽階段，其主要的工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的分泌物和排泄物。 2動態(tài)生物化學階段：是生物化學蓬勃發(fā)展的時期。就在這一時期，人們基本上弄清了生物體內(nèi)各種主要化學物質(zhì)的代謝途徑。 3分子生物學階段：這一階段的主要研究工作就是探討各種生物大分子的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關系。 三、生物化學研究的主要方面 1生物體的物質(zhì)組成、結(jié)構(gòu)與功能：高等生物體主要由蛋白質(zhì)、核酸、糖類、脂類以及水、無機鹽等組成，此外還含有一些低分子物質(zhì)。 通過對生物大分子結(jié)構(gòu)的理解，揭示結(jié)構(gòu)與功能之間的關系。 2物質(zhì)代謝與調(diào)控：物質(zhì)代謝的基本過程主要包括三大步驟：消化、吸收中間代謝排泄。其中，中間代謝過程在細胞內(nèi)進行的，是最為復雜的化學變化過程，它包括合成代謝，分解代謝，物質(zhì)互變，代謝調(diào)控，能量代謝幾方面的內(nèi)容。 5遺傳信息的傳遞與表達：對生物體遺傳與繁殖的分子機制的研究，也是現(xiàn)代生物化學與分子生物學研究的一個重要內(nèi)容。 四、學習生物化學的方法 第二章 蛋白的結(jié)構(gòu)與功能重點：蛋白質(zhì)的性質(zhì)與結(jié)構(gòu)難點：蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)教法：:課件 第一節(jié) 蛋白質(zhì)是生命的物質(zhì)基礎 一 蛋白質(zhì)是構(gòu)成生命的物質(zhì)基礎二 蛋白質(zhì)的生物學功能1生物催化作用2代謝調(diào)控作用3免疫防御作用4運輸及儲存作用5運動作用6生物膜功能及受體作用7其它作用三：蛋白質(zhì)的分類1根據(jù)生物學功能分：酶、抗體、運輸?shù)鞍?、激素?2：根據(jù)化學組成成分分類：簡單蛋白：僅由aa構(gòu)成結(jié)合蛋白：簡單蛋白與其它生物分子的結(jié)合物，糖蛋白（共價）、脂蛋白（非共價）3：根據(jù)分子形狀分類：球蛋白：長/寬34，血紅蛋白 纖維蛋白：長/寬10，血纖蛋白、 絲蛋白 第二節(jié) 蛋白質(zhì)的分子組成 一、蛋白質(zhì)的元素組成：C (50%-56%) H (6%-8%) O (19%-24%) N (13%-19%) S (0%-4%)其中氮的含量穩(wěn)定15%-17%，平均為16%，通過測定物質(zhì)的含氮量可測蛋白質(zhì)的含量。 粗蛋白=含氮量6、25二、組成蛋白質(zhì)的基本單位氨基酸（一） 氨基酸的結(jié)構(gòu)特點：都有一個氨基和一個羧基且連在同一個碳原子上。RNH2 -C-COOHH（二）氨基酸的分類：1、根據(jù)R基團的化學結(jié)構(gòu)：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、雜環(huán)族氨基酸2、根據(jù)R基團的酸堿性分為：中性氨基酸、酸性氨基酸、堿性氨基酸3、根據(jù)R基團的帶電性質(zhì)分為：疏水性氨基酸、帶電荷極性氨基酸、不帶電荷的極性氨基酸。(三) 氨基酸的理化性質(zhì)1、一般性質(zhì)：2、化學性質(zhì)：（1）氨基酸的兩性電離與等電點兩性電解質(zhì)：在同一分子中帶有性質(zhì)相反的酸、堿兩種解離基團的化合物，稱為兩性電解質(zhì)。 等電點：在一定的PH溶液中，氨基酸帶正、負電荷為零，凈電荷為零，此時溶液的PH值為該氨基酸的等電點。（2） 氨基酸分子之間頭脫水生成肽（3） 呈色反應：印三酮反應、羰氨反應第三節(jié) 蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)一 蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是指肽鏈中氨基酸排列順序二 蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)1 蛋白質(zhì)的二級(Secondary)結(jié)構(gòu)是指肽鏈的主鏈在空間的排列,或規(guī)則的幾何走向、旋轉(zhuǎn)及折疊。它只涉及肽鏈主鏈的構(gòu)象及鏈內(nèi)或鏈間形成的氫鍵。二級結(jié)構(gòu)的常見類型 -右手螺旋、-折疊、無規(guī)卷曲、U型回折。2 蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)(Tertiary Structure)是指在二級結(jié)構(gòu)基礎上，肽鏈的不同區(qū)段的側(cè)鏈基團相互作用在空間進一步盤繞、折疊形成的包括主鏈和側(cè)鏈構(gòu)象在內(nèi)的特征三維結(jié)構(gòu)。維系這種特定結(jié)構(gòu)的力主要有氫鍵、疏水鍵、離子鍵和范德華力等。尤其是疏水鍵，在蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)中起著重要作用。3 蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)(Quaternary Structure)是指由多條各自具有一、二、三級結(jié)構(gòu)的肽鏈通過非共價鍵連接起來的結(jié)構(gòu)形式；各個亞基在這些蛋白質(zhì)中的空間排列方式及亞基之間的相互作用關系。這種蛋白質(zhì)分子中，最小的單位通常稱為亞基或亞單位Subunit，它一般由一條肽鏈構(gòu)成，無生理活性；維持亞基之間的化學鍵主要是疏水力。由多個亞基聚集而成的蛋白質(zhì)常常稱為寡聚蛋白；三 .蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能的關系每一種蛋白質(zhì)都具有特定的結(jié)構(gòu)，也具有特定的功能。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)決定了蛋白質(zhì)的功能。蛋白質(zhì)的功能直接由其高級結(jié)構(gòu)（構(gòu)象）決定。例子，蛋白質(zhì)的變性現(xiàn)象。蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定高級結(jié)構(gòu)（構(gòu)象），因此，最終決定了蛋白質(zhì)的功能。例子，人工合成胰島素，A、B鏈分別合成，等比例混合后就有活性。而生物合成胰島素則是先合成一條長肽鏈，形成正確的二硫鍵，而后再剪去中間的C肽才形成胰島素的。草圖顯示。第四節(jié) 蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)1：兩性離解和等電點：在等電點時(Isoelectric point pI)，蛋白質(zhì)的溶解度最小，在電場中不移動。在不同的pH環(huán)境下，蛋白質(zhì)的電學性質(zhì)不同。在等電點偏酸性溶液中，蛋白質(zhì)粒子帶負電荷，在電場中向正極移動；在等電點偏堿性溶液中，蛋白質(zhì)粒子帶正電荷，在電場中向負極移動。這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)電泳(Electrophoresis)。蛋白質(zhì)在等電點pH條件下，不發(fā)生電泳現(xiàn)象。利用蛋白質(zhì)的電泳現(xiàn)象，可以將蛋白質(zhì)進行分離純化。2：蛋白質(zhì)的高分子性質(zhì)：由于蛋白質(zhì)的分子量很大，它在水中能夠形成膠體溶液。蛋白質(zhì)溶液具有膠體溶液的典型性質(zhì)，如丁達爾現(xiàn)象、布郎運動等。由于膠體溶液中的蛋白質(zhì)不能通過半透膜，因此可以應用透析法將非蛋白的小分子雜質(zhì)除去。蛋白質(zhì)膠體溶液的穩(wěn)定性與它的分子量大小、所帶的電荷和水化作用有關。改變?nèi)芤旱臈l件，將影響蛋白質(zhì)的溶解性質(zhì)在適當?shù)臈l件下，蛋白質(zhì)能夠從溶液中沉淀出來。3：蛋白質(zhì)的沉淀：可逆沉淀：在沉淀過程中，結(jié)構(gòu)和性質(zhì)都沒有發(fā)生變化，在適當?shù)臈l件下，可以重新溶解形成溶液，所以這種沉淀又稱為非變性沉淀。一般是在溫和條件下，通過改變?nèi)芤旱膒H或電荷狀況，使蛋白質(zhì)從膠體溶液中沉淀分離。（可逆沉淀是分離和純化蛋白質(zhì)的基本方法，如等電點沉淀法、鹽析法和有機溶劑沉淀法等。）不可逆沉淀：在蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)，產(chǎn)生的蛋白質(zhì)沉淀不可能再重新溶解于水強烈沉淀條件下，不僅破壞了蛋白質(zhì)膠體溶液的穩(wěn)定性，而且也破壞了。由于沉淀過程發(fā)生了蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)的變化，所以又稱為變性沉淀。4：蛋白質(zhì)變性：蛋白質(zhì)的性質(zhì)與它們的結(jié)構(gòu)密切相關。某些物理或化學因素，能夠破壞蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)狀態(tài)，引起蛋白質(zhì)理化性質(zhì)改變并導致其生理活性喪失。這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性(denaturation)。變性蛋白質(zhì)通常都是固體狀態(tài)物質(zhì)，不溶于水和其它溶劑，也不可能恢復原有蛋白質(zhì)所具有的性質(zhì)。所以，蛋白質(zhì)的變性通常都伴隨著不可逆沉淀。引起變性的主要因素是熱、紫外光、激烈的攪拌以及強酸和強堿等。5：蛋白質(zhì)的紫外吸收：大部分蛋白質(zhì)均含有帶芳香環(huán)的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。這三種氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。因此，大多數(shù)蛋白質(zhì)在280nm 附近顯示強的吸收。利用這個性質(zhì)，可以對蛋白質(zhì)進行定性鑒定。6：蛋白質(zhì)的顏色反應：可以用來定量定性測定蛋白質(zhì)雙縮脲反應：紅色，m540nm黃色反應：與HNO3的反應，生成硝基苯，呈黃色。皮膚遇到HNO3的情況，白黃橙黃。米倫氏反應：與HgNO3 或HgNO2的反應，呈黃色，原理同上。與乙醛酸的反應：紅色，Trp的吲哚基的特定反應。坂口反應：紅色，Arg的胍基的反應。福林反應：藍色，是Tyr的酚基與磷鉬酸和磷鎢酸的反應。印三酮反應：紫紅色Pauly反應：櫻紅色，His的咪唑基雙縮脲反應、印三酮反應、福林-酚試劑反應 第三章 酶點：酶的結(jié)構(gòu)和酶催化作用的特點課時安排：共用4學時酶是活細胞產(chǎn)生的一類具有催化功能的生物分子，所以又稱為生物催化劑Biocatalysts 。絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)。酶催化的生物化學反應，稱為酶促反應Enzymatic reaction。在酶的催化下發(fā)生化學變化的物質(zhì)，稱為底物substrate。第一節(jié) 酶分子的組成與結(jié)構(gòu)一、酶分子的組成：根據(jù)酶的組成情況，可以將酶分為兩大類： 單純蛋白酶：它們的組成為單一蛋白質(zhì).結(jié)合蛋白酶：某些酶，例如氧化-還原酶等，其分子中除了蛋白質(zhì)外，還含有非蛋白組分.結(jié)合蛋白酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白，非蛋白質(zhì)部分包括輔酶及金屬離子(或輔因子cofactor)。酶蛋白與輔助成分組成的完整分子稱為全酶。單純的酶蛋白無催化功能.全酶=酶蛋白+輔助因子酶蛋白決定反應的專一性，輔助因子決定反應的性質(zhì)。二、幾種重要的輔酶與輔助因子：見維生素一章三、酶分子的空間結(jié)構(gòu)與酶活性中心 酶分子上具有一定空間構(gòu)象的部位，該部位化學基團集中，直接參與將底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的反應過程，這一部位就稱為酶的活性中心。 參與構(gòu)成酶的活性中心的化學基團，有些是與底物相結(jié)合的，稱為結(jié)合基團，有些是催化底物反應轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的，稱為催化基團，這兩類基團統(tǒng)稱為活性中心內(nèi)必需基團。在酶的活性中心以外，也存在一些化學基團，主要與維系酶的空間構(gòu)象有關，稱為酶活性中心外必需基第二節(jié) 酶催化作用的特點一、酶和一般催化劑的共性1，用量少而催化效率高；2，它能夠改變化學反應的速度，但是不能改變化學反應平衡。3，酶能夠穩(wěn)定底物形成的過渡狀態(tài)，降低反應的活化能，從而加速反應的進行。二、酶催化作用特性1：高效性。酶的催化作用可使反應速度提高106 -1012倍。例如：過氧化氫分解2H2O2 2H2O + O2用Fe+ 催化，效率為6*10-4 mol/mol.S，而用過氧化氫酶催化，效率為6*106 mol/mol.S。用a-淀粉酶催化淀粉水解，1克結(jié)晶酶在65C條件下可催化2噸淀粉水解。2：酶的專一性 Specificity又稱為特異性，是指酶在催化生化反應時對底物的選擇性(1) 反應專一性酶一般只能選擇性地催化一種或一類相同類型的化學反應。(2) 底物專一性一種酶只能作用于某一種或某一類結(jié)構(gòu)性質(zhì)相似的物質(zhì)。 ? 結(jié)構(gòu)專一性絕對專一性：有些酶對底物的要求非常嚴格，只作用于一個特定的底物。這種專一性稱為絕對專一性（Absolute specificity)。相對專一性：有些酶的作用對象不是一種底物，而是一類化合物或一類化學鍵。這種專一性稱為相對專一性(Relative Specificity)。包括族(group)專一性。如b-葡萄糖苷酶，催化由b-葡萄糖所構(gòu)成的糖苷水解，但對于糖苷的另一端沒有嚴格要求，和鍵(Bond)專一性。如酯酶催化酯的水解，對于酯兩端的基團沒有嚴格的要求。? 立體化學專一性酶的一個重要特性是能專一性地與手性底物結(jié)合并催化這類底物發(fā)生反應。 例如，淀粉酶只能選擇性地水解D葡萄糖形成的1，4糖苷鍵幾何專一性：有些酶只能選擇性催化某種幾何異構(gòu)體底物的反應，而對另一種構(gòu)型則無催化作用。如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水合生成蘋果酸，對馬來酸則不起作用。3反應條件溫和酶促反應一般在pH 5-8 水溶液中進行，反應溫度范圍為20-40C。高溫或其它苛刻的物理或化學條件，將引起酶的失活。4.酶活力可調(diào)節(jié)控制如抑制劑調(diào)節(jié)、共價修飾調(diào)節(jié)、反饋調(diào)節(jié)、酶原激活及激素控制等。第三節(jié) 酶催化作用的機制一 酶作用專一性的機制 酶分子活性中心部位，一般都含有多個具有催化活性的手性中心，這些手性中心對底物分子構(gòu)型取向起著誘導和定向的作用，使反應可以按單一方向進行。酶能夠區(qū)分對稱分子中等價的潛手性基團。（一）“三點結(jié)合”的催化理論。認為酶與底物的結(jié)合處至少有三個點，而且只有一種情況是完全結(jié)合的形式。只有這種情況下，不對稱催化作用才能實現(xiàn)。（二）鎖鑰學說：認為整個酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對一把鎖一樣（三）誘導契合學說：該學說認為酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導才形成了互補形狀。 二：酶作用高效率的機制1，中間產(chǎn)物學說在酶催化的反應中，第一步是酶與底物形成酶底物中間復合物。當?shù)孜锓肿釉诿缸饔孟掳l(fā)生化學變化后，中間復合物再分解成產(chǎn)物和酶。E + S = E-S ? P + E許多實驗事實證明了ES復合物的存在。ES復合物形成的速率與酶和底物的性質(zhì)有關。2. 活化能降低酶促反應：E + S = ES = ES1? EP ? E + P反應方向, 即化學平衡方向,主要取決于反應自由能變化DH。而反應速度快慢,則主要取決于反應的活化能Ea。催化劑的作用是降低反應活化能Ea,從而起到提高反應速度的作用 反應過程中能的變化酶催化作用的本質(zhì)是酶的活性中心與底物分子通過短程非共價力(如氫鍵,離子鍵和疏水鍵等)的作用，形成E-S反應中間物，其結(jié)果使底物的價鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極化，起到激活底物分子和降低過渡態(tài)活化能作用。3. 鄰基效應和定向效應在酶促反應中，底物分子結(jié)合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效濃度大大增加，有利于提高反應速度；另一方面，由于活性中心的立體結(jié)構(gòu)和相關基團的誘導和定向作用，使底物分子中參與反應的基團相互接近，并被嚴格定向定位，使酶促反應具有高效率和專一性特點。 例：咪唑和對-硝基苯酚乙酸酯的反應是一個雙分子氨解反應.4. 與反應過渡狀態(tài)結(jié)合作用按 SN2 歷程進行的反應，反應速度與形成的過渡狀態(tài)穩(wěn)定性密切相關。在酶催化的反應中，與酶的活性中心形成復合物的實際上是底物形成的過渡狀態(tài)，所以，酶與過渡狀態(tài)的親和力要大于酶與底物或產(chǎn)物的親和力。張力學說這是一個形成內(nèi)酯的反應。當 RCH3時，其反應速度比 RH的情況快315倍。由于-CH3體積比較大，與反應基團之間產(chǎn)生一種立體排斥張力，從而使反應基團之間更容易形成穩(wěn)定的五元環(huán)過渡狀態(tài)。5. 多功能催化作用酶的活性中心部位，一般都含有多個起催化作用的基團，這些基團在空間有特殊的排列和取向，可以對底物價鍵的形變和極化及調(diào)整底物基團的位置等起到協(xié)同作用，從而使底物達到最佳反應狀態(tài)。(1) 酸堿催化：酸-堿催化可分為狹義的酸-堿催化和廣義的酸-堿催化。酶參與的酸-堿催化反應一般都是廣義的酸堿催化方式。廣義酸堿催化是指通過質(zhì)子酸提供部分質(zhì)子,或是通過質(zhì)子堿接受部分質(zhì)子的作用，達到降低反應活化能的過程。酶分子中可以作為廣義酸、堿的基團廣義酸基團 廣義堿基團（質(zhì)子供體） （質(zhì)子受體）(2) 共價催化 ：催化劑通過與底物形成反應活性很高的共價過渡產(chǎn)物，使反應活化能降低，從而提高反應速度的過程，稱為共價催化。酶中參與共價催化的基團主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基，Ser 的羥基等。某些輔酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以參與共價催化作用。 (3) 金屬離子催化作用：金屬離子可以和水分子的OH-結(jié)合，使水顯示出更大的親核催化性能。? 電荷屏蔽作用：電荷屏蔽作用是酶中金屬離子的一個重要功能。多種激酶(如磷酸轉(zhuǎn)移酶)的底物是Mg2+ATP復合物。? 電子傳遞中間體 ：許多氧化-還原酶中都含有銅或鐵離子，它們作為酶的輔助因子起著傳遞電子的功能。第四節(jié) 酶促反應動力學一 底物濃度對酶促反應的速度的影響在低底物濃度時, 反應速度與底物濃度成正比，表現(xiàn)為一級反應特征。當?shù)孜餄舛冗_到一定值，幾乎所有的酶都與底物結(jié)合后，反應速度達到最大值（Vmax），此時再增加底物濃度，反應速度不再增加，表現(xiàn)為零級反應。1）. 米氏方程米氏常數(shù)Km的意義不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個重要的特征物理常數(shù)。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。Km值表示酶與底物之間的親和程度：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示親和程度大,酶的催化活性高。 2）. 米氏常數(shù)的求法1 Km 1 1? = ? ? + ?V Vmax S Vmax雙倒數(shù)作圖法二 pH 的影響 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常稱此pH 為最適 pH。三 溫度的影響一方面是溫度升高,酶促反應速度加快。另一方面,溫度升高,酶的高級結(jié)構(gòu)將發(fā)生變化或變性，導致酶活性降低甚至喪失。 因此大多數(shù)酶都有一個最適溫度。 在最適溫度條件下,反應速度最大。四 抑制劑對酶活性的影響使酶的活性降低或喪失的現(xiàn)象，稱為酶的抑制作用。能夠引起酶的抑制作用的化合物則稱為抑制劑。酶的抑制劑一般具備兩個方面的特點：a.在化學結(jié)構(gòu)上與被抑制的底物分子或底物的過渡狀態(tài)相似。b.能夠與酶的活性中心以非共價或共價的方式形成比較穩(wěn)定的復合體或結(jié)合物。 抑制劑的作用方式 (1) 不可逆抑制抑制劑與酶反應中心的活性基團以共價形式結(jié)合，引起酶的永久性失活。(2) 可逆抑制 抑制劑與酶蛋白以非共價方式結(jié)合，引起酶活性暫時性喪失。抑制劑可以通過透析等方法被除去，并且能部分或全部恢復酶的活性。根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況可分為：a 竟爭性抑制某些抑制劑的化學結(jié)構(gòu)與底物相似，因而能與底物竟爭與酶活性中心結(jié)合。當抑制劑與活性中心結(jié)合后，底物被排斥在反應中心之外，其結(jié)果是酶促反應被抑 制了。竟爭性抑制通?？梢酝ㄟ^增大底物濃度，即提高底物的競爭能力來消除。b 非竟爭性抑制酶可同時與底物及抑制劑結(jié)合，引起酶分子構(gòu)象變化，并導至酶活性下降。由于這類物質(zhì)并不是與底物競爭與活性中心的結(jié)合，所以稱為非競爭性抑制劑。如某些金屬離子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能與酶分子的調(diào)控部位中的-SH基團作用，改變酶的空間構(gòu)象，引起非競爭性抑制。可逆抑制作用的動力學特征加入競爭性抑制劑后，Km 變大，酶促反應速度減小。 酶的調(diào)節(jié)： 可以通過改變其催化活性而使整個代謝反應的速度或方向發(fā)生改變的酶就稱為限速酶或關鍵酶。 酶活性的調(diào)節(jié)可以通過改變其結(jié)構(gòu)而使其催化活性以生改變，也可以通過改變其含量來改變其催化活性，還可以通過以不同形式的酶在不同組織中的分布差異來調(diào)節(jié)代謝活動。 1酶結(jié)構(gòu)的調(diào)節(jié)：通過對現(xiàn)有酶分子結(jié)構(gòu)的影響來改變酶的催化活性。這是一種快速調(diào)節(jié)方式。 變構(gòu)調(diào)節(jié)：又稱別構(gòu)調(diào)節(jié)。某些代謝物能與變構(gòu)酶分子上的變構(gòu)部位特異性結(jié)合，使酶的分子構(gòu)發(fā)生改變，從而改變酶的催化活性以及代謝反應的速度，這種調(diào)節(jié)作用就稱為變構(gòu)調(diào)節(jié)。具有變構(gòu)調(diào)節(jié)作用的酶就稱為變構(gòu)酶。凡能使酶分子變構(gòu)并使酶的催化活性發(fā)生改變的代謝物就稱為變構(gòu)劑。當變構(gòu)酶的一個亞基與其配體（底物或變構(gòu)劑）結(jié)合后，能夠通過改變相鄰亞基的構(gòu)象而使其對配體的親和力發(fā)生改變，這種效應就稱為變構(gòu)酶的協(xié)同效應。變構(gòu)劑一般以反饋方式對代謝途徑的起始關鍵酶進行調(diào)節(jié)，常見的為負反饋調(diào)節(jié)。變構(gòu)調(diào)節(jié)的特點： 酶活性的改變通過酶分子構(gòu)象的改變而實現(xiàn)；酶的變構(gòu)僅涉及非共價鍵的變化；調(diào)節(jié)酶活性的因素為代謝物；為一非耗能過程；無放大效應。 共價修飾調(diào)節(jié)：酶蛋白分子中的某些基團可以在其他酶的催化下發(fā)生共價修飾，從而導致酶活性的改變，稱為共價修飾調(diào)節(jié)。共價修飾方式有：磷酸化-脫磷酸化等。共價修飾調(diào)節(jié)一般與激素的調(diào)節(jié)相聯(lián)系，其調(diào)節(jié)方式為級聯(lián)反應。共價修飾調(diào)節(jié)的特點為：酶以兩種不同修飾和不同活性的形式存在；有共價鍵的變化；受其他調(diào)節(jié)因素（如激素）的影響；一般為耗能過程；存在放大效應。 酶原的激活：處于無活性狀態(tài)的酶的前身物質(zhì)就稱為酶原。酶原在一定條件下轉(zhuǎn)化為有活性的酶的過程稱為酶原的激活。酶原的激活過程通常伴有酶蛋白一級結(jié)構(gòu)的改變。酶原分子一級結(jié)構(gòu)的改變導致了酶原分子空間結(jié)構(gòu)的改變，使催化活性中心得以形成，故使其從無活性的酶原形式轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿浮Ｃ冈せ畹纳硪饬x在于：保護自身組織細胞不被酶水解消化。 2酶含量的調(diào)節(jié)：是指通過改變細胞中酶蛋白合成或降解的速度來調(diào)節(jié)酶分子的絕對含量，影響其催化活性，從而調(diào)節(jié)代謝反應的速度。這是機體內(nèi)遲緩調(diào)節(jié)的重要方式。 酶蛋白合成的調(diào)節(jié)：酶蛋白的合成速度通常通過一些誘導劑或阻遏劑來進行調(diào)節(jié)。凡能促使基因轉(zhuǎn)錄增強，從而使酶蛋白合成增加的物質(zhì)就稱為誘導劑；反之，則稱為阻遏劑。常見的誘導劑或阻遏劑包括代謝物、藥物和激素等。 酶蛋白降解的調(diào)節(jié)：如饑餓時，精氨酸酶降解減慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。 3同工酶的調(diào)節(jié)：在同一種屬中，催化活性相同而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)，理化性質(zhì)及免疫學性質(zhì)不同的一組酶稱為同工酶。同工酶在體內(nèi)的生理意義主要在于適應不同組織或不同細胞器在代謝上的不同需要。因此，同工酶在體內(nèi)的生理功能是不同的。 乳酸脫氫酶同工酶（LDHs）為四聚體，在體內(nèi)共有五種分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。心肌中以LDH1含量最多，LDH1對乳酸的親和力較高，因此它的主要作用是催化乳酸轉(zhuǎn)變?yōu)楸嵩龠M一步氧化分解，以供應心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5對丙酮酸的親和力較高，因此它的主要作用是催化丙酮酸轉(zhuǎn)變?yōu)槿樗幔源龠M糖酵解的進行。 第五節(jié) 酶的命名與分類 一：習慣命名法:1,根據(jù)其催化底物來命名；2,根據(jù)所催化反應的性質(zhì)來命名；3,結(jié)合上述兩個原則來命名，4,有時在這些命名基礎上加上酶的來源或其它特點。二：國際系統(tǒng)命名法系統(tǒng)名稱包括底物名稱、構(gòu)型、反應性質(zhì)，最后加一個酶字。例如：習慣名稱:谷丙轉(zhuǎn)氨酶系統(tǒng)名稱:丙氨酸：a-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶酶催化的反應:谷氨酸 + 丙酮酸 ? a-酮戊二酸 + 丙氨酸三：酶的分類1、水解酶催化底物的加水分解反應。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應：2、氧化-還原酶催化氧化-還原反應。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應。3、轉(zhuǎn)移酶催化基團轉(zhuǎn)移反應，即將一個底物分子的基團或原子轉(zhuǎn)移到另一個底物的分子上。例如， 谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化的氨基轉(zhuǎn)移反應。4、裂合酶催化從底物分子中移去一個基團或原子形成雙鍵的反應及其逆反應。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如， 延胡索酸水合酶催化的反應。5、異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即底物分子內(nèi)基團或原子的重排過程。例如，6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應。6、合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 鍵的形成反應。這類反應必須與ATP分解反應相互偶聯(lián)。A + B + ATP + H-O-H =A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反應。丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸7、核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一類特殊的RNA，能夠催化RNA分子中的磷酸酯鍵的水解及其逆反應。 第四章纖維素與輔酶第一節(jié) 概述 一、維生素的定義維生素是機體維持正常生命活動所必需的一類微量小分子的有機物質(zhì)。維生素一般習慣分為脂溶性和水溶性兩大類。其中脂溶性維生素在體內(nèi)可直接參與代謝的調(diào)節(jié)作用，而水溶性維生素是通過轉(zhuǎn)變成輔酶對代謝起調(diào)節(jié)作用。二、維生素的特點1、種類多，但每一種結(jié)構(gòu)和功能均不相同2、機體需要量少，但機體不能或合成的量不足以滿足機體需要3、主要用于構(gòu)成酶，參與機體的代謝（既不能供能，又不能構(gòu)成機體的組織結(jié)構(gòu)） 供給不足會出現(xiàn)缺乏癥三、維生素的分類和命名脂溶性 VA（視黃醇，抗干眼病維生素）VD（鈣化醇，抗佝僂病維生素）VE（生育酚，抗不育維生素）VK（凝血維生素）水溶性 VB1（硫胺素，抗腳氣病維生素）VB2（核黃素）VB3 （泛酸，遍多酸）VB5（維生素PP，抗癩皮病維生素）VB6（吡哆素，包括吡哆醇、醛、胺）VB7（生物素）VB9（葉酸）VB 12（鈷胺素）VC （抗壞血酸）第二節(jié) 水溶性維生素與輔酶大多數(shù)輔酶的前體主要是水溶性 B 族維生素。許多維生素的生理功能與輔酶的作用密切相關。一：硫胺素結(jié)構(gòu)：含硫的咪唑環(huán)和含氨基的嘧啶環(huán)組成輔酶形式：硫胺素(維生素B1)在體內(nèi)以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。生理功能：1、 a-酮酸脫氫酶系（ a-酮酸脫羧酶）的輔酶，參與酮酸的脫羧作用2、抑制膽堿脂酶的活性缺乏癥：1、腳氣?。禾谴x受阻，神徑系統(tǒng)受到損害。四肢麻木，渾身酸痛，感覺異常等。禽類出現(xiàn)觀星狀。 2、食欲不振、消化不良。二：核黃素（VB2）結(jié)構(gòu)：核黃素(維生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基異咯嗪兩部分組成。輔酶形式：FMN FAD生理功能：脫氫酶的輔酶，傳遞氫和電子缺乏癥：組織呼吸減弱，代謝強度降低。主要癥狀為口腔發(fā)炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。 三： 維生素PP菸酸和菸酰胺輔酶形式：在體內(nèi)轉(zhuǎn)變?yōu)檩o酶I（NAD+）和輔酶II(NADP+)。生理功能：能維持神經(jīng)組織的健康。缺乏癥：缺乏時表現(xiàn)出神經(jīng)營養(yǎng)障礙，出現(xiàn)皮炎。 四： 泛酸和輔酶A(CoA)結(jié)構(gòu)：維生素(B3)-泛酸是由a，g-二羥基-b-二甲基丁酸和一分子b- 丙氨酸縮合而成。輔酶形式：輔酶A是生物體內(nèi)代謝反應中乙?；傅妮o酶，它的前體是維生素(B3)泛酸。生理功能：?；d體五： 葉酸和四氫葉酸(FH4或THFA)四氫葉酸是合成酶的輔酶，其前體是葉酸(又稱為蝶酰谷氨酸，維生素B11)。生理功能：一碳基團的載體，參與蛋白質(zhì)和核酸的合成。缺乏癥：巨幼紅細胞貧血六：吡哆素吡多素(維生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。輔酶形式：磷酸吡哆素生理功能： 轉(zhuǎn)氨酶和氨基酸脫羧酶的輔酶，參與氨基酸的代謝。七：生物素，維生素B7生物素是羧化酶的輔酶八： 維生素B12維生素B12又稱為鈷胺素。維生素B12分子中與Co+相連的CN基被5-脫氧腺苷所取代，形成維生素B12輔酶。維生素B12輔酶的主要功能是作為變位酶的輔酶，催化底物分子內(nèi)基團(主要為甲基)的變位反應。九：硫辛酸硫辛酸是少數(shù)不屬于維生素的輔酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有兩種形式，即硫辛酸（氧化型）和二氫硫辛酸（還原型）.十：維生素C在體內(nèi)參與氧化還原反應，羥化反應。人體不能合成。缺乏時易患壞血病。 第三節(jié)脂溶性維生素維生素A,D,E,K均溶于脂類溶劑，不溶于水，在食物中通常與脂肪一起存在，吸收它們，需要脂肪和膽汁酸。 一：維生素A維生素A分A1, A2兩種，是不飽和一元醇類。維生素A1又稱為視黃醇，A2稱為脫氫視黃醇。二：維生素D維生素D是固醇類化合物，主要有D2,D3, D4, D5。其中D2,D3活性最高。 維生素D的結(jié)構(gòu)在生物體內(nèi)，D2和D3本身不具有生物活性。它們在肝臟和腎臟中進行羥化后，形成1，25-二羥基維生素D。其中1，25-二羥基維生素D3是生物活性最強的。三：維生素E又叫做生育酚，目前發(fā)現(xiàn)的有6種，其中a ，b ，g ，d 四種有生理活性。四：維生素K維生素K有3種，K1,K2,K3。其中K3是人工合成的。維生素K是2-甲基萘醌的衍生物。 第五章 糖代謝糖代謝包括分解代謝和合成代謝。動物和大多數(shù)微生物所需的能量，主要是由糖的分解代謝提供的。另一方面，糖分解的中間產(chǎn)物，又為生物體合成其它類型的生物分子，如氨基酸、核苷酸和脂肪酸等，提供碳源或碳鏈骨架。植物和某些藻類能夠利用太陽能，將二氧化碳和水合成糖類化合物，即光合作用。光合作用將太陽能轉(zhuǎn)變成化學能（主要是糖類化合物），是自然界規(guī)模最大的一種能量轉(zhuǎn)換過程。第一節(jié) 糖的酶水解1二糖在酶作用下，能水解成單糖。主要的二糖酶為蔗糖酶、半乳糖酶和麥芽糖酶。這三種酶廣泛存在于人及動物的小腸液和微生物中。蔗糖酶：它的作用是將蔗糖水解成D-葡萄糖和D-果糖。半乳糖酶：它能將半乳糖水解為D-葡萄糖和D-半乳糖。麥芽糖酶：其作用是將麥芽糖水解成D-葡萄糖。2淀粉的酶水解淀粉由直鏈淀粉和支鏈淀粉組成。直鏈淀粉是由a-D-葡萄糖分子通過a-1,4-糖苷鍵連接而成的鏈狀化合物。支鏈淀粉是由多個直鏈淀粉通過1,6-糖苷鍵連接而成的樹枝狀多糖。能夠水解淀粉的酶稱為淀粉水解酶淀粉水解酶：a-淀粉酶：它是一種內(nèi)切酶，以隨機方式水解a-1,4-糖苷鍵，能將淀粉切斷成分子量較小的糊精。b-淀粉酶：它是僅作用于鏈的末端單位。它從鏈的非還原性末端開始，每次切下兩個葡萄糖單位麥芽糖。葡萄糖淀粉酶：它是一種外切酶，能夠?qū)⒌矸坻湺嘶咸烟撬庀聛?。最終可以將淀粉完全水解成葡萄糖。 a-1,6-糖苷酶：是一種能水解a-1,6-糖苷鍵的淀粉酶。3纖維素的酶水解纖維素是由b-D-葡萄糖通過b-1, 4-糖苷鍵連接而成的長鏈大分子。纖維素酶能特異性地水解b-1, 4-糖苷鍵，最終將纖維素水解成葡萄糖。人和動物的消化系統(tǒng)中不能分泌出纖維素酶，所以不能直接利用纖維素作為食物。反芻動物（牛，羊等）的消化道中含有某些微生物，這些微生物能分泌出纖維素酶，因此反芻動物能利用纖維素作為食物。第二節(jié) 葡萄糖的分解代謝葡萄糖進入細胞后，在一系列酶的催化下，發(fā)生分解代謝過程。葡萄糖的分解代謝有三條途徑無氧氧化、有氧氧化、磷酸戊糖途徑。一：糖的無氧酵解： （一）糖的無氧酵解是指葡萄糖在無氧條件下分解生成乳酸并釋放出能量的過程。其全部反應過程在胞液中進行，代謝的終產(chǎn)物為乳酸，一分子葡萄糖經(jīng)無氧酵解可凈生成兩分子ATP。 糖的無氧酵解代謝過程可分為四個階段： 1. 活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖經(jīng)磷酸化和異構(gòu)反應生成1,6-雙磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1,6-雙磷酸果糖（F-1,6-BP)。這一階段需消耗兩分子ATP，己糖激酶（肝中為葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是關鍵酶。 2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子F-1,6-BP裂解為兩分子3-磷酸甘油醛，包括兩步反應：F-1,6-BP磷酸二羥丙酮 + 3-磷酸甘油醛 和磷酸二羥丙酮3-磷酸甘油醛。 3. 放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛經(jīng)脫氫、磷酸化、脫水及放能等反應生成丙酮酸，包括五步反應：3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸。此階段有兩次底物水平磷酸化的放能反應，共可生成22=4分子ATP。丙酮酸激酶為關鍵酶。 4還原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代謝過程中產(chǎn)生的NADH，使NADH重新氧化為NAD+。即丙酮酸乳酸。 （二）糖無氧酵解的調(diào)節(jié)： 主要是對三個關鍵酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶進行調(diào)節(jié)。己糖激酶的變構(gòu)抑制劑是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是調(diào)節(jié)肝細胞對葡萄糖吸收的主要因素，受長鏈脂酰CoA的反饋抑制；6-磷酸果糖激酶-1是調(diào)節(jié)糖酵解代謝途徑流量的主要因素，受ATP和檸檬酸的變構(gòu)抑制，AMP、ADP、1,6-雙磷酸果糖和2,6-雙磷酸果糖的變構(gòu)激活；丙酮酸激酶受1,6-雙磷酸果糖的變構(gòu)激活，受ATP的變構(gòu)抑制，肝中還受到丙氨酸的變構(gòu)抑制。 （三）糖無氧酵解的生理意義： 1. 在無氧和缺氧條件下，作為糖分解供能的補充途徑： 骨骼肌在劇烈運動時的相對缺氧； 從平原進入高原初期； 嚴重貧血、大量失血、呼吸障礙、肺及心血管疾患所致缺氧。 二：有氧氧化：葡萄糖通過糖酵解產(chǎn)生的丙酮酸，在有氧條件下，將進入三羧酸循環(huán)進行完全氧化，生成H2O 和CO2，并釋放出大量能量。由于分子氧是此系列反應的最終受氫體，所以又稱為有氧分解。絕大多數(shù)組織細胞通過糖的有氧氧化途徑獲得能量。此代謝過程在細胞胞液和線粒體內(nèi)進行，一分子葡萄糖徹底氧化分解可產(chǎn)生36/38分子ATP。 糖的有氧氧化代謝途徑可分為三個階段： 葡萄糖 ? 丙酮酸?乙酰COA ? H2O 和CO2 第一階段：糖酵解 葡萄糖 ? 丙酮酸第二 階段：丙酮酸的氧化脫羧（丙酮酸 ? 乙酰輔酶A，簡寫為乙酰CoA）第三階段：三羧酸循環(huán)（乙酰CoA ? H2O 和CO2，釋放出能量）1葡萄糖經(jīng)酵解途徑生成丙酮酸： 此階段在細胞胞液中進行，與糖的無氧酵解途徑相同，涉及的關鍵酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成兩分子丙酮酸，兩分子（NADH+H+）并凈生成2分子ATP。NADH在有氧條件下可進入線粒體產(chǎn)能，共可得到22或23分子ATP。故第一階段可凈生成6/8分子ATP。 2 丙酮酸的氧化脫羧丙酮酸氧化脫羧反應是連接糖酵解和三羧酸循環(huán)的中間環(huán)節(jié)。此反應在真核細胞的線粒體基質(zhì)中進行。丙酮酸在丙酮酸脫氫酶系催化下，脫羧形成乙酰CoA。丙酮酸脫氫酶系是一個非常復雜的多酶體系，主要包括：三種不同的酶（丙酮酸脫羧酶（E1）、二氫硫辛酸乙酰轉(zhuǎn)移酶（E2）和二氫硫辛酸脫氫酶（E3），和6種輔因子（TTP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA和Mg2+）。3 三羧酸循環(huán)：三羧酸循環(huán)是指在線粒體中，乙酰CoA首先與草酰乙酸縮合生成檸檬酸，然后經(jīng)過一系列的代謝反應，乙?；谎趸纸?，而草酰乙酸再生的循環(huán)反應過程。這一循環(huán)反應過程又稱為檸檬酸循環(huán)或Krebs循環(huán)。 在有氧條件下，糖酵解生成的丙酮酸進入線粒體，丙酮酸氧化脫羧的產(chǎn)物乙酰CoA與草酰乙酸（三羧酸循環(huán)中與乙酰CoA結(jié)合點）結(jié)合生成檸檬酸進入循環(huán)。在循環(huán)過程中，乙酰CoA被氧化成 H2O 和CO2，并釋放出大量能量。由于此氧化過程是通過檸檬酸等幾種三元羧酸的循環(huán)反應來完成的，通常稱為三羧酸循環(huán)或檸檬酸循環(huán)。三羧酸循環(huán)在線粒體中進行（有氧條件） 三羧酸循環(huán)由八步反應構(gòu)成：草酰乙酸 + 乙酰CoA檸檬酸異檸檬酸-酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸蘋果酸草酰乙酸。 三羧酸循環(huán)的特點：循環(huán)反應在線粒體中進行，為不可逆反應。 每完成一次循環(huán)，氧化分解掉一分子乙?；?，可生成12分子ATP。 循環(huán)的中間產(chǎn)物既不能通過此循環(huán)反應生成，也不被此循環(huán)反應所消耗。 循環(huán)中有兩次脫羧反應，生成兩分子CO2。 循環(huán)中有四次脫氫反應，生成三分子NADH和一分子FADH2。 循環(huán)中有一次直接產(chǎn)能反應，生成一分子GTP。 三羧酸循環(huán)的關鍵酶是檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶和-酮戊二酸脫氫酶系，且-酮戊二酸脫氫酶系的結(jié)構(gòu)與丙酮酸脫氫酶系相似，輔助因子完全相同。（二）葡萄糖分解代謝過程中能量的產(chǎn)生葡萄糖在分解代謝過程中產(chǎn)生的能量有兩種形式：直接產(chǎn)生ATP；生成高能分子NADH或FADH2，后者在線粒體呼吸鏈氧化并產(chǎn)生ATP。糖酵解：1分子葡萄糖 ? 2分子丙酮酸，共消耗了2個ATP，產(chǎn)生了4 個ATP，實際上凈生成了2個ATP，同時產(chǎn)生2個NADH。（2）有氧分解（丙酮酸生成乙酰CoA及三羧酸循環(huán)）產(chǎn)生的ATP、NADH和FADH2丙酮酸氧化脫羧：丙酮酸 ?乙酰CoA，生成1個NADH。三羧酸循環(huán)：乙酰CoA ? H2O 和CO2，產(chǎn)生一個GTP（即ATP）、3個NADH和1個FADH2。葡萄糖分解代謝過程中產(chǎn)生的總能量葡萄糖分解代謝總反應式C6H6O6 + 6 H2O + 10 NAD+ + 2 FAD + 4 ADP + 4Pi ? 6 CO2 + 10 NADH + 10 H+ + 2 FADH2 + 4 ATP按照一個NADH能夠產(chǎn)生3個ATP，1個FADH2能夠產(chǎn)生2個ATP計算，1分子葡萄糖在分解代謝過程中共產(chǎn)生38個ATP：4 ATP +（10 3）ATP + （2 2）ATP = 38 ATP（三）有氧氧化的生理意義： 1是糖在體內(nèi)分解供能的主要途徑： 生成的ATP數(shù)目遠遠多于糖的無氧酵解生成的ATP數(shù)目； 機體內(nèi)大多數(shù)組織細胞均通過此途徑氧化供能。 2是糖、脂、蛋白質(zhì)氧化供能的共同途徑：糖、脂、蛋白質(zhì)的分解產(chǎn)物主要經(jīng)此途徑徹底氧化分解供能。 3是糖、脂、蛋白質(zhì)相互轉(zhuǎn)變的樞紐：有氧氧化途徑中的中間代謝物可以由糖、脂、蛋白質(zhì)分解產(chǎn)生，某些中間代謝物也可以由此途徑逆行而相互轉(zhuǎn)變。 三：磷酸己糖旁路（HMS：Hexose Monophosphate Shunt）或磷酸戊糖途徑：單糖的無氧氧化和有氧氧化是細胞內(nèi)主要的糖分解途徑，但不是僅有的，將上述兩種途徑阻塞后（用酶抑制劑），糖的氧化照樣進行。由此發(fā)現(xiàn)了單糖的另一種分解代謝方式HMS，地點：胞獎。磷酸戊糖途徑是指從G-6-P脫氫反應開始，經(jīng)一系列代謝反應生成磷酸戊糖等中間代謝物，然后再重新進入糖氧化分解代謝途徑的一條旁路代謝途徑。該旁路途徑的起始物是G-6-P，返回的代謝產(chǎn)物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中間代謝產(chǎn)物是5-磷酸核糖和NADPH。整個代謝途徑在胞液中進行。關鍵酶是6-磷酸葡萄糖脫氫酶。 全過程可分為兩個階段：氧化階段和非氧化階段，特點如下；（一） 物質(zhì)代謝：第一、第二步為氧化反應（脫氫），產(chǎn)生能量物質(zhì)，其他各步均為異構(gòu)和移換反應，沒有能量變化。 （二） 能量代謝：3分子的G-6-P產(chǎn)生6分子的NADPH+H+和1分子3-P-甘油醛，同時又返回2分子的G-6-P，也就是1分子的G-6-P產(chǎn)生6分子的NADPH+H+和1分子3-P-甘油醛。那么2分子的G-6-P產(chǎn)生12分子的NADPH+H+和2分子3-P-甘油醛，其中2分子3-P-甘油醛可以通過EMP的逆過程變成G-6-P，這樣，1分子的G-6-P凈產(chǎn)生12分子的NADPH+H+（它的穿梭總是免費的），合36分子的ATP。1分子的葡萄糖就可以產(chǎn)生35分子的ATP。（三） 生理意義：1. 是體內(nèi)生成NADPH的主要代謝途徑：NADPH在體內(nèi)可用于： 作為供氫體，參與體內(nèi)的合成代謝：如參與合成脂肪酸、膽固醇等。 參與羥化反應：作為加單氧酶的輔酶，參與對代謝物的羥化。 維持巰基酶的活性。 使氧化型谷胱甘肽還原。 維持紅細胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脫氫酶遺傳性缺陷可導致蠶豆病，表現(xiàn)為溶血性貧血。 2. 是體內(nèi)生成5-磷酸核糖的唯一代謝途徑：體內(nèi)合成核苷酸和核酸所需的核糖或脫氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脫氫脫羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P經(jīng)基團轉(zhuǎn)移的逆反應生成。 第三節(jié) 糖的合成代謝糖的合成代謝包括2個方面，一是動物體內(nèi)的糖異生和糖原合成，二是植物體內(nèi)的光合作用和淀粉形成。 一. 糖異生：由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟腔蛱窃倪^程稱為糖異生。該代謝途徑主要存在于肝及腎中。 （一） 過程：異生主要沿酵解途徑逆行，但由于有三步反應（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）為不可逆反應，故需經(jīng)另外的反應繞行。 1G-6-P G：由葡萄糖-6-磷酸酶催化進行水解，該酶是糖異生的關鍵酶之一，不存在于肌肉組織中，故肌肉組織不能生成自由葡萄糖。 2F-1,6-BP F-6-P：由果糖1,6-二磷酸酶-1催化進行水解，該酶也是糖異生的關鍵酶之一。 3丙酮酸 磷酸烯醇式丙酮酸：經(jīng)由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸進入線粒體，在丙酮酸羧化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，后者轉(zhuǎn)變?yōu)樘O果酸穿出線粒體并回復為草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿嵯┐际奖?，這兩個酶都是關鍵酶。 糖異生的原料主要來自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。 （二）糖異生的生理意義： 1在饑餓情況下維持血糖濃度的相對恒定：在較長時間饑餓的情況下，機體需要靠糖異生作用生成葡萄糖以維持血糖濃度的相對恒定。 2回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉組織經(jīng)糖的無氧酵解產(chǎn)生，但肌肉組織糖異生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需將產(chǎn)生的乳酸轉(zhuǎn)運至肝臟重新生成葡萄糖后再加以利用。 葡萄糖在肌肉組織中經(jīng)糖的無氧酵解產(chǎn)生的乳酸，可經(jīng)血循環(huán)轉(zhuǎn)運至肝臟，再經(jīng)糖的異生作用生成自由葡萄糖后轉(zhuǎn)運至肌肉組織加以利用，這一循環(huán)過程就稱為乳酸循環(huán)（Cori循環(huán)）。 3維持酸堿平衡：腎臟中生成的-酮戊二酸可轉(zhuǎn)變?yōu)椴蒗Ｒ宜?，然后?jīng)糖異生途徑生成葡萄糖，這一過程可促進腎臟中的谷氨酰胺脫氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于維持酸堿平衡。 二.糖原的合成與分解： 糖原是由許多葡萄糖分子聚合而成的帶有分支的高分子多糖類化合物。糖原分子的直鏈部分借-1,4-糖苷鍵而將葡萄糖殘基連接起來，其支鏈部分則是借-1,6-糖苷鍵而形成分支。糖原是一種無還原性的多糖。糖原的合成與分解代謝主要發(fā)生在肝、腎和肌肉組織細胞的胞液中。 1糖原的合成代謝：糖原合成的反應過程可分為三個階段。 活化：由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDPG。此階段需使用UTP，并消耗相當于兩分子的ATP。 縮合：在糖原合酶催化下，UDPG所帶的葡萄糖殘基通過-1,4-糖苷鍵與原有糖原分子的非還原端相連，使糖鏈延長。糖原合酶是糖原合成的關鍵酶。 分支：當直鏈長度達12個葡萄糖殘基以上時，在分支酶的催化下，將距末端67個葡萄糖殘基組成的寡糖鏈由-1,4-糖苷鍵轉(zhuǎn)變?yōu)?1,6-糖苷鍵，使糖原出現(xiàn)分支，同時非還原端增加。 2糖原的分解代謝：糖原的分解代謝可分為三個階段，是一非耗能過程。 水解：糖原1-磷酸葡萄糖。此階段的關鍵酶是糖原磷酸化酶，并需脫支酶協(xié)助。 異構(gòu)：1-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖。 脫磷酸：6-磷酸葡萄糖葡萄糖。此過程只能在肝和腎進行。 3、糖原合成與分解的生理意義： （1）貯存能量：葡萄糖可以糖原的形式貯存。 （2）調(diào)節(jié)血糖濃度：血糖濃度高時可合成糖原，濃度低時可分解糖原來補充血糖。 （3）利用乳酸：肝中可經(jīng)糖異生途徑利用糖無氧酵解產(chǎn)生的乳酸來合成糖原。這就是肝糖原合成的三碳途徑或間接途徑。 第四節(jié) 血糖血液中的葡萄糖含量稱為血糖。按真糖法測定，正?？崭寡菨舛葹?.896.11mmol/L（70100mg%）。 1血糖的來源與去路：正常情況下，